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- EMDB-62785: Structure of the flotillin complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-62785
タイトルStructure of the flotillin complex
マップデータ
試料
  • 複合体: Flotillin complex
    • タンパク質・ペプチド: Flotillin-1
    • タンパク質・ペプチド: Flotillin-2
キーワードSPFH protein family / scaffold protein / membrane compartmentalization / membrane microdomain / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


plasma membrane raft assembly / positive regulation of cell junction assembly / protein localization to plasma membrane raft / plasma membrane raft organization / regulation of neurotransmitter uptake / regulation of myoblast differentiation / positive regulation of synaptic transmission, dopaminergic / anterograde dendritic transport / caveola assembly / positive regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin ...plasma membrane raft assembly / positive regulation of cell junction assembly / protein localization to plasma membrane raft / plasma membrane raft organization / regulation of neurotransmitter uptake / regulation of myoblast differentiation / positive regulation of synaptic transmission, dopaminergic / anterograde dendritic transport / caveola assembly / positive regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / acrosomal membrane / uropod / regulation of receptor internalization / negative regulation of amyloid precursor protein catabolic process / cell-cell contact zone / flotillin complex / cell-cell adhesion mediated by cadherin / Synaptic adhesion-like molecules / adherens junction organization / dopaminergic synapse / positive regulation of establishment of T cell polarity / regulation of Rho protein signal transduction / RND1 GTPase cycle / presynaptic active zone / RND3 GTPase cycle / RIPK1-mediated regulated necrosis / RHOB GTPase cycle / RHOC GTPase cycle / microtubule organizing center / extracellular matrix disassembly / epidermis development / RHOA GTPase cycle / endocytic vesicle / positive regulation of endocytosis / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / axonogenesis / ionotropic glutamate receptor binding / dendrite cytoplasm / protein localization to plasma membrane / adherens junction / sarcolemma / caveola / Regulation of necroptotic cell death / GABA-ergic synapse / centriolar satellite / cell-cell junction / melanosome / lamellipodium / protease binding / cytoplasmic vesicle / vesicle / basolateral plasma membrane / early endosome / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / cell adhesion / endosome / intracellular signal transduction / protein stabilization / membrane raft / external side of plasma membrane / negative regulation of gene expression / lysosomal membrane / focal adhesion / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / extracellular exosome / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Flotillin family / Band 7 domain / SPFH domain / Band 7 family / prohibitin homologues / Band 7/SPFH domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Flotillin-1 / Flotillin-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.58 Å
データ登録者Lu M / Gao N
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)92354306 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2026
タイトル: Molecular mechanisms of flotillin complexes in organizing membrane microdomains.
著者: Ming-Ao Lu / Yunwen Qian / Liangwen Ma / Jinzhi Hong / Xiaopeng Li / Li Yu / Qiang Guo / Ning Gao /
要旨: Flotillin-1 and flotillin-2 form hetero-oligomers to create flotillin membrane microdomains essential for endocytosis and protein sorting. However, the mechanisms of flotillin oligomerization and ...Flotillin-1 and flotillin-2 form hetero-oligomers to create flotillin membrane microdomains essential for endocytosis and protein sorting. However, the mechanisms of flotillin oligomerization and microdomain organization remain incompletely understood. Here, we present the cryo-EM structure of human flotillin complex, showing that flotillin-1 and -2 form a 44-mer, membrane attached, and dome-shaped structure that defines a 30-nm circular membrane domain. The cryo-ET data demonstrates that while attached to the cytoplasmic leaflet, flotillin complexes possess intrinsic structural plasticity in situ on the native membrane. Each flotillin complex may represent a fundamental unit of membrane microdomains, with their clustering enabling the formation of larger and more elaborate domains. We further reveal that phosphorylation at residues Y160 (flotillin-1) and Y163 (flotillin-2) may act as a molecular switch to modulate complex assembly, potentially regulating its function in endocytosis. These findings demonstrate the molecular mechanism of flotillin-mediated membrane segregation and microdomain formation, and suggest a previously unrecognized role of flotillin in sequestrating membrane proteins.
履歴
登録2024年12月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年12月24日-
マップ公開2025年12月24日-
更新2026年4月1日-
現状2026年4月1日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_62785.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_62785.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.37 Å/pix.
x 360 pix.
= 493.2 Å		1.37 Å/pix.
x 360 pix.
= 493.2 Å		1.37 Å/pix.
x 360 pix.
= 493.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.37 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.18
最小 - 最大-0.006743285 - 1.8352507
平均 (標準偏差)0.0030613686 (±0.040056713)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 493.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_62785_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_62785_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Flotillin complex

全体名称: Flotillin complex
要素
  • 複合体: Flotillin complex
    • タンパク質・ペプチド: Flotillin-1
    • タンパク質・ペプチド: Flotillin-2

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超分子 #1: Flotillin complex

超分子名称: Flotillin complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Flotillin-1

分子名称: Flotillin-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 22 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 51.463359 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MFFTCGPNEA MVVSGFCRSP PVMVAGGRVF VLPCIQQIQR ISLNTLTLNV KSEKVYTRHG VPISVTGIAQ VKIQGQNKEM LAAACQMFL GKTEAEIAHI ALETLEGHQR AIMAHMTVEE IYKDRQKFSE QVFKVASSDL VNMGISVVSY TLKDIHDDQD Y LHSLGKAR ...文字列:
MFFTCGPNEA MVVSGFCRSP PVMVAGGRVF VLPCIQQIQR ISLNTLTLNV KSEKVYTRHG VPISVTGIAQ VKIQGQNKEM LAAACQMFL GKTEAEIAHI ALETLEGHQR AIMAHMTVEE IYKDRQKFSE QVFKVASSDL VNMGISVVSY TLKDIHDDQD Y LHSLGKAR TAQVQKDARI GEAEAKRDAG IREAKAKQEK VSAQYLSEIE MAKAQRDYEL KKAAYDIEVN TRRAQADLAY QL QVAKTKQ QIEEQRVQVQ VVERAQQVAV QEQEIARREK ELEARVRKPA EAERYKLERL AEAEKSQLIM QAEAEAASVR MRG EAEAFA IGARARAEAE QMAKKAEAFQ LYQEAAQLDM LLEKLPQVAE EISGPLTSAN KITLVSSGSG TMGAAKVTGE VLDI LTRLP ESVERLTGVS ISQVNHKPLR TAGITENLYF QGGSGDYKDH DGDYKDHDID YKDDDDK

UniProtKB: Flotillin-1

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分子 #2: Flotillin-2

分子名称: Flotillin-2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 22 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 47.123078 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MGNCHTVGPN EALVVSGGCC GSDYKQYVFG GWAWAWWCIS DTQRISLEIM TLQPRCEDVE TAEGVALTVT GVAQVKIMTE KELLAVACE QFLGKNVQDI KNVVLQTLEG HLRSILGTLT VEQIYQDRDQ FAKLVREVAA PDVGRMGIEI LSFTIKDVYD K VDYLSSLG ...文字列:
MGNCHTVGPN EALVVSGGCC GSDYKQYVFG GWAWAWWCIS DTQRISLEIM TLQPRCEDVE TAEGVALTVT GVAQVKIMTE KELLAVACE QFLGKNVQDI KNVVLQTLEG HLRSILGTLT VEQIYQDRDQ FAKLVREVAA PDVGRMGIEI LSFTIKDVYD K VDYLSSLG KTQTAVVQRD ADIGVAEAER DAGIREAECK KEMLDVKFMA DTKIADSKRA FELQKSAFSE EVNIKTAEAQ LA YELQGAR EQQKIRQEEI EIEVVQRKKQ IAVEAQEILR TDKELIATVR RPAEAEAHRI QQIAEGEKVK QVLLAQAEAE KIR KIGEAE AAVIEAMGKA EAERMKLKAE AYQKYGDAAK MALVLEALPQ IAAKIAAPLT KVDEIVVLSG DNSKVTSEVN RLLA ELPAS VHALTGVDLS KIPLIKKATG VQV

UniProtKB: Flotillin-2

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.6 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.58 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 25977
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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