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- EMDB-64201: Structure of CTF18-PCNA with ATP -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-64201
タイトルStructure of CTF18-PCNA with ATP
マップデータSharpened map.
試料
  • 複合体: CTF18-PCNA
    • タンパク質・ペプチド: Chromosome transmission fidelity protein 18 homolog
    • タンパク質・ペプチド: Replication factor C subunit 2
    • タンパク質・ペプチド: Replication factor C subunit 5
    • タンパク質・ペプチド: Replication factor C subunit 4
    • タンパク質・ペプチド: Replication factor C subunit 3
    • タンパク質・ペプチド: Proliferating cell nuclear antigen
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
キーワードCTF18-RFC / human clamp loader / PCNA / sliding clamp / complex / ATP / DNA BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of DNA-directed DNA polymerase activity / Elg1 RFC-like complex / DNA replication factor C complex / Ctf18 RFC-like complex / dinucleotide insertion or deletion binding / PCNA-p21 complex / mitotic telomere maintenance via semi-conservative replication / DNA clamp loader activity / purine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity / nuclear lamina ...positive regulation of DNA-directed DNA polymerase activity / Elg1 RFC-like complex / DNA replication factor C complex / Ctf18 RFC-like complex / dinucleotide insertion or deletion binding / PCNA-p21 complex / mitotic telomere maintenance via semi-conservative replication / DNA clamp loader activity / purine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity / nuclear lamina / Polymerase switching / Processive synthesis on the lagging strand / MutLalpha complex binding / PCNA complex / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis / Removal of the Flap Intermediate / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / Transcription of E2F targets under negative control by DREAM complex / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / replisome / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / response to L-glutamate / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / response to dexamethasone / DNA strand elongation involved in DNA replication / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / DNA polymerase processivity factor activity / histone acetyltransferase binding / leading strand elongation / G1/S-Specific Transcription / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / DNA synthesis involved in DNA repair / nuclear replication fork / SUMOylation of DNA replication proteins / replication fork processing / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / response to cadmium ion / ATP-dependent activity, acting on DNA / estrous cycle / Activation of ATR in response to replication stress / mismatch repair / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / translesion synthesis / base-excision repair, gap-filling / DNA polymerase binding / epithelial cell differentiation / liver regeneration / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / positive regulation of DNA replication / Translesion synthesis by REV1 / nuclear estrogen receptor binding / positive regulation of DNA repair / Translesion synthesis by POLK / replication fork / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / male germ cell nucleus / Termination of translesion DNA synthesis / Translesion Synthesis by POLH / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / G2/M DNA damage checkpoint / receptor tyrosine kinase binding / DNA-templated DNA replication / HDR through Homologous Recombination (HRR) / cellular response to xenobiotic stimulus / Dual Incision in GG-NER / cellular response to hydrogen peroxide / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / cellular response to UV / response to estradiol / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / heart development / chromatin organization / Processing of DNA double-strand break ends / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / damaged DNA binding / DNA replication / chromosome, telomeric region / nuclear body / DNA repair / chromatin binding / centrosome / chromatin / protein-containing complex binding / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / DNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / membrane / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Replication factor C subunit 3, C-terminal domain / RCF1/5-like, AAA+ ATPase lid domain / Replication factor C, C-terminal / Replication factor C C-terminal domain / : / DNA polymerase III, delta subunit / : / DNA polymerase III, clamp loader complex, gamma/delta/delta subunit, C-terminal / Proliferating cell nuclear antigen signature 2. ...: / Replication factor C subunit 3, C-terminal domain / RCF1/5-like, AAA+ ATPase lid domain / Replication factor C, C-terminal / Replication factor C C-terminal domain / : / DNA polymerase III, delta subunit / : / DNA polymerase III, clamp loader complex, gamma/delta/delta subunit, C-terminal / Proliferating cell nuclear antigen signature 2. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, conserved site / Proliferating cell nuclear antigen signature 1. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, N-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, C-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, N-terminal domain / Proliferating cell nuclear antigen, C-terminal domain / : / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA sliding clamp PCNA / Replication factor C subunit 4 / Replication factor C subunit 2 / Replication factor C subunit 5 / Replication factor C subunit 3 / Chromosome transmission fidelity protein 18 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Briola GR / Tehseen M / Al-Amodi A / Nguyen PQ / Savva CG / Hamdan SM / De Biasio A
資金援助 サウジアラビア, 1件
OrganizationGrant number国
Other government サウジアラビア
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of the human CTF18 clamp loader bound to PCNA with ATP
著者: Briola G / Tehseen M / Al-Amodi A / Nguyen PQ / Savva CG / Hamdan SM / De Biasio A
履歴
登録2025年4月16日-
ヘッダ(付随情報) 公開2026年2月25日-
マップ公開2026年2月25日-
更新2026年2月25日-
現状2026年2月25日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_64201.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_64201.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 40.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Sharpened map.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.93 Å/pix.
x 220 pix.
= 204.6 Å		0.93 Å/pix.
x 220 pix.
= 204.6 Å		0.93 Å/pix.
x 220 pix.
= 204.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.93 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.00611
最小 - 最大-0.009021559 - 0.021062361
平均 (標準偏差)0.00008388867 (±0.0010626644)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ220220220
Spacing220220220
セルA=B=C: 204.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

