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- EMDB-60840: Cryo-EM structure of MxaF/MxaJ/PQQ complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-60840
タイトルCryo-EM structure of MxaF/MxaJ/PQQ complex
マップデータ
試料
  • 複合体: MxaF/MxaJ/PQQ complex
    • タンパク質・ペプチド: Methanol dehydrogenase, alpha subunit
    • タンパク質・ペプチド: Methanol oxidation protein MxaJ
  • リガンド: PYRROLOQUINOLINE QUINONE
キーワードMxaF/MxaJ/PQQ / PROTEIN BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


methanol catabolic process / Oxidoreductases; Acting on the CH-OH group of donors; With a cytochrome as acceptor / oxidoreductase activity, acting on CH-OH group of donors / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / calcium ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Methanol oxidation system protein MoxJ / Bacterial quinoprotein dehydrogenases signature 1. / Quinoprotein dehydrogenase, conserved site / Bacterial quinoprotein dehydrogenases signature 2. / PQQ-dependent dehydrogenase, methanol/ethanol family / Glucose/ethanol/alcohol dehydrogenase, beta-propeller domain / Bacterial periplasmic substrate-binding proteins / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Pyrrolo-quinoline quinone repeat ...Methanol oxidation system protein MoxJ / Bacterial quinoprotein dehydrogenases signature 1. / Quinoprotein dehydrogenase, conserved site / Bacterial quinoprotein dehydrogenases signature 2. / PQQ-dependent dehydrogenase, methanol/ethanol family / Glucose/ethanol/alcohol dehydrogenase, beta-propeller domain / Bacterial periplasmic substrate-binding proteins / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Pyrrolo-quinoline quinone repeat / Pyrrolo-quinoline quinone beta-propeller repeat / beta-propeller repeat / Quinoprotein alcohol dehydrogenase-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Methanol dehydrogenase, alpha subunit / Methanol oxidation protein MxaJ
類似検索 - 構成要素
生物種Methylorubrum extorquens (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.81 Å
データ登録者Sun JQ / Gao F
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)82272379 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Deciphering the assembly process of PQQ dependent methanol dehydrogenase.
著者: Haichuan Zhou / Junqing Sun / Jian Cheng / Min Wu / Jie Bai / Qian Li / Jie Shen / Manman Han / Chen Yang / Liangpo Li / Yuwan Liu / Qichen Cao / Weidong Liu / Haixia Xiao / Hongjun Dong / ...著者: Haichuan Zhou / Junqing Sun / Jian Cheng / Min Wu / Jie Bai / Qian Li / Jie Shen / Manman Han / Chen Yang / Liangpo Li / Yuwan Liu / Qichen Cao / Weidong Liu / Haixia Xiao / Hongjun Dong / Feng Gao / Huifeng Jiang /
要旨: Pyrroloquinoline quinone (PQQ)-dependent methanol dehydrogenases (MDHs), the periplasmic metalloenzymes in Gram-negative methylotrophic bacteria, play a pivotal role in methane and methanol bio- ...Pyrroloquinoline quinone (PQQ)-dependent methanol dehydrogenases (MDHs), the periplasmic metalloenzymes in Gram-negative methylotrophic bacteria, play a pivotal role in methane and methanol bio-utilization. Although the structures of many PQQ-dependent MDHs have been resolved, including the canonical heterotetrameric enzymes composed of two MxaF and two MxaI subunits with a molecule of PQQ and a calcium ion in the active site in MxaF, the biogenesis of these enzymes remains elusive. Here, we characterize a chaperone, MxaJ, responsible for PQQ incorporation by reconstructing a PQQ-dependent MDH assembly system in Escherichia coli. Using cryo-electron microscopy, we capture the structures of the intermediate complexes formed by the chaperone MxaJ and catalytic subunit MxaF during PQQ-dependent MDH maturation, revealing a chaperone-mediated molecular mechanism of cofactor incorporation. These findings not only advance our understanding on the biogenesis of PQQ-dependent MDH, but also provide an alternative engineering way for methane and methanol bioconversion.
履歴
登録2024年7月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年7月23日-
マップ公開2025年7月23日-
更新2025年7月30日-
現状2025年7月30日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_60840.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.89 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.246
最小 - 最大-0.55687416 - 1.3177346
平均 (標準偏差)-0.0021293638 (±0.034293503)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 320.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : MxaF/MxaJ/PQQ complex

