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万見
- EMDB-62562: Cryo-EM structure of reduced form of formate dehydrogenase from R... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-62562
タイトルCryo-EM structure of reduced form of formate dehydrogenase from Rhodobacter aestuarii (RaFDH) with NADH
マップデータ
試料
  • 複合体: Formate dehydrogenase from Rhodobacter aestuarii
    • タンパク質・ペプチド: formate dehydrogenase
    • タンパク質・ペプチド: Formate dehydrogenase delta subunit
    • タンパク質・ペプチド: Formate dehydrogenase gamma subunit
    • タンパク質・ペプチド: Formate dehydrogenase beta subunit
  • リガンド: 2-AMINO-5,6-DIMERCAPTO-7-METHYL-3,7,8A,9-TETRAHYDRO-8-OXA-1,3,9,10-TETRAAZA-ANTHRACEN-4-ONE GUANOSINE DINUCLEOTIDE
  • リガンド: MOLYBDENUM(VI) ION
  • リガンド: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER
  • リガンド: IRON/SULFUR CLUSTER
  • リガンド: 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE
  • リガンド: FLAVIN MONONUCLEOTIDE
キーワードformate dehydrogenase / formate oxidation / carbon dioxide redcution / FMN / NAD / OXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


formate metabolic process / formate dehydrogenase (NAD+) activity / oxidoreductase complex / molybdopterin cofactor binding / NADH dehydrogenase activity / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / respiratory electron transport chain / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / FMN binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding ...formate metabolic process / formate dehydrogenase (NAD+) activity / oxidoreductase complex / molybdopterin cofactor binding / NADH dehydrogenase activity / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / respiratory electron transport chain / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / FMN binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / oxidoreductase activity / metal ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Formate dehydrogenase, delta subunit / NADH-dependant formate dehydrogenase delta subunit FdsD / NADP-reducing hydrogenase subunit HndA / Formate dehydrogenase, alpha subunit / Formate dehydrogenase H, N-terminal / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases signature 3. / Molybdopterin oxidoreductase, prokaryotic, conserved site / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin dinucleotide-binding domain ...Formate dehydrogenase, delta subunit / NADH-dependant formate dehydrogenase delta subunit FdsD / NADP-reducing hydrogenase subunit HndA / Formate dehydrogenase, alpha subunit / Formate dehydrogenase H, N-terminal / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases signature 3. / Molybdopterin oxidoreductase, prokaryotic, conserved site / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin dinucleotide-binding domain / Molydopterin dinucleotide binding domain / : / NADH-ubiquinone oxidoreductase-G iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase-G iron-sulfur binding region / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit signature 1. / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit G, iron-sulphur binding / His(Cys)3-ligated-type [4Fe-4S] domain profile. / NADH-quinone oxidoreductase subunit E-like / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 51kDa subunit, conserved site / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit signature 2. / NADH-quinone oxidoreductase subunit E, N-terminal / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain superfamily / NADH-ubiquinone oxidoreductase-F iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase-F iron-sulfur binding region / Thioredoxin-like [2Fe-2S] ferredoxin / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain superfamily / Nuo51 FMN-binding domain / Molybdopterin oxidoreductase, 4Fe-4S domain / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases 4Fe-4S domain profile. / Molybdopterin oxidoreductase / Molybdopterin oxidoreductase / 4Fe-4S dicluster domain / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain / 2Fe-2S ferredoxin-like superfamily / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain / Thioredoxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Formate dehydrogenase delta subunit / Formate dehydrogenase alpha subunit / Formate dehydrogenase beta subunit / Formate dehydrogenase gamma subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Rhodobacter aestuarii (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.09 Å
データ登録者Zhang K / Zhang L
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
Chinese Academy of SciencesXDC0120103 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Mechanistic understanding on the catalytic preference of formate dehydrogenase from Rhodobacter aestuarii towards carbon dioxide reduction
著者: Zhang K / Zhang L
履歴
登録2024年12月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年6月18日-
マップ公開2025年6月18日-
更新2025年6月18日-
現状2025年6月18日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_62562.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_62562.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.93 Å/pix.
x 300 pix.
= 279. Å		0.93 Å/pix.
x 300 pix.
= 279. Å		0.93 Å/pix.
x 300 pix.
= 279. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.93 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.133
最小 - 最大-0.430834 - 1.7755373
平均 (標準偏差)0.0024203006 (±0.03697451)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 279.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_62562_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_62562_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Formate dehydrogenase from Rhodobacter aestuarii

