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- EMDB-64778: Soy storage protein fibril (glycinin A) PM2 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-64778
タイトルSoy storage protein fibril (glycinin A) PM2
マップデータ
試料
  • 複合体: Soy storage protein (glycinin A)
    • タンパク質・ペプチド: Glycinin G4
キーワードSoy storage protein fibril / PROTEIN FIBRIL
機能・相同性
機能・相同性情報


protein storage vacuole / nutrient reservoir activity / endoplasmic reticulum
類似検索 - 分子機能
11-S seed storage protein, conserved site / 11-S plant seed storage proteins signature. / 11-S seed storage protein, plant / : / Cupin / Cupin 1 / Cupin / RmlC-like cupin domain superfamily / RmlC-like jelly roll fold
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Glycine max (ダイズ)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.52 Å
データ登録者Li S / Cao Q / Cao Y
資金援助 中国, 3件
OrganizationGrant number国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)National Key R&D Program of China 2024YFF1106604 中国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)STI2030-Major Projects 2022ZD0212500 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32271276 中国
引用ジャーナル: Adv Sci (Weinh) / 年: 2025
タイトル: Dual Hydrophilic-Hydrophobic Core Architecture in Soy Glycinin Amyloid Fibrils Revealed by Cryo-EM.
著者: Saiya Li / Shuangjian Li / Yijia Cheng / Yapeng Fang / Qin Cao / Yiping Cao /
要旨: Plant-derived amyloid fibrils represent a promising class of sustainable nanomaterials outperforming their native counterparts in functionalities; however, the atomic-level structural mechanisms ...Plant-derived amyloid fibrils represent a promising class of sustainable nanomaterials outperforming their native counterparts in functionalities; however, the atomic-level structural mechanisms behind these enhancements have yet to be elucidated. Using cryo-EM, near-atomic resolution structures (3.4 and 3.5 Å) are determined for two distinct fibril polymorphs assembled in vitro from soy glycinin-A subunit. The dominant Type I fibril exhibits an unprecedented dual-core architecture, characterized by spatially segregated hydrophilic (Asp172-Asn178/Asn178'-Asp172') and hydrophobic (Val166-Ile168/Val186'-Pro184') domains, which contribute to a unique amyloid fold distinct from many known amyloid structures, including pathological and functional amyloids. In contrast, the minor Type II fibril adopts a conventional extended hydrophobic core with Tyr155-Tyr158 π-stacking. These atomic structures establish fundamental structure-property relationships that will inform the rational design of plant protein-based nanomaterials.
履歴
登録2025年5月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年9月10日-
マップ公開2025年9月10日-
更新2025年11月26日-
現状2025年11月26日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_64778.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_64778.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 5.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸X (Sec.)Y (Row.)Z (Col.)
0.93 Å/pix.
x 110 pix.
= 102.52 Å		0.93 Å/pix.
x 110 pix.
= 102.52 Å		0.93 Å/pix.
x 110 pix.
= 102.52 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.932 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 2.0
最小 - 最大-5.4314237 - 7.3264976
平均 (標準偏差)-0.000000000000608 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin-55-55-55
サイズ110110110
Spacing110110110
セルA=B=C: 102.52 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_64778_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_64778_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_64778_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Soy storage protein (glycinin A)

全体名称: Soy storage protein (glycinin A)
要素
  • 複合体: Soy storage protein (glycinin A)
    • タンパク質・ペプチド: Glycinin G4

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超分子 #1: Soy storage protein (glycinin A)

超分子名称: Soy storage protein (glycinin A) / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Glycine max (ダイズ)

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分子 #1: Glycinin G4

分子名称: Glycinin G4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 10 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Glycine max (ダイズ)
分子量理論値: 63.875199 KDa
組換発現生物種: Glycine max (ダイズ)
配列文字列: MGKPFTLSLS SLCLLLLSSA CFAISSSKLN ECQLNNLNAL EPDHRVESEG GLIQTWNSQH PELKCAGVTV SKLTLNRNGL HLPSYSPYP RMIIIAQGKG ALGVAIPGCP ETFEEPQEQS NRRGSRSQKQ QLQDSHQKIR HFNEGDVLVI PPGVPYWTYN T GDEPVVAI ...文字列:
MGKPFTLSLS SLCLLLLSSA CFAISSSKLN ECQLNNLNAL EPDHRVESEG GLIQTWNSQH PELKCAGVTV SKLTLNRNGL HLPSYSPYP RMIIIAQGKG ALGVAIPGCP ETFEEPQEQS NRRGSRSQKQ QLQDSHQKIR HFNEGDVLVI PPGVPYWTYN T GDEPVVAI SLLDTSNFNN QLDQTPRVFY LAGNPDIEYP ETMQQQQQQK SHGGRKQGQH QQEEEEEGGS VLSGFSKHFL AQ SFNTNED IAEKLQSPDD ERKQIVTVEG GLSVISPKWQ EQQDEDEDED EDDEDEQIPS HPPRRPSHGK REQDEDEDED EDK PRPSRP SQGKREQDQD QDEDEDEDED QPRKSREWRS KKTQPRRPRQ EEPRERGCET RNGVEENICT LKLHENIARP SRAD FYNPK AGRISTLNSL TLPALRQFQL SAQYVVLYKN GIYSPHWNLN ANSVIYVTRG QGKVRVVNCQ GNAVFDGELR RGQLL VVPQ NFVVAEQAGE QGFEYIVFKT HHNAVTSYLK DVFRAIPSEV LAHSYNLRQS QVSELKYEGN WGPLVNPESQ QGSPRV KVA

UniProtKB: Glycinin G4

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度20 mg/mL
緩衝液pH: 2
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec.
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 倍率（公称値）: 130000
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 4.8 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -1.6 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C2 (2回回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.52 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0) / 使用した粒子像数: 14488
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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