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- EMDB-52779: LpDEM from Escherichia coli -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-52779
タイトルLpDEM from Escherichia coli
マップデータ
試料
  • 複合体: Lipopolysaccharide transport complex LptDEM associated to the accessory component YedD
    • タンパク質・ペプチド: LPS-assembly protein LptD
    • タンパク質・ペプチド: LPS-assembly lipoprotein LptE
    • タンパク質・ペプチド: LPS-assembly lipoprotein LptM
キーワードLipopolysaccharide transport / TRANSPORT PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


transporter complex / lipopolysaccharide transport / Gram-negative-bacterium-type cell outer membrane assembly / cell outer membrane / lipopolysaccharide binding
類似検索 - 分子機能
Prokaryotic lipoprotein-attachment site / LPS-assembly lipoprotein LptM, conserved region / LptD, C-terminal / LPS-assembly protein LptD / : / LPS transport system D / LPS-assembly lipoprotein LptE / Lipopolysaccharide-assembly / Organic solvent tolerance-like, N-terminal / LptA/(LptD N-terminal domain) LPS transport protein / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
LPS-assembly lipoprotein LptE / LPS-assembly lipoprotein LptM / LPS-assembly protein LptD
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.63 Å
データ登録者Siroy R / Fronzes R / Ieva R
資金援助 フランス, 2件
OrganizationGrant number国
Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS) フランス
Agence Nationale de la Recherche (ANR)Enigma フランス
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Structural basis of lipopolysaccharide assembly by the outer membrane translocon holo-complex.
著者: Haoxiang Chen / Axel Siroy / Violette Morales / Dominik Gurvič / Yves Quentin / Stephanie Balor / Yassin A Abuta'a / Maurine Marteau / Carine Froment / Anne Caumont-Sarcos / Julien Marcoux / ...著者: Haoxiang Chen / Axel Siroy / Violette Morales / Dominik Gurvič / Yves Quentin / Stephanie Balor / Yassin A Abuta'a / Maurine Marteau / Carine Froment / Anne Caumont-Sarcos / Julien Marcoux / Phillip J Stansfeld / Rémi Fronzes / Raffaele Ieva /
要旨: Lipopolysaccharide (LPS) assembly at the surfaces-exposed leaflet of the bacterial outer membrane (OM) is mediated by the OM LPS translocon. An essential transmembrane β-barrel protein, LptD, and a ...Lipopolysaccharide (LPS) assembly at the surfaces-exposed leaflet of the bacterial outer membrane (OM) is mediated by the OM LPS translocon. An essential transmembrane β-barrel protein, LptD, and a cognate lipoprotein, LptE, translocate LPS selectively into the OM external leaflet via a poorly understood mechanism. Here, we characterize two additional translocon subunits, the lipoproteins LptM and LptY (formerly YedD). We use single-particle cryo-EM analysis, functional assays and molecular dynamics simulations to visualize the roles of LptM and LptY at the translocon holo-complex LptDEMY, uncovering their impact on LptD conformational dynamics. Whereas LptY binds and stabilizes the periplasmic LptD β-taco domain that functions as LPS receptor, LptM intercalates the lateral gate of the β-barrel domain, promoting its opening and access by LPS. Remarkably, we demonstrate a conformational switch of the LptD β-taco/β-barrel interface alternating between contracted and extended states. β-strand 1 of LptD, which defines the mobile side of the lateral gate, binds LPS and performs a stroke movement toward the external leaflet during the contracted-to-extended state transition. Our findings support a detailed mechanistic framework explaining the selective transport of LPS to the membrane external leaflet.
履歴
登録2025年2月7日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年12月10日-
マップ公開2025年12月10日-
更新2025年12月10日-
現状2025年12月10日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_52779.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_52779.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸X (Sec.)Y (Row.)Z (Col.)
0.73 Å/pix.
x 360 pix.
= 263.16 Å		0.73 Å/pix.
x 360 pix.
= 263.16 Å		0.73 Å/pix.
x 360 pix.
= 263.16 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.731 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 6.0
最小 - 最大-25.982748000000001 - 45.543419999999998
平均 (標準偏差)0.000000000001347 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 263.16 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_52779_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_52779_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Lipopolysaccharide transport complex LptDEM associated to the acc...

全体名称: Lipopolysaccharide transport complex LptDEM associated to the accessory component YedD
要素
  • 複合体: Lipopolysaccharide transport complex LptDEM associated to the accessory component YedD
    • タンパク質・ペプチド: LPS-assembly protein LptD
    • タンパク質・ペプチド: LPS-assembly lipoprotein LptE
    • タンパク質・ペプチド: LPS-assembly lipoprotein LptM

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超分子 #1: Lipopolysaccharide transport complex LptDEM associated to the acc...

超分子名称: Lipopolysaccharide transport complex LptDEM associated to the accessory component YedD
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: Co-purification of the third component YedD, identified in th sample by mass spectrometry analysis. An alphafold2-generated model of YedD can be rigid-body fitted in the low resolution density of the map.
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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分子 #1: LPS-assembly protein LptD

分子名称: LPS-assembly protein LptD / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 89.754719 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MKKRIPTLLA TMIATALYSQ QGLAADLASQ CMLGVPSYDR PLVQGDTNDL PVTINADHAK GDYPDDAVFT GSVDIMQGNS RLQADEVQL HQKEAPGQPE PVRTVDALGN VHYDDNQVIL KGPKGWANLN TKDTNVWEGD YQMVGRQGRG KADLMKQRGE N RYTILDNG ...文字列:
MKKRIPTLLA TMIATALYSQ QGLAADLASQ CMLGVPSYDR PLVQGDTNDL PVTINADHAK GDYPDDAVFT GSVDIMQGNS RLQADEