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万見
- EMDB-70267: The human PHB1/2 complex (closed) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-70267
タイトルThe human PHB1/2 complex (closed)
マップデータ
試料
  • 複合体: Human PHB1/2 complex
    • タンパク質・ペプチド: Prohibitin 1
    • タンパク質・ペプチド: Prohibitin-2
キーワードSPFH / Mitochondria / PHB1 / PHB2 / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


complement component C3a binding / mitochondrial prohibitin complex / regulation of cardiolipin metabolic process / regulation of cytochrome-c oxidase activity / amide binding / host-mediated perturbation of viral RNA genome replication / proteinase activated receptor binding / regulation of branching involved in mammary gland duct morphogenesis / negative regulation of nuclear receptor-mediated glucocorticoid signaling pathway / negative regulation of mammary gland epithelial cell proliferation ...complement component C3a binding / mitochondrial prohibitin complex / regulation of cardiolipin metabolic process / regulation of cytochrome-c oxidase activity / amide binding / host-mediated perturbation of viral RNA genome replication / proteinase activated receptor binding / regulation of branching involved in mammary gland duct morphogenesis / negative regulation of nuclear receptor-mediated glucocorticoid signaling pathway / negative regulation of mammary gland epithelial cell proliferation / sphingolipid binding / Processing of SMDT1 / Cellular response to mitochondrial stress / T-helper 17 type immune response / RIG-I signaling pathway / positive regulation of complement activation / complement component C3b binding / mammary gland branching involved in thelarche / negative regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / negative regulation of androgen receptor signaling pathway / negative regulation of transcription by competitive promoter binding / positive regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / cellular response to interleukin-6 / sister chromatid cohesion / mammary gland epithelial cell proliferation / DNA biosynthetic process / positive regulation of immunoglobulin production / positive regulation of interleukin-17 production / B cell activation / progesterone receptor signaling pathway / mammary gland alveolus development / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / mitophagy / estrogen receptor signaling pathway / antiviral innate immune response / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / epigenetic regulation of gene expression / nuclear estrogen receptor binding / cell periphery / mitochondrion organization / RAF activation / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / negative regulation of cell growth / negative regulation of protein catabolic process / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / histone deacetylase binding / nuclear matrix / protein import into nucleus / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / osteoblast differentiation / transcription corepressor activity / cell migration / positive regulation of neuron apoptotic process / regulation of apoptotic process / mitochondrial outer membrane / early endosome / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / mitochondrial inner membrane / protein stabilization / protein heterodimerization activity / negative regulation of cell population proliferation / negative regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / symbiont entry into host cell / negative regulation of apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / cell surface / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / protein homodimerization activity / protein-containing complex / mitochondrion / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Prohibitin / Band 7 domain / SPFH domain / Band 7 family / prohibitin homologues / Band 7/SPFH domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Prohibitin 1 / Prohibitin-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Gao J / Shao S / Sherpa D / Kupko N
資金援助 米国, 3件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute on Aging (NIH/NIA)AG073277 米国
David and Lucile Packard Foundation 米国
Richard and Susan Smith Family Foundation 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: The human PHB1/2 complex (closed)
著者: Gao J / Shao S / Sherpa D / Kupko N
履歴
登録2025年4月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年10月22日-
マップ公開2025年10月22日-
更新2025年10月22日-
現状2025年10月22日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_70267.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_70267.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.73 Å/pix.
x 512 pix.
= 373.76 Å		0.73 Å/pix.
x 512 pix.
= 373.76 Å		0.73 Å/pix.
x 512 pix.
= 373.76 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.73 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.09
最小 - 最大-0.34778053 - 0.7190959
平均 (標準偏差)0.0014079895 (±0.024785394)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ512512512
Spacing512512512
セルA=B=C: 373.76 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: #1

ファイルemd_70267_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: #2

ファイルemd_70267_additional_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_70267_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_70267_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Human PHB1/2 complex

全体名称: Human PHB1/2 complex
要素
  • 複合体: Human PHB1/2 complex
    • タンパク質・ペプチド: Prohibitin 1
    • タンパク質・ペプチド: Prohibitin-2

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超分子 #1: Human PHB1/2 complex

超分子名称: Human PHB1/2 complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Prohibitin 1

分子名称: Prohibitin 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 11 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 33.288652 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MSAWSHPQFE KGGGSGGGSG GSAWSHPQFE KGSGSMAAKV FESIGKFGLA LAVAGGVVNS ALYNVDAGHR AVIFDRFRGV QDIVVGEGT HFLIPWVQKP IIFDCRSRPR NVPVITGSKD LQNVNITLRI LFRPVASQLP RIFTSIGEDY DERVLPSITT E ILKSVVAR ...文字列:
MSAWSHPQFE KGGGSGGGSG GSAWSHPQFE KGSGSMAAKV FESIGKFGLA LAVAGGVVNS ALYNVDAGHR AVIFDRFRGV QDIVVGEGT HFLIPWVQKP IIFDCRSRPR NVPVITGSKD LQNVNITLRI LFRPVASQLP RIFTSIGEDY DERVLPSITT E ILKSVVAR FDAGELITQR ELVSRQVSDD LTERAATFGL ILDDVSLTHL TFGKEFTEAV EAKQVAQQEA ERARFVVEKA EQ QKKAAII SAEGDSKAAE LIANSLATAG DGLIELRKLE AAEDIAYQLS RSRNITYLPA GQSVLLQLPQ

UniProtKB: Prohibitin 1

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分子 #2: Prohibitin-2

分子名称: Prohibitin-2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 11 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 33.341355 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MAQNLKDLAG RLPAGPRGMG TALKLLLGAG AVAYGVRESV FTVEGGHRAI FFNRIGGVQQ DTILAEGLHF RIPWFQYPII YDIRARPRK ISSPTGSKDL QMVNISLRVL SRPNAQELPS MYQRLGLDYE ERVLPSIVNE VLKSVVAKFN ASQLITQRAQ V SLLIRREL ...文字列:
MAQNLKDLAG RLPAGPRGMG TALKLLLGAG AVAYGVRESV FTVEGGHRAI FFNRIGGVQQ DTILAEGLHF RIPWFQYPII YDIRARPRK ISSPTGSKDL QMVNISLRVL SRPNAQELPS MYQRLGLDYE ERVLPSIVNE VLKSVVAKFN ASQLITQRAQ V SLLIRREL TERAKDFSLI LDDVAITELS FSREYTAAVE AKQVAQQEAQ RAQFLVEKAK QEQRQKIVQA EGEAEAAKML GE ALSKNPG YIKLRKIRAA QNISKTIATS QNRIYLTADN LVLNLQDESF TRGSDSLIKG KK

UniProtKB: Prohibitin-2

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C11 (11回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 22299
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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