全体名称: Formate dehydrogenase from Rhodobacter aestuarii
要素
  • 複合体: Formate dehydrogenase from Rhodobacter aestuarii
    • タンパク質・ペプチド: formate dehydrogenase
    • タンパク質・ペプチド: Formate dehydrogenase delta subunit
    • タンパク質・ペプチド: Formate dehydrogenase gamma subunit
    • タンパク質・ペプチド: Formate dehydrogenase beta subunit
  • リガンド: 2-AMINO-5,6-DIMERCAPTO-7-METHYL-3,7,8A,9-TETRAHYDRO-8-OXA-1,3,9,10-TETRAAZA-ANTHRACEN-4-ONE GUANOSINE DINUCLEOTIDE
  • リガンド: MOLYBDENUM(VI) ION
  • リガンド: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER
  • リガンド: IRON/SULFUR CLUSTER
  • リガンド: 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE
  • リガンド: FLAVIN MONONUCLEOTIDE

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超分子 #1: Formate dehydrogenase from Rhodobacter aestuarii

超分子名称: Formate dehydrogenase from Rhodobacter aestuarii / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4
由来(天然)生物種: Rhodobacter aestuarii (バクテリア)
分子量理論値: 359 KDa

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分子 #1: formate dehydrogenase

分子名称: formate dehydrogenase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: formate dehydrogenase
由来(天然)生物種: Rhodobacter aestuarii (バクテリア)
分子量理論値: 103.88007 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli MC1061 (大腸菌)
配列文字列: MKDLIIPPLD WTQDMGTPAR HGAPVTLTVD GVEVTVPAGT SVLRAAAQAG ISIPKLCATD SVEPVGSCRL CMVEIEGMRG MPSSCTTPV AAGMQVHTQT PQLQKLRRGV MELYISDHPL DCLTCAANGD CELQDMAGAV GLREVRYTKG ENHFEVRQGG E ANPCYIPK ...文字列:
MKDLIIPPLD WTQDMGTPAR HGAPVTLTVD GVEVTVPAGT SVLRAAAQAG ISIPKLCATD SVEPVGSCRL CMVEIEGMRG MPSSCTTPV AAGMQVHTQT PQLQKLRRGV MELYISDHPL DCLTCAANGD CELQDMAGAV GLREVRYTKG ENHFEVRQGG E ANPCYIPK DTSNPYFSYD PAKCIVCMRC VRACEEVQGT FALTVDGRGF EARISPAADN FLASDCVSCG ACVQACPTAT LV EKSVEEI GTPERKVVTT CAYCGVGCSF EAHMRGEELV RMVPWKGGAA NRGHSCVKGR FAYGYATHRD RILKPMIREK VSD PWREVS WEEALGFTAA RLNAARATHG ADALGVITSS RCTNEETYLV QKLARAVFGT NNTDTCARVC HSPTGYGLKQ TFGT SAGTQ DFDSVEDTDL ALVIGANPTD GHPVFASRLR KRLRAGAKLI VVDPRRIDLL ETPHIGDSWH LPLRPGTNVA VLVAL AHVI VTEKLYDAAF ISERCDGDEW ADYAEFVSNP EYAPEAVESL TGVPADTLRE AARAYAAAPN AAIYYGLGVT EHSQGS TTV IAIANLAMMT GNIGRPGVGV NPLRGQNNVQ GSCDMGSFPH ELPGYRHVAD DAARSLFEKA WGVALSSEPG LRIPNML DA AVAGQFKALY VQGEDILQSD PDTRHVAAGL AAMDLVIVHD LFLNETANYA HVFLPGSSFL EKDGTFTNAE RRINRVRR V MRPKNGYADW EVTQLLANAL GAGWAYTHPR EIMAEIAATT PGFANVTYEM LDARGSVQWP CNEAAPEGSP IMHVDGFVR GKGRFIRTAY LPTDERTGPR FPLLLTTGRI LSQYNVGAQT RRTENVAWHA EDRLEIHPTD AENRGIREGD WVRVASRAGE TTLRATVTD RVSPGVVYTT FHHPDTQANV VTTDNSDWAT NCPEYKVTAV QVAPSNGPSA WQEDYTAQAT AARRIEAAE

UniProtKB: Formate dehydrogenase alpha subunit

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分子 #2: Formate dehydrogenase delta subunit

分子名称: Formate dehydrogenase delta subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rhodobacter aestuarii (バクテリア)
分子量理論値: 7.180213 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli MC1061 (大腸菌)
配列文字列:
MSDEKLIRMA NQIAAFFAVQ PADRAEGVAA HISDNWAAPM RAALLAHIAA GGAGLDALVV DAAPHIRPAG

