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- EMDB-62452: Cryo-EM structure of LptDEM complex from Escherichia coli -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-62452
タイトルCryo-EM structure of LptDEM complex from Escherichia coli
マップデータ
試料
  • 複合体: LptDEM complex in Nanodisc
    • タンパク質・ペプチド: LPS-assembly protein LptD
    • タンパク質・ペプチド: LPS-assembly lipoprotein LptE
    • タンパク質・ペプチド: Uncharacterized lipoprotein YifL
キーワードLPS / Transporter / Complex / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


transporter complex / lipopolysaccharide transport / Gram-negative-bacterium-type cell outer membrane assembly / lipopolysaccharide binding / cell outer membrane
類似検索 - 分子機能
Prokaryotic lipoprotein-attachment site / LPS-assembly lipoprotein LptM, conserved region / LPS-assembly lipoprotein LptE / Lipopolysaccharide-assembly / LptD, C-terminal / LPS-assembly protein LptD / : / LPS transport system D / Organic solvent tolerance-like, N-terminal / LptA/(LptD N-terminal domain) LPS transport protein / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
LPS-assembly lipoprotein LptE / LPS-assembly lipoprotein LptM / LPS-assembly protein LptD
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.27 Å
データ登録者Tsukazaki T / Kohga H / Miyazaki R
資金援助 日本, 1件
OrganizationGrant number国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS) 日本
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2025
タイトル: Structural basis of lipopolysaccharide translocon assembly mediated by the small lipoprotein LptM.
著者: Ryoji Miyazaki / Mai Kimoto / Hidetaka Kohga / Tomoya Tsukazaki /
要旨: Gram-negative bacteria possess an outer membrane (OM) that acts as a barrier against toxic compounds. Lipopolysaccharide (LPS) in the outer leaflet of the OM is crucial for barrier function and is ...Gram-negative bacteria possess an outer membrane (OM) that acts as a barrier against toxic compounds. Lipopolysaccharide (LPS) in the outer leaflet of the OM is crucial for barrier function and is transported to the OM by the LPS transport system. The LPS translocon (the LptDE complex), mediates LPS assembly into the OM. Recently, the small lipoprotein LptM was identified as an LptDE interactor that facilitates LptD maturation. However, its mechanism remains unclear. Here, we investigate the detailed interaction between LptM and LptD. We find that LptM interacts with the folded LptD intermediate at the late stage of its maturation. Mutational analyses demonstrate that the N-terminal conserved region of LptM is essential for its function. Cryoelectron microscopy structural analysis of the Escherichia coli LptDEM complex, combined with biochemical analyses, reveals the molecular basis of the LptM-LptD interaction and its functional importance. Thus, we propose that LptM stabilizes LptD for proper assembly.
履歴
登録2024年11月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年7月23日-
マップ公開2025年7月23日-
更新2025年7月30日-
現状2025年7月30日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_62452.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_62452.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.92 Å/pix.
x 256 pix.
= 236.544 Å		0.92 Å/pix.
x 256 pix.
= 236.544 Å		0.92 Å/pix.
x 256 pix.
= 236.544 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.924 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.011
最小 - 最大-0.06304303 - 0.12440188
平均 (標準偏差)0.002758753 (±0.0047369283)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 236.544 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_62452_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_62452_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : LptDEM complex in Nanodisc

全体名称: LptDEM complex in Nanodisc
要素
  • 複合体: LptDEM complex in Nanodisc
    • タンパク質・ペプチド: LPS-assembly protein LptD
    • タンパク質・ペプチド: LPS-assembly lipoprotein LptE
    • タンパク質・ペプチド: Uncharacterized lipoprotein YifL

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超分子 #1: LptDEM complex in Nanodisc

超分子名称: LptDEM complex in Nanodisc / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)

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分子 #1: LPS-assembly protein LptD

分子名称: LPS-assembly protein LptD / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
分子量理論値: 87.149516 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: ADLASQCMLG VPSYDRPLVQ GDTNDLPVTI NADHAKGDYP DDAVFTGSVD IMQGNSRLQA DEVQLHQKEA PGQPEPVRTV DALGNVHYD DNQVILKGPK GWANLNTKDT NVWEGDYQMV GRQGRGKADL MKQRGENRYT ILDNGSFTSC LPGSDTWSVV G SEIIHDRE ...文字列:
ADLASQCMLG VPSYDRPLVQ GDTNDLPVTI NADHAKGDYP DDAVFTGSVD IMQGNSRLQA DEVQLHQKEA PGQPEPVRTV DALGNVHYD DNQVILKGPK GWANLNTKDT NVWEGDYQMV GRQGRGKADL MKQRGENRYT ILDNGSFTSC LPGSDTWSVV G SEIIHDRE EQVAEIWNAR FKVGPVPIFY SPYLQLPVGD KRRSGFLIPN AKYTTTNYFE FYLPYYWNIA PNMDATITPH YM HRRGNIM WENEFRYLSQ AGAGLMELDY LPSDKVYEDE HPNDDSSRRW LFYWNHSGVM DQVWRFNVDY TKVSDPSYFN DFD NKYGSS TDGYATQKFS VGYAVQNFNA TVSTKQFQVF SEQNTSSYSA EPQLDVNYYQ NDVGPFDTRI YGQAVHFVNT RDDM PEATR VHLEPTINLP LSNNWGSINT EAKLLATHYQ QTNLDWYNSR NTTKLDESVN RVMPQFKVDG KMVFERDMEM LAPGY TQTL EPRAQYLYVP YRDQSDIYNY DSSLLQSDYS GLFRDRTYGG LDRIASANQV TTGVTSRIYD DAAVERFNIS VGQIYY FTE SRTGDDNITW ENDDKTGSLV WAGDTYWRIS ERWGLRGGIQ YDTRLDNVAT SNSSIEYRRD EDRLVQLNYR YASPEYI QA TLPKYYSTAE QYKNGISQVG AVASWPIADR WSIVGAYYYD TNANKQADSM LGVQYSSCCY AIRVGYERKL NGWDNDKQ H AVYDNAIGFN IELRGLSSNY GLGTQEMLRS NILPYQNTL

UniProtKB: LPS-assembly protein LptD

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分子 #2: LPS-assembly lipoprotein LptE

分子名称: LPS-assembly lipoprotein LptE / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
分子量理論値: 19.479148 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
CGWHLRDTTQ VPSTMKVMIL DSGDPNGPLS RAVRNQLRLN GVELLDKETT RKDVPSLRLG KVSIAKDTAS VFRNGQTAEY QMIMTVNAT VLIPGRDIYP ISAKVFRSFF DNPQMALAKD NEQDMIVKEM YDRAAEQLIR KLPSIRAADI RSDEEQTSTT T DTPATPAR VSTTLGN

UniProtKB: LPS-assembly lipoprotein LptE

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分子 #3: Uncharacterized lipoprotein YifL

分子名称: Uncharacterized lipoprotein YifL / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
分子量理論値: 6.727348 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
CGLKGPLYFP PADKNAPPPT KPVETQTQST VPDKNDRATG DGPSQVNYLE HHHHHHHHHH

UniProtKB: LPS-assembly lipoprotein LptM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度4.648 mg/mL
緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS GLACIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: -1.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: -0.6 µm

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画像解析

CTF補正タイプ: NONE
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.27 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 428907
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化プロトコル: AB INITIO MODEL / 温度因子: 108.5
得られたモデル

PDB-9kn3:
Cryo-EM structure of LptDEM complex from Escherichia coli

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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