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万見
- EMDB-56096: SP100 CARD filament -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-56096
タイトルSP100 CARD filament
マップデータ
試料
  • 複合体: SP100 CARD domain filament
    • タンパク質・ペプチド: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Nuclear autoantigen Sp-100
キーワードInnate immunity / interferon / DNA damage / cryo-EM / IMMUNE SYSTEM
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of Fas signaling pathway / regulation of viral process / maintenance of protein location / chromo shadow domain binding / response to type I interferon / negative regulation of protein export from nucleus / negative regulation of viral transcription / regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / negative regulation of endothelial cell migration / type I interferon-mediated signaling pathway ...regulation of Fas signaling pathway / regulation of viral process / maintenance of protein location / chromo shadow domain binding / response to type I interferon / negative regulation of protein export from nucleus / negative regulation of viral transcription / regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / negative regulation of endothelial cell migration / type I interferon-mediated signaling pathway / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / regulation of angiogenesis / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / response to retinoic acid / maltose transport / type II interferon-mediated signaling pathway / maltodextrin transmembrane transport / response to type II interferon / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / retinoic acid receptor signaling pathway / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / response to cytokine / nuclear periphery / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / telomere maintenance / cell chemotaxis / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / PML body / kinase binding / Interferon gamma signaling / transcription corepressor activity / outer membrane-bounded periplasmic space / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / periplasmic space / chromosome, telomeric region / protein dimerization activity / nuclear body / protein domain specific binding / negative regulation of DNA-templated transcription / DNA damage response / regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / membrane / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
HSR domain / Nuclear body protein Sp110/Sp140/Sp140L / HSR domain / HSR domain profile. / SAND domain / SAND domain / SAND domain profile. / SAND domain / SAND-like domain superfamily / HMG-box domain ...HSR domain / Nuclear body protein Sp110/Sp140/Sp140L / HSR domain / HSR domain profile. / SAND domain / SAND domain / SAND domain profile. / SAND domain / SAND-like domain superfamily / HMG-box domain / HMG (high mobility group) box / HMG boxes A and B DNA-binding domains profile. / high mobility group / High mobility group box domain / High mobility group box domain superfamily / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Nuclear autoantigen Sp-100
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.52 Å
データ登録者Rabl J / Aird E / Corn J
資金援助European Union, スイス, 3件
OrganizationGrant number国
European Research Council (ERC)855741-DDREAMM-ERC-2019-SyGEuropean Union
Swiss National Science Foundation310030_188858 スイス
European Molecular Biology Organization (EMBO)ALTF 144-2021European Union
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2019
タイトル: Macromolecular structure determination using X-rays, neutrons and electrons: recent developments in Phenix.
著者: Dorothee Liebschner / Pavel V Afonine / Matthew L Baker / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Tristan I Croll / Bradley Hintze / Li Wei Hung / Swati Jain / Airlie J McCoy / Nigel W Moriarty / ...著者: Dorothee Liebschner / Pavel V Afonine / Matthew L Baker / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Tristan I Croll / Bradley Hintze / Li Wei Hung / Swati Jain / Airlie J McCoy / Nigel W Moriarty / Robert D Oeffner / Billy K Poon / Michael G Prisant / Randy J Read / Jane S Richardson / David C Richardson / Massimo D Sammito / Oleg V Sobolev / Duncan H Stockwell / Thomas C Terwilliger / Alexandre G Urzhumtsev / Lizbeth L Videau / Christopher J Williams / Paul D Adams /
要旨: Diffraction (X-ray, neutron and electron) and electron cryo-microscopy are powerful methods to determine three-dimensional macromolecular structures, which are required to understand biological ...Diffraction (X-ray, neutron and electron) and electron cryo-microscopy are powerful methods to determine three-dimensional macromolecular structures, which are required to understand biological processes and to develop new therapeutics against diseases. The overall structure-solution workflow is similar for these techniques, but nuances exist because the properties of the reduced experimental data are different. Software tools for structure determination should therefore be tailored for each method. Phenix is a comprehensive software package for macromolecular structure determination that handles data from any of these techniques. Tasks performed with Phenix include data-quality assessment, map improvement, model building, the validation/rebuilding/refinement cycle and deposition. Each tool caters to the type of experimental data. The design of Phenix emphasizes the automation of procedures, where possible, to minimize repetitive and time-consuming manual tasks, while default parameters are chosen to encourage best practice. A graphical user interface provides access to many command-line features of Phenix and streamlines the transition between programs, project tracking and re-running of previous tasks.
履歴
登録2025年12月16日-
ヘッダ(付随情報) 公開2026年2月11日-
マップ公開2026年2月11日-
更新2026年4月22日-
現状2026年4月22日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_56096.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_56096.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.84 Å/pix.
x 360 pix.
= 302.4 Å		0.84 Å/pix.
x 360 pix.
= 302.4 Å		0.84 Å/pix.
x 360 pix.
= 302.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.84 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.16
最小 - 最大-0.5322048 - 0.8002044
平均 (標準偏差)0.0009065622 (±0.021282282)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 302.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_56096_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_56096_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : SP100 CARD domain filament

全体名称: SP100 CARD domain filament
要素
  • 複合体: SP100 CARD domain filament
    • タンパク質・ペプチド: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Nuclear autoantigen Sp-100

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超分子 #1: SP100 CARD domain filament

超分子名称: SP100 CARD domain filament / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Nuclear autoanti...

分子名称: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Nuclear autoantigen Sp-100
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 26 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 58.874168 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MKSSHHHHHH GSSMKIEEGK LVIWINGDKG YNGLAEVGKK FEKDTGIKVT VEHPDKLEEK FPQVAATGDG PDIIFWAHDR FGGYAQSGL LAEITPDKAF QDKLYPFTWD AVRYNGKLIA YPIAVEALSL IYNKDLLPNP PKTWEEIPAL DKELKAKGKS A LMFNLQEP ...文字列:
MKSSHHHHHH GSSMKIEEGK LVIWINGDKG YNGLAEVGKK FEKDTGIKVT VEHPDKLEEK FPQVAATGDG PDIIFWAHDR FGGYAQSGL LAEITPDKAF QDKLYPFTWD AVRYNGKLIA YPIAVEALSL IYNKDLLPNP PKTWEEIPAL DKELKAKGKS A LMFNLQEP YFTWPLIAAD GGYAFKYENG KYDIKDVGVD NAGAKAGLTF LVDLIKNKHM NADTDYSIAE AAFNKGETAM TI NGPWAWS NIDTSKVNYG VTVLPTFKGQ PSKPFVGVLS AGINAASPNK ELAKEFLENY LLTDEGLEAV NKDKPLGAVA LKS YEEELA KDPRIAATME NAQKGEIMPN IPQMSAFWYA VRTAVINAAS GRQTVDEALK DAQTNSSSNN NNNNNNNNLG IEEN LYFQS NATDLQRMFT EDQGVDDRLL YDIVFKHFKR NKVEISNAIK KTFPFLEGLR DRDLITNKMF EDSQDSCRNL VPVQR VVYN VLSELEKTFN LPVLEALFSD VNMQEYPDLI HIYKGFENVI H

UniProtKB: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein, Nuclear autoantigen Sp-100

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度名称式
20.0 mMHEPES pH 8.0
150.0 mMsodium chlorideNaCl
0.05 %NP40
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 支持フィルム - Film thickness: 1 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 15 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 詳細: 15 mA
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-40 / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 10995 / 平均露光時間: 7.0 sec. / 平均電子線量: 64.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 165000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 19.8 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 46.4 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.52 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4.0) / 使用した粒子像数: 296140
CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4.0) / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
Segment selection選択した数: 2890408 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4.0)
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルChain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model
精密化空間: REAL / 温度因子: 66.53
得られたモデル

PDB-9tnz:
SP100 CARD filament

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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