全体名称: MxaF/MxaJ/PQQ complex
要素
  • 複合体: MxaF/MxaJ/PQQ complex
    • タンパク質・ペプチド: Methanol dehydrogenase, alpha subunit
    • タンパク質・ペプチド: Methanol oxidation protein MxaJ
  • リガンド: PYRROLOQUINOLINE QUINONE

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超分子 #1: MxaF/MxaJ/PQQ complex

超分子名称: MxaF/MxaJ/PQQ complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Methylorubrum extorquens (バクテリア)

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分子 #1: Methanol dehydrogenase, alpha subunit

分子名称: Methanol dehydrogenase, alpha subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
EC番号: Oxidoreductases; Acting on the CH-OH group of donors; With a cytochrome as acceptor
由来(天然)生物種: Methylorubrum extorquens (バクテリア)
分子量理論値: 69.335836 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MSRFVTSVSA LAMLALAPAA LSSGAYANDK LVELSKSDDN WVMPGKNYDS NNFSDLKQIN KGNVKQLRPA WTFSTGLLNG HEGAPLVVD GKMYIHTSFP NNTFALGLDD PGTILWQDKP KQNPAARAVA CCDLVNRGLA YWPGDGKTPA LILKTQLDGN V AALNAETG ...文字列:
MSRFVTSVSA LAMLALAPAA LSSGAYANDK LVELSKSDDN WVMPGKNYDS NNFSDLKQIN KGNVKQLRPA WTFSTGLLNG HEGAPLVVD GKMYIHTSFP NNTFALGLDD PGTILWQDKP KQNPAARAVA CCDLVNRGLA YWPGDGKTPA LILKTQLDGN V AALNAETG ETVWKVENSD IKVGSTLTIA PYVVKDKVII GSSGAELGVR GYLTAYDVKT GEQVWRAYAT GPDKDLLLAS DF NIKNPHY GQKGLGTGTW EGDAWKIGGG TNWGWYAYDP GTNLIYFGTG NPAPWNETMR PGDNKWTMTI FGRDADTGEA KFG YQKTPH DEWDYAGVNV MMLSEQKDKD GKARKLLTHP DRNGIVYTLD RTDGALVSAN KLDDTVNVFK SVDLKTGQPV RDPE YGTRM DHLAKDICPS AMGYHNQGHD SYDPKRELFF MGINHICMDW EPFMLPYRAG QFFVGATLNM YPGPKGDRQN YEGLG QIKA YNAITGDYKW EKMERFAVWG GTMATAGDLV FYGTLDGYLK ARDSDTGDLL WKFKIPSGAI GYPMTYTHKG TQYVAI YYG VGGWPGVGLV FDLADPTAGL GAVGAFKKLA NYTQMGGGVV VFSLDGKGPY DDPNVGEWKS AAKHHHHHH

UniProtKB: Methanol dehydrogenase, alpha subunit

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分子 #2: Methanol oxidation protein MxaJ

分子名称: Methanol oxidation protein MxaJ / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Methylorubrum extorquens (バクテリア)
分子量理論値: 32.468154 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MSLVNGRRRT AASVVALTAA LTALAALCAP AQAQDTKATS KAAEAAKPDA GTLRVCAAEQ PPLSMKDGSG LENRIATTVA EAMGRKAQF VWLGKPAIYL VRDGLEKKTC DVVIGLDADD PRVLTSKPYY RSGYVFLTRA DKDLDIKSWS DPRLKEVSHM V VGFGTPGE ...文字列:
MSLVNGRRRT AASVVALTAA LTALAALCAP AQAQDTKATS KAAEAAKPDA GTLRVCAAEQ PPLSMKDGSG LENRIATTVA EAMGRKAQF VWLGKPAIYL VRDGLEKKTC DVVIGLDADD PRVLTSKPYY RSGYVFLTRA DKDLDIKSWS DPRLKEVSHM V VGFGTPGE AMLKDIGRYE EDMAYLYSLV NFRAPRNQYT QIDPARMVSE VATGKAEVGV AFGPDVARYV RDSSTKLRMT PV PDDTQAS DGRKMPQSFD QAMGVRKDDT ALKAEIDAAL EKAKPKIEAI LKEEGVPVLP VSN

UniProtKB: Methanol oxidation protein MxaJ

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分子 #3: PYRROLOQUINOLINE QUINONE

分子名称: PYRROLOQUINOLINE QUINONE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: PQQ
分子量理論値: 330.206 Da
Chemical component information

ChemComp-PQQ:
PYRROLOQUINOLINE QUINONE / ピロロキノリンキノン

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.81 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 120210
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: OTHER

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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