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- EMDB-53129: MDA phage capsid -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-53129
タイトルMDA phage capsid
マップデータ
試料
  • ウイルス: MDA (髄膜炎菌)
    • タンパク質・ペプチド: Integral membrane protein
キーワードbacteriophage / capsid / neisseria / MCP / major capsid protein / filamentous bacteriophage / inovirus / VIRUS
機能・相同性membrane / Integral membrane protein
機能・相同性情報
生物種Neisseria meningitidis (髄膜炎菌) / MDA (髄膜炎菌)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Boehning J / Bharat TAM
資金援助 英国, 4件
OrganizationGrant number国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_UP_1201/31 英国
Wellcome Trust225317/Z/22/Z 英国
Leverhulme Trust 英国
The Lister Institute of Preventive Medicine 英国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2025
タイトル: Structure of the virulence-associated filamentous bacteriophage MDAΦ.
著者: Jan Böhning / Miles Graham / Mathieu Coureuil / Abul K Tarafder / Julie Meyer / Xavier Nassif / Emmanuelle Bille / Tanmay A M Bharat /
要旨: is a human commensal bacterium that can opportunistically invade the bloodstream and cross the blood-brain barrier, where it can cause septicemia and meningitis. These diseases, if left untreated, ... is a human commensal bacterium that can opportunistically invade the bloodstream and cross the blood-brain barrier, where it can cause septicemia and meningitis. These diseases, if left untreated, can be lethal within hours. Hyperinvasive strains often express a genomically encoded filamentous bacteriophage called MDAΦ, which promotes colonization of mucosal host surfaces to facilitate bacterial invasion. How this phage is organized and how it promotes biofilm formation and infection at the molecular level is unclear. Here, we present an electron cryomicroscopy structure of the MDA phage, showing that MDAΦ is a class I filamentous inovirus, with the major capsid protein (MCP) arranged within the phage as a highly curved and densely packed α-helix. Comparison with other filamentous bacteriophages offers clues about inoviral genome encapsidation mechanisms, providing a framework for understanding the evolutionary diversity of inoviruses. A disordered, N-terminal segment in the MCP presents hydrophobic patches on the surface of assembled phage particles, which, together with electron cryotomography data of phage bundles, furnishes a structural rationale for phage-phage interactions that were seen previously in an epithelium adhesion infection model of . Taken together, our results shed light on the structure, organization, and higher-order assembly of a biomedically relevant phage encoded in the genome of a human pathogen. Molecular insights gleaned from this study increase our understanding of phage evolution, phage-mediated bacterial adhesion, and pathogenicity.
履歴
登録2025年3月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年6月4日-
マップ公開2025年6月4日-
更新2025年7月2日-
現状2025年7月2日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_53129.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_53129.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.24 Å/pix.
x 400 pix.
= 494.4 Å		1.24 Å/pix.
x 400 pix.
= 494.4 Å		1.24 Å/pix.
x 400 pix.
= 494.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.236 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0125
最小 - 最大-0.023942523 - 0.04229084
平均 (標準偏差)0.0000791044 (±0.0014791491)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 494.39996 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_53129_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_53129_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_53129_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : MDA

全体名称: MDA (髄膜炎菌)
要素
  • ウイルス: MDA (髄膜炎菌)
    • タンパク質・ペプチド: Integral membrane protein

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超分子 #1: MDA

超分子名称: MDA / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 487 / 生物種: MDA / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: OTHER / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No
宿主生物種: Neisseria meningitidis (髄膜炎菌) / 株: Z5463

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分子 #1: Integral membrane protein

分子名称: Integral membrane protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Neisseria meningitidis (髄膜炎菌) / 株: Z5463
分子量理論値: 5.235297 KDa
配列文字列:
DGFDAAAIGT QVANVIMGFV AMVSAVGMAA ITVILAIQGF KMAWSMIKSV K

UniProtKB: Integral membrane protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態helical array

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試料調製

緩衝液pH: 7.4 / 詳細: PBS
グリッドモデル: Quantifoil / 材質: GOLD / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: TFS FALCON 4i (4k x 4k)
平均電子線量: 41.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 14.1313 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 42.2769 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C5 (5回回転対称)
アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4) / 使用した粒子像数: 27134
CTF補正ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4) / 詳細: RELION CTF Correction / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Cylindrical reference
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

詳細PHENIX and Servalcat was used
精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-9qg9:
MDA phage capsid

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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