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- EMDB-53294: Structure of the Azotobacter vinelandii NifL-NifA complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-53294
タイトルStructure of the Azotobacter vinelandii NifL-NifA complex
マップデータSharpened map at 6.45 A resolution used for model building and refinement
試料
  • 複合体: NifL-NifA complex from Azotobacter vinelandii
    • タンパク質・ペプチド: histidine kinase
    • タンパク質・ペプチド: Nif-specific regulatory protein
  • リガンド: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
キーワードbiological nitrogen fixation / transcriptional regulation / sustainable agriculture / GENE REGULATION
機能・相同性
機能・相同性情報


nitrogen fixation / histidine kinase / phosphorelay sensor kinase activity / phosphorelay signal transduction system / sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / regulation of DNA-templated transcription / ATP hydrolysis activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Nif-specific regulatory protein / Nitrogen fixation negative regulator NifL / GAF domain / Sigma-54 interaction domain ATP-binding region A signature. / Sigma-54 interaction domain, conserved site / Sigma-54 interaction domain C-terminal part signature. / Sigma-54 interaction domain, ATP-binding site 1 / Sigma-54 interaction domain, ATP-binding site 2 / Sigma-54 interaction domain ATP-binding region B signature. / Sigma-54 interaction domain profile. ...Nif-specific regulatory protein / Nitrogen fixation negative regulator NifL / GAF domain / Sigma-54 interaction domain ATP-binding region A signature. / Sigma-54 interaction domain, conserved site / Sigma-54 interaction domain C-terminal part signature. / Sigma-54 interaction domain, ATP-binding site 1 / Sigma-54 interaction domain, ATP-binding site 2 / Sigma-54 interaction domain ATP-binding region B signature. / Sigma-54 interaction domain profile. / Sigma-54 interaction domain / RNA polymerase sigma factor 54 interaction domain / DNA binding HTH domain, Fis-type / Bacterial regulatory protein, Fis family / PAS-associated, C-terminal / PAC domain profile. / PAC motif / Motif C-terminal to PAS motifs (likely to contribute to PAS structural domain) / Signal transduction histidine kinase-related protein, C-terminal / Histidine kinase domain / Histidine kinase domain profile. / Domain present in phytochromes and cGMP-specific phosphodiesterases. / GAF domain / GAF-like domain superfamily / PAS fold / PAS fold / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / PAS domain / PAS repeat profile. / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / PAS domain / PAS domain superfamily / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Homeobox-like domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
histidine kinase / Nif-specific regulatory protein
類似検索 - 構成要素
生物種Azotobacter vinelandii DJ (窒素固定)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.45 Å
データ登録者Bueno Batista M / Richardson J / Webster MW / Ghilarov D / Peters JW / Lawson DM / Dixon R
資金援助 英国, 米国, 9件
OrganizationGrant number国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/W009986/1 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/X01102X/1 英国
Wellcome Trust221868/Z/20/Z 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/X01097X/1 英国
Department of Energy (DOE, United States)DE-SC0018143 米国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BBS/E/J/000PR9797 英国
Royal SocietyICA/R1/180088 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/CCG2240/1 英国
Wellcome Trust218785/Z/19/Z 英国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structural and functional analysis of the NifL-NifA complex for engineered control of nitrogen fixation in Proteobacteria
著者: Bueno Batista M / Richardson J / Webster MW / Ghilarov D / Peters JW / Lawson DM / Dixon R
履歴
登録2025年3月31日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年6月18日-
マップ公開2025年6月18日-
更新2025年6月18日-
現状2025年6月18日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_53294.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_53294.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 18.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Sharpened map at 6.45 A resolution used for model building and refinement
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.48 Å/pix.
x 168 pix.
= 249.295 Å		1.48 Å/pix.
x 168 pix.
= 249.295 Å		1.48 Å/pix.
x 168 pix.
= 249.295 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.4839 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.06
最小 - 最大-0.24982455 - 0.6893031
平均 (標準偏差)-0.0005880738 (±0.024454223)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ168168168
Spacing168168168
セルA=B=C: 249.2952 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_53294_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Unsharpened map

ファイルemd_53294_additional_1.map
注釈Unsharpened map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map 1

ファイルemd_53294_half_map_1.map
注釈Half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map 2

ファイルemd_53294_half_map_2.map
注釈Half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : NifL-NifA complex from Azotobacter vinelandii

全体名称: NifL-NifA complex from Azotobacter vinelandii
要素
  • 複合体: NifL-NifA complex from Azotobacter vinelandii
    • タンパク質・ペプチド: histidine kinase
    • タンパク質・ペプチド: Nif-specific regulatory protein
  • リガンド: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

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超分子 #1: NifL-NifA complex from Azotobacter vinelandii

超分子名称: NifL-NifA complex from Azotobacter vinelandii / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Azotobacter vinelandii DJ (窒素固定)
分子量理論値: 240 KDa