-
マスク #1

ファイルemd_64201_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: Half map 2.

ファイルemd_64201_half_map_1.map
注釈Half map 2.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: Half map 1.

ファイルemd_64201_half_map_2.map
注釈Half map 1.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : CTF18-PCNA

全体名称: CTF18-PCNA
要素
  • 複合体: CTF18-PCNA
    • タンパク質・ペプチド: Chromosome transmission fidelity protein 18 homolog
    • タンパク質・ペプチド: Replication factor C subunit 2
    • タンパク質・ペプチド: Replication factor C subunit 5
    • タンパク質・ペプチド: Replication factor C subunit 4
    • タンパク質・ペプチド: Replication factor C subunit 3
    • タンパク質・ペプチド: Proliferating cell nuclear antigen
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

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超分子 #1: CTF18-PCNA

超分子名称: CTF18-PCNA / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#6 / 詳細: CTF18 in complex with PCNA, in presence of ATP
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 323 KDa

+
分子 #1: Chromosome transmission fidelity protein 18 homolog

分子名称: Chromosome transmission fidelity protein 18 homolog / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 76.989062 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: NPVLRRPPIL EDYVHVTSTE GVRAYLVLRA DPMAPGVQGS LLHVPWRGGG QLDLLGVSLA SLKKQVDGER RERLLQEAQK LSDTLHSLR SGEEEAAQPL GAPEEEPTDG QDASSHCLWV DEFAPRHYTE LLSDDFTNRC LLKWLKLWDL VVFGHERPSR K PRPSVEPA ...文字列:
NPVLRRPPIL EDYVHVTSTE GVRAYLVLRA DPMAPGVQGS LLHVPWRGGG QLDLLGVSLA SLKKQVDGER RERLLQEAQK LSDTLHSLR SGEEEAAQPL GAPEEEPTDG QDASSHCLWV DEFAPRHYTE LLSDDFTNRC LLKWLKLWDL VVFGHERPSR K PRPSVEPA RVSKEATAPG KWKSHEQVLE EMLEAGLDPS QRPKQKVALL CGPPGLGKTT LAHVIARHAG YSVVEMNASD DR SPEVFRT RIEAATQMES VLGAGGKPNC LVIDEIDGAP VAAINVLLSI LNRKGPQEVG PQGPAVPSGG GRRRRAEGGL LMR PIICIC NDQFAPSLRQ LKQQAFLLHF PPTLPSRLVQ RLQEVSLRQG MRADPGVLAA LCEKTDNDIR ACINTLQFLY SRGQ RELSV RDVQATRVGL KDQRRGLFSV WQEVFQLPRA QRRRVGQDPA LPADTLLLGD GDAGSLTSAS QRFYRVLHAA ASAGE HEKV VQGLFDNFLR LRLRDSSLGA VCVALDWLAF DDLLAGAAHH SQSFQLLRYP PFLPVAFHVL FASSHTPRIT FPSSQQ EAQ NRMSQMRNLI QTLVSGIAPA TRSRATPQAL LLDALCLLLD ILAPKLRPVS TQLYSTREKQ QLASLVGTML AYSLTYR QE RTPDGQYIYR LEPNVEELCR FPELPARKPL TYQTKQLIAR EIEVEKMRRA