UniProtKB: Formate dehydrogenase delta subunit

+
分子 #3: Formate dehydrogenase gamma subunit

分子名称: Formate dehydrogenase gamma subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rhodobacter aestuarii (バクテリア)
分子量理論値: 15.814247 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli MC1061 (大腸菌)
配列文字列:
MTDLARLRAI LTAHEGREGA LLPILHDVQA DYGHIPDAAL EPIAKALRLS RAEVAGVVGF YHDFRRSPAG KHVIKLCRAE ACQAMGGDG VQARLEAALG LKLGETKHDI TLEAAYCLGL CACAPAAMVN DALVGRLDDA AVDTIAAEVR A

UniProtKB: Formate dehydrogenase gamma subunit

+
分子 #4: Formate dehydrogenase beta subunit

分子名称: Formate dehydrogenase beta subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rhodobacter aestuarii (バクテリア)
分子量理論値: 53.071684 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli MC1061 (大腸菌)
配列文字列: MKIWVPCDAA AKACGAERVV AEITAQAAAR GVSVDIRRNG TRGMVWLEPL VEVETEAGRV GFGPMTPADV PALFEDLAAH PKALGLVEE IPFFKRQTRL TFARCGRNEP LCLDQYETTG GWDGLRKALA MTPAEVVEEI ISSGLRGRGG AGFPTGIKWR T VLGAAADQ ...文字列:
MKIWVPCDAA AKACGAERVV AEITAQAAAR GVSVDIRRNG TRGMVWLEPL VEVETEAGRV GFGPMTPADV PALFEDLAAH PKALGLVEE IPFFKRQTRL TFARCGRNEP LCLDQYETTG GWDGLRKALA MTPAEVVEEI ISSGLRGRGG AGFPTGIKWR T VLGAAADQ KYIVCNVDEG DSGSFADRML IEGDPFCLIE GMAVAGHAVG ATRGYVYIRS EYPDCISVMR AAIILAEQSG IL AEAGFSL EVRVGAGAYV CGEETAMLNS IEGKRGTVRP KPPLPALEGL FGKPTVVNNL LSLAAVPWIL AHGGAAYQSY GID RSRGTI PLQVGGNVKY GGLFETGFGI TLGELVMDVC GGTASGRPVK AVQVGGPLGA YHPQADFDLP FCYELFAGQG GLVG HAGLV VHDDRADMLK LARFAMEFCA VESCGTCTPC RIGAVRGVET LDRIAAGDAA ALPLLDDLCD TMKYGSLCAL GGFTP YPVQ SAIRHFPQDF PVLREAAE

UniProtKB: Formate dehydrogenase beta subunit

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分子 #5: 2-AMINO-5,6-DIMERCAPTO-7-METHYL-3,7,8A,9-TETRAHYDRO-8-OXA-1,3,9,1...

分子名称: 2-AMINO-5,6-DIMERCAPTO-7-METHYL-3,7,8A,9-TETRAHYDRO-8-OXA-1,3,9,10-TETRAAZA-ANTHRACEN-4-ONE GUANOSINE DINUCLEOTIDE
タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 4 / 式: MGD
分子量理論値: 740.557 Da
Chemical component information

ChemComp-MGD:
2-AMINO-5,6-DIMERCAPTO-7-METHYL-3,7,8A,9-TETRAHYDRO-8-OXA-1,3,9,10-TETRAAZA-ANTHRACEN-4-ONE GUANOSINE DINUCLEOTIDE

+
分子 #6: MOLYBDENUM(VI) ION

分子名称: MOLYBDENUM(VI) ION / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 2 / 式: 6MO
分子量理論値: 95.94 Da

+
分子 #7: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER

分子名称: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 4 / 式: FES
分子量理論値: 175.82 Da
Chemical component information

ChemComp-FES:
FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER

+
分子 #8: IRON/SULFUR CLUSTER

分子名称: IRON/SULFUR CLUSTER / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 10 / 式: SF4
分子量理論値: 351.64 Da
Chemical component information

ChemComp-FS1:
IRON/SULFUR CLUSTER / 一硫化鉄

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分子 #9: 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE

分子名称: 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / タイプ: ligand / ID: 9 / コピー数: 2 / 式: NAI
分子量理論値: 665.441 Da
Chemical component information

ChemComp-NAI:
1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / NADH

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分子 #10: FLAVIN MONONUCLEOTIDE

分子名称: FLAVIN MONONUCLEOTIDE / タイプ: ligand / ID: 10 / コピー数: 2 / 式: FMN
分子量理論値: 456.344 Da
Chemical component information

ChemComp-FMN:
FLAVIN MONONUCLEOTIDE / FMN

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 10mM NaNO3, 100mM PBS
グリッドモデル: Quantifoil / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細The protein was obtained after overexpression in Escherichia coli MC1061 and purified using His-tagged nickel affinity chromatography and size-exclusion chromatography.

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 5.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.09 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 294386
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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