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万見
- EMDB-6314: Catalase solved at 3.2 Angstrom resolution by MicroED -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-6314
タイトルCatalase solved at 3.2 Angstrom resolution by MicroED
マップデータCatalase diffraction data phased by molecular replacement
試料
  • 試料: catalase
  • タンパク質・ペプチド: catalase
キーワードcatalase / microcrystal
機能・相同性
機能・相同性情報


catalase complex / Detoxification of Reactive Oxygen Species / Peroxisomal protein import / cellular detoxification of hydrogen peroxide / catalase / catalase activity / Neutrophil degranulation / peroxisomal matrix / positive regulation of cell division / hydrogen peroxide catabolic process ...catalase complex / Detoxification of Reactive Oxygen Species / Peroxisomal protein import / cellular detoxification of hydrogen peroxide / catalase / catalase activity / Neutrophil degranulation / peroxisomal matrix / positive regulation of cell division / hydrogen peroxide catabolic process / response to hydrogen peroxide / peroxisome / heme binding / enzyme binding / mitochondrion / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Catalase, clade 3 / Catalase, mono-functional, haem-containing, clades 1 and 3 / Catalase haem-binding site / Catalase proximal heme-ligand signature. / Catalase / Catalase immune-responsive domain / Catalase-related immune-responsive / Catalase active site / Catalase proximal active site signature. / Catalase core domain ...Catalase, clade 3 / Catalase, mono-functional, haem-containing, clades 1 and 3 / Catalase haem-binding site / Catalase proximal heme-ligand signature. / Catalase / Catalase immune-responsive domain / Catalase-related immune-responsive / Catalase active site / Catalase proximal active site signature. / Catalase core domain / Catalase, mono-functional, haem-containing / Catalase / catalase family profile. / Catalase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Bos taurus (ウシ)
手法電子線結晶学 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Nannenga BL / Shi D / Hattne J / Reyes FE / Gonen T
引用ジャーナル: Elife / 年: 2014
タイトル: Structure of catalase determined by MicroED.
著者: Brent L Nannenga / Dan Shi / Johan Hattne / Francis E Reyes / Tamir Gonen /
要旨: MicroED is a recently developed method that uses electron diffraction for structure determination from very small three-dimensional crystals of biological material. Previously we used a series of ...MicroED is a recently developed method that uses electron diffraction for structure determination from very small three-dimensional crystals of biological material. Previously we used a series of still diffraction patterns to determine the structure of lysozyme at 2.9 Å resolution with MicroED (Shi et al., 2013). Here we present the structure of bovine liver catalase determined from a single crystal at 3.2 Å resolution by MicroED. The data were collected by continuous rotation of the sample under constant exposure and were processed and refined using standard programs for X-ray crystallography. The ability of MicroED to determine the structure of bovine liver catalase, a protein that has long resisted atomic analysis by traditional electron crystallography, demonstrates the potential of this method for structure determination.
履歴
登録2015年3月31日-
ヘッダ(付随情報) 公開2015年4月8日-
マップ公開2015年4月8日-
更新2015年5月27日-
現状2015年5月27日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 1.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3j7b
  • 表面レベル: 1.1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

400_6314.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_6314.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 17.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Catalase diffraction data phased by molecular replacement
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸X (Sec.)Y (Row.)Z (Col.)
0.75 Å/pix.
x 90 pix.
= 67.64 Å		0.8 Å/pix.
x 216 pix.
= 172.081 Å		0.76 Å/pix.
x 240 pix.
= 182.071 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX: 0.75156 Å / Y: 0.79667 Å / Z: 0.75863 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 1.5 / ムービー #1: 1.5
最小 - 最大-3.71510458 - 5.38364077
平均 (標準偏差)0.0 (±1.0)
対称性空間群: 19
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ21624090
Spacing21690240
セルA: 67.64004 Å / B: 172.08072 Å / C: 182.0712 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.751555555555560.79667129629630.75862916666667
M x/y/z90216240
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z67.640172.081182.071
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ90216240
MAP C/R/S321
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS24021690
D min/max/mean-3.7155.384-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : catalase

全体名称: catalase
要素
  • 試料: catalase
  • タンパク質・ペプチド: catalase

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超分子 #1000: catalase

超分子名称: catalase / タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: catalase microcrystals / 集合状態: tetramer / Number unique components: 1
分子量理論値: 240 KDa

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分子 #1: catalase

分子名称: catalase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: catalase microcrystals / 集合状態: tetramer / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ) / 別称: bovine / 組織: liver
分子量理論値: 240 KDa
配列UniProtKB: Catalase

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析電子線結晶学
試料の集合状態3D array

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試料調製

緩衝液pH: 6.3 / 詳細: 50 mM sodium phosphate
グリッド詳細: 300 mesh copper grid with holey carbon support
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内温度: 100 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
手法: Crystals were added to the grid for 30 seconds and then blotted for 2 to 6 seconds.
詳細Catalase containing 10% sodium chloride was dialyzed overnight in 50 mM sodium phosphate to remove the sodium chloride. Crystals formed following dialysis.
結晶化詳細: Catalase containing 10% sodium chloride was dialyzed overnight in 50 mM sodium phosphate to remove the sodium chloride. Crystals formed following dialysis.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
温度最低: 90 K / 最高: 110 K / 平均: 100 K
日付2014年6月15日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F416 (4k x 4k)
平均電子線量: 0.1 e/Å2 / カメラ長: 2000
詳細: Raw diffraction images are available upon request. Contact the Gonen lab for access.
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: DIFFRACTION
試料ステージ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN / Tilt angle min: -55 / Tilt angle max: 55 / Tilt series - Axis1 - Min angle: -55 ° / Tilt series - Axis1 - Max angle: 55 °
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: DIFFRACTION PATTERN/LAYERLINES
結晶パラメータ単位格子 - A: 67.84 Å / 単位格子 - B: 172.08 Å / 単位格子 - C: 182.070 Å / 単位格子 - γ: 90 ° / 単位格子 - α: 90 ° / 単位格子 - β: 90 ° / 空間群: P 21 21 21

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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