UniProtKB: Chromosome transmission fidelity protein 18 homolog

+
分子 #2: Replication factor C subunit 2

分子名称: Replication factor C subunit 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 35.621375 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: YELPWVEKYR PVKLNEIVGN EDTVSRLEVF AREGNVPNII IAGPPGTGKT TSILCLARAL LGPALKDAML ELNASNDRGI DVVRNKIKM FAQQKVTLPK GRHKIIILDE ADSMTDGAQQ ALRRTMEIYS KTTRFALACN ASDKIIEPIQ SRCAVLRYTK L TDAQILTR ...文字列:
YELPWVEKYR PVKLNEIVGN EDTVSRLEVF AREGNVPNII IAGPPGTGKT TSILCLARAL LGPALKDAML ELNASNDRGI DVVRNKIKM FAQQKVTLPK GRHKIIILDE ADSMTDGAQQ ALRRTMEIYS KTTRFALACN ASDKIIEPIQ SRCAVLRYTK L TDAQILTR LMNVIEKERV PYTDDGLEAI IFTAQGDMRQ ALNNLQSTFS GFGFINSENV FKVCDEPHPL LVKEMIQHCV NA NIDEAYK ILAHLWHLGY SPEDIIGNIF RVCKTFQMAE YLKLEFIKEI GYTHMKIAEG VNSLLQMAGL LARLCQKTM

UniProtKB: Replication factor C subunit 2

+
分子 #3: Replication factor C subunit 5

分子名称: Replication factor C subunit 5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 36.330012 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: NLPWVEKYRP QTLNDLISHQ DILSTIQKFI NEDRLPHLLL YGPPGTGKTS TILACAKQLY KDKEFGSMVL ELNASDDRGI DIIRGPILS FASTRTIFKK GFKLVILDEA DAMTQDAQNA LRRVIEKFTE NTRFCLICNY LSKIIPALQS RCTRFRFGPL T PELMVPRL ...文字列:
NLPWVEKYRP QTLNDLISHQ DILSTIQKFI NEDRLPHLLL YGPPGTGKTS TILACAKQLY KDKEFGSMVL ELNASDDRGI DIIRGPILS FASTRTIFKK GFKLVILDEA DAMTQDAQNA LRRVIEKFTE NTRFCLICNY LSKIIPALQS RCTRFRFGPL T PELMVPRL EHVVEEEKVD ISEDGMKALV TLSSGDMRRA LNILQSTNMA FGKVTEETVY TCTGHPLKSD IANILDWMLN QD FTTAYRN ITELKTLKGL ALHDILTEIH LFVHRVDFPS SVRIHLLTKM ADIEYRLSVG TNEKIQLSSL IAAFQVTRDL IVA

