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万見
- EMDB-65214: Cryo-EM structure of hnRAC1-2,8homobeta fibril -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-65214
タイトルCryo-EM structure of hnRAC1-2,8homobeta fibril
マップデータ
試料
  • 複合体: Cryo-EM structure of hnRAC1-2,8homobeta fibril
    • タンパク質・ペプチド: GLY-3FB-GLY-GLY-ASN-ASP-ASN-3FB-GLY
キーワードbeta amino acid modified peptide / PROTEIN FIBRIL
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.58 Å
データ登録者Li YS / Li DN / Dai B
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: Nano Lett / 年: 2026
タイトル: Conformational Adaptability and Thermostability in α/β-Peptide Fibrils Induced by β-Amino Acid Substitution.
著者: Yingshan Li / Danni Li / Yuxuan Yao / Kaien Liu / Qinyue Zhao / Yiling Zhang / Yongyi Xu / Dan Li / Bo Sun / Cong Liu / Bin Dai /
要旨: The self-assembly of peptides into amyloid fibrils enables the design of functional biomaterials, yet the conformational constraints of α-peptides limit the attainable supramolecular diversity. ...The self-assembly of peptides into amyloid fibrils enables the design of functional biomaterials, yet the conformational constraints of α-peptides limit the attainable supramolecular diversity. Here, we introduce β-amino acids, β-phenylalanine (β-Phe), and β-homophenylalanine (β-hPhe) into the reversible fibril-forming core sequence hnRAC1 to generate α/β-peptide variants with distinct architectures and enhanced thermal stability. Cryo-EM reveals that β-modified peptides assemble into polymorphic fibrils with cross-β structures that differ markedly from each other and from native hnRAC1. Comparative structural analysis indicates that backbone extension by β-residues increases subunit conformational heterogeneity, enabling tighter packing and formation of more thermostable fibrils. Examination of intra- and intermolecular contacts shows that enhanced π-π stacking, hydrophobic interactions, hydrogen bonds, and electrostatic interactions likely contribute to fibril stabilization. These results show that minimal backbone modifications can remodel amyloid architecture, offering a generalizable strategy for designing structurally diverse and robust peptide-based biomaterials.
履歴
登録2025年6月30日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年12月31日-
マップ公開2025年12月31日-
更新2026年1月28日-
現状2026年1月28日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_65214.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_65214.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 360 pix.
= 298.8 Å		0.83 Å/pix.
x 360 pix.
= 298.8 Å		0.83 Å/pix.
x 360 pix.
= 298.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.83 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.013
最小 - 最大-0.045239177 - 0.08860502
平均 (標準偏差)0.0002821117 (±0.0034137468)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 298.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_65214_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_65214_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Cryo-EM structure of hnRAC1-2,8homobeta fibril

全体名称: Cryo-EM structure of hnRAC1-2,8homobeta fibril
要素
  • 複合体: Cryo-EM structure of hnRAC1-2,8homobeta fibril
    • タンパク質・ペプチド: GLY-3FB-GLY-GLY-ASN-ASP-ASN-3FB-GLY

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超分子 #1: Cryo-EM structure of hnRAC1-2,8homobeta fibril

超分子名称: Cryo-EM structure of hnRAC1-2,8homobeta fibril / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: GLY-3FB-GLY-GLY-ASN-ASP-ASN-3FB-GLY

分子名称: GLY-3FB-GLY-GLY-ASN-ASP-ASN-3FB-GLY / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 42 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 911.917 Da
配列文字列:
G(3FB)GGNDN(3FB)G

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 55.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 2.4 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 178.98 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.58 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 使用した粒子像数: 19197
CTF補正タイプ: NONE
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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