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- EMDB-60983: Iterative acetyltransferase on lasso peptides from Actinomycetes ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-60983
タイトルIterative acetyltransferase on lasso peptides from Actinomycetes in complex with CoA
マップデータ
試料
  • 複合体: Complex of iterative acetyltransferase and CoA
    • 複合体: Iterative acetyltransferase
      • タンパク質・ペプチド: GCN5-related N-acetyltransferase
  • リガンド: COENZYME A
キーワードGCN5-related N-acetyltransferases / Actinomycetes / CoA / TRANSFERASE
機能・相同性Acetyltransferase (GNAT) domain / acyltransferase activity, transferring groups other than amino-acyl groups / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / GCN5-related N-acetyltransferase
機能・相同性情報
生物種Actinosynnema mirum DSM 43827 (バクテリア) / Actinomycetes (バクテリア) / Actinosynnema mirum (strain ATCC 29888 / DSM 43827 / JCM 3225 / NBRC 14064 / NCIMB 13271 / NRRL B-12336 / IMRU 3971 / 101) (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.17 Å
データ登録者Wu S / Xiong J / Lei D / Dong S
資金援助 中国, 7件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)22077056 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)22377046 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32171300 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)2210070084 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)21907046 中国
Other government22ZD6FA006
Other government23ZDFA015
引用ジャーナル: Nat Chem Biol / 年: 2026
タイトル: Iterative acylation on mature lasso peptides by widespread acetyltransferases.
著者: Jiang Xiong / Shanquan Wu / Zi-Qi Liang / Shuo Fang / Fen-Yu Tao / Xiao-Tong Gong / Xing Wu / Qingfeng Wu / Jiao-Jiao Cui / Kun Gao / Kin Kuan Hoi / Yong Peng / Shangwen Luo / Dongsheng Lei / Shi-Hui Dong /
要旨: The biosynthesis of ribosomally synthesized and posttranslationally modified peptides (RiPPs) leverages iterative catalysis to enhance structural and biological diversity. Traditionally, iterative ...The biosynthesis of ribosomally synthesized and posttranslationally modified peptides (RiPPs) leverages iterative catalysis to enhance structural and biological diversity. Traditionally, iterative enzymes install posttranslational modifications on linear peptides, rather than mature RiPPs with intricate three-dimensional structures, which require complex changes in substrate binding. Here we present a prolific class of GCN5-related N-acetyltransferases (GNATs) that iteratively and consecutively acylate two Lys residues within the loop and ring motifs of lasso peptides, diverging from the typical iterative modification of linear peptides. Utilizing high-resolution cryogenic-electron microscopy and enzymatic reconstitution, we define the lasso peptide-binding pocket of IatT and pinpoint key residues that distinguish its two distinct acetylation steps. Structure-based engineering of IatT's acetyl-recognition site expands the cavity to accommodate longer-chain acyl groups, enabling the creation of lipolasso peptides, a class of ribosomal lipopeptide. This engineering strategy can be applied to any RiPP biosynthetic gene cluster encoding GNAT, facilitating the efficient diversification of ribosomal lipopeptides.
履歴
登録2024年7月29日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年8月13日-
マップ公開2025年8月13日-
更新2026年4月1日-
現状2026年4月1日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_60983.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_60983.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 256 pix.
= 212.736 Å		0.83 Å/pix.
x 256 pix.
= 212.736 Å		0.83 Å/pix.
x 256 pix.
= 212.736 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.831 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.231
最小 - 最大-0.020740129 - 1.663455
平均 (標準偏差)0.007988329 (±0.074630626)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 212.736 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_60983_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_60983_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_60983_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Complex of iterative acetyltransferase and CoA

全体名称: Complex of iterative acetyltransferase and CoA
要素
  • 複合体: Complex of iterative acetyltransferase and CoA
    • 複合体: Iterative acetyltransferase
      • タンパク質・ペプチド: GCN5-related N-acetyltransferase
  • リガンド: COENZYME A

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超分子 #1: Complex of iterative acetyltransferase and CoA

超分子名称: Complex of iterative acetyltransferase and CoA / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Actinosynnema mirum DSM 43827 (バクテリア)

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超分子 #2: Iterative acetyltransferase

超分子名称: Iterative acetyltransferase / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Actinomycetes (バクテリア)

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分子 #1: GCN5-related N-acetyltransferase

分子名称: GCN5-related N-acetyltransferase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Actinosynnema mirum (strain ATCC 29888 / DSM 43827 / JCM 3225 / NBRC 14064 / NCIMB 13271 / NRRL B-12336 / IMRU 3971 / 101) (バクテリア)
分子量理論値: 21.676164 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MSPQDDLIVW LRGDRAGLGP FSADLVDQYW RWEQDPSVLI GYGRQTPDSL ENRREGYGHQ ARGTDDQLRF TVYDLTGQDP VPVGTTAVL IDHHVRTGEF VIQLGAGHRG RGLGTEATRL TLDYAFHVSA LACVHLAVLT PNTGAIAAYE RAGFRRIGER R DSGFWLGR ...文字列:
MSPQDDLIVW LRGDRAGLGP FSADLVDQYW RWEQDPSVLI GYGRQTPDSL ENRREGYGHQ ARGTDDQLRF TVYDLTGQDP VPVGTTAVL IDHHVRTGEF VIQLGAGHRG RGLGTEATRL TLDYAFHVSA LACVHLAVLT PNTGAIAAYE RAGFRRIGER R DSGFWLGR RVSETLMDAV PEDFPGPSVV RGFVEGGR

UniProtKB: GCN5-related N-acetyltransferase

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分子 #2: COENZYME A

分子名称: COENZYME A / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 1 / 式: COA
分子量理論値: 767.534 Da
Chemical component information

ChemComp-COA:
COENZYME A

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 4) / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: D7 (2回x7回 2面回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.17 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.2) / 使用した粒子像数: 1440000
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.2)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.2)
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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