UniProtKB: Replication factor C subunit 5

+
分子 #4: Replication factor C subunit 4

分子名称: Replication factor C subunit 4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 35.769164 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: VPWVEKYRPK CVDEVAFQEE VVAVLKKSLE GADLPNLLFY GPPGTGKTST ILAAARELFG PELFRLRVLE LNASDERGIQ VVREKVKNF AQLTVSGSRS DGKPCPPFKI VILDEADSMT SAAQAALRRT MEKESKTTRF CLICNYVSRI IEPLTSRCSK F RFKPLSDK ...文字列:
VPWVEKYRPK CVDEVAFQEE VVAVLKKSLE GADLPNLLFY GPPGTGKTST ILAAARELFG PELFRLRVLE LNASDERGIQ VVREKVKNF AQLTVSGSRS DGKPCPPFKI VILDEADSMT SAAQAALRRT MEKESKTTRF CLICNYVSRI IEPLTSRCSK F RFKPLSDK IQQQRLLDIA KKENVKISDE GIAYLVKVSE GDLRKAITFL QSATRLTGGK EITEKVITDI AGVIPAEKID GV FAACQSG SFDKLEAVVK DLIDEGHAAT QLVNQLHDVV VENNLSDKQK SIITEKLAEV DKCLADGADE HLQLISLCAT VMQ QLSQ

UniProtKB: Replication factor C subunit 4

+
分子 #5: Replication factor C subunit 3

分子名称: Replication factor C subunit 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 39.848395 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MSLWVDKYRP CSLGRLDYHK EQAAQLRNLV QCGDFPHLLV YGPSGAGKKT RIMCILRELY GVGVEKLRIE HQTITTPSKK KIEISTIAS NYHLEVNPSD AGNSDRVVIQ EMLKTVAQSQ QLETNSQRDF KVVLLTEVDK LTKDAQHALR RTMEKYMSTC R LILCCNST ...文字列:
MSLWVDKYRP CSLGRLDYHK EQAAQLRNLV QCGDFPHLLV YGPSGAGKKT RIMCILRELY GVGVEKLRIE HQTITTPSKK KIEISTIAS NYHLEVNPSD AGNSDRVVIQ EMLKTVAQSQ QLETNSQRDF KVVLLTEVDK LTKDAQHALR RTMEKYMSTC R LILCCNST SKVIPPIRSR CLAVRVPAPS IEDICHVLST VCKKEGLNLP SQLAHRLAEK SCRNLRKALL MCEACRVQQY PF TADQEIP ETDWEVYLRE TANAIVSQQT PQRLLEVRGR LYELLTHCIP PEIIMKGLLS ELLHNCDGQL KGEVAQMAAY YEH RLQLGS KAIYHLEAFV AKFMALYKKF MED

UniProtKB: Replication factor C subunit 3

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分子 #6: Proliferating cell nuclear antigen

分子名称: Proliferating cell nuclear antigen / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 28.393395 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MFEARLVQGS ILKKVLEALK DLINEACWDI SSSGVNLQSM DSSHVSLVQL TLRSEGFDTY RCDRNLAMGV NLTSMSKILK CAGNEDIIT LRAEDNADTL ALVFEAPNQE KVSDYEMKLM DLDVEQLGIP EQEYSCVVKM PSGEFARICR DLSHIGDAVV I SCAKDGVK ...文字列:
MFEARLVQGS ILKKVLEALK DLINEACWDI SSSGVNLQSM DSSHVSLVQL TLRSEGFDTY RCDRNLAMGV NLTSMSKILK CAGNEDIIT LRAEDNADTL ALVFEAPNQE KVSDYEMKLM DLDVEQLGIP EQEYSCVVKM PSGEFARICR DLSHIGDAVV I SCAKDGVK FSASGELGNG NIKLSQTSNV DKEEEAVTIE MNEPVQLTFA LRYLNFFTKA TPLSSTVTLS MSADVPLVVE YK IADMGHL KYYLAPKIED

UniProtKB: DNA sliding clamp PCNA

+
分子 #7: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 3 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #8: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 2 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

+
分子 #9: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 9 / コピー数: 1 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 50 mM Tris-HCl, 200 mM NaCl, 1 mM DTT
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: GOLD / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 前処理 - 雰囲気: OTHER
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
温度最低: 83.0 K
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: TFS Selectris X / エネルギーフィルター - スリット幅: 10 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 6181 / 平均露光時間: 5.0 sec. / 平均電子線量: 43.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.7 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 倍率（公称値）: 130000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1847264
CTF補正ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0) / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0) / 使用した粒子像数: 602591
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

6vvo


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-9uiq:
Structure of CTF18-PCNA with ATP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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