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分子 #1: histidine kinase

分子名称: histidine kinase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: The wild-type sequence was pre-pended by a Strep-Tag II in place of the N-terminal methionine with sequence MASWSHPQFEKGADDDDKV
コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: histidine kinase
由来(天然)生物種: Azotobacter vinelandii DJ (窒素固定)
分子量理論値: 59.897203 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MASWSHPQFE KGADDDDKVT PANPTLSNEP QAPHAESDEL LPEIFRQTVE HAPIAISITD LKANILYANR AFRTITGYGS EEVLGKNES ILSNGTTPRL VYQALWGRLA QKKPWSGVLV NRRKDKTLYL AELTVAPVLN EAGETIYYLG MHRDTSELHE L EQRVNNQR ...文字列:
MASWSHPQFE KGADDDDKVT PANPTLSNEP QAPHAESDEL LPEIFRQTVE HAPIAISITD LKANILYANR AFRTITGYGS EEVLGKNES ILSNGTTPRL VYQALWGRLA QKKPWSGVLV NRRKDKTLYL AELTVAPVLN EAGETIYYLG MHRDTSELHE L EQRVNNQR LMIEAVVNAA PAAMVVLDRQ HRVMLSNPSF CRLARDLVED GSSESLVALL RENLAAPFET LENQGSAFSG KE ISFDLGG RSPRWLSCHG RAIHIENEQA HVFFAPTEER YLLLTINDIS ELRQKQQDSR LNALKALMAE EELLEGMRET FNA AIHRLQ GPVNLISAAM RMLERRLGDK AGNDPVLSAM REASTAGMEA LENLSGSIPV RMAESKMPVN LNQLIREVIT LCTD QLLAQ GIVVDWQPAL RLPWVMGGES SLRSMIKHLV DNAIESMSQN QVSRRELFIS TRVENHLVRM EITDSGPGIP PDLVL KVFE PFFSTKPPHR VGRGMGLPVV QEIVAKHAGM VHVDTDYREG CRIVVELPFS AST

UniProtKB: histidine kinase

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分子 #2: Nif-specific regulatory protein

分子名称: Nif-specific regulatory protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2
詳細: A hexahistidine tag was appended directly to the C-terminus of the wild-type sequence
コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Azotobacter vinelandii DJ (窒素固定)
分子量理論値: 58.979191 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MNATIPQRSA KQNPVELYDL QLQALASIAR TLSREQQIDE LLEQVLAVLH NDLGLLHGLV TISDPEHGAL QIGAIHTDSE AVAQACEGV RYRSGEGVIG NVLKHGNSVV LGRISADPRF LDRLALYDLE MPFIAVPIKN PEGNTIGVLA AQPDCRADEH M PARTRLLE ...文字列:
MNATIPQRSA KQNPVELYDL QLQALASIAR TLSREQQIDE LLEQVLAVLH NDLGLLHGLV TISDPEHGAL QIGAIHTDSE AVAQACEGV RYRSGEGVIG NVLKHGNSVV LGRISADPRF LDRLALYDLE MPFIAVPIKN PEGNTIGVLA AQPDCRADEH M PARTRLLE IVANLLAQTV RLVVNIEDGR EAADERDELR REVRGKYGFE NMVVGHTPTM RRVFDQIRRV AKWNSTVLVL GE SGTGKEL IASAIHYNSP RAHRPFVRLN CAALPETLLE SELFGHEKGA FTGAVKQRKG RFEQADGGTL FLDEIGEISP MFQ AKLLRV LQEGEFERVG GNQTVRVNVR IVAATNRDLE SEVEKGKFRE DLYYRLNVMA IRIPPLRERT ADIPELAEFL LGKI GRQQG RPLTVTDSAI RLLMSHRWPG NVRELENCLE RSAIMSEDGT ITRDVVSLTG VDNESPPLAA PLPEVNLADE TLDDR ERVI AALEQAGWVQ AKAARLLGMT PRQIAYRIQT LNIHMRKIHH HHHH

UniProtKB: Nif-specific regulatory protein

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分子 #3: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE

分子名称: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: FAD
分子量理論値: 785.55 Da
Chemical component information

ChemComp-FAD:
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD / FAD*YM

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分子 #4: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 3 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1.2 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
詳細: 20 mM HEPES pH 7.5, 300 mM NaCl, 2.5 mM MgCl2, 1 mM ADP, 1 mM TCEP
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec.
詳細: glow discharged for 60 seconds at 8 mA using an ACE 200 (Leica Microsystems)
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細The particles had a tendency to aggregate, were prone to orientational bias and because they were long and thin, they were difficult to distinguish from the background.

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
温度最低: 80.0 K / 最高: 80.0 K
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / デジタル化 - サイズ - 横: 5760 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4092 pixel / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 14218 / 平均露光時間: 2.27 sec. / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
詳細: mode: counting; super resolution, x2 binning, magnified pixel size 0.83 Angstrom
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.7000000000000001 µm
倍率（公称値）: 105000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 2186245
詳細: Used template-based picking with 2D-classes from blob picker
CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.5.3) / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL / In silico モデル: AlphaFold3 model
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.45 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.5.3) / 使用した粒子像数: 209009
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.5.3)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.5.3)
最終 3次元分類クラス数: 4 / 平均メンバー数/クラス: 52252 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.5.3)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルChain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model
詳細Real space refinement in COOT and PHENIX
精密化空間: REAL / プロトコル: OTHER / 温度因子: 456
当てはまり具合の基準: cross-correlation coefficient
得られたモデル

PDB-9qq6:
Structure of the Azotobacter vinelandii NifL-NifA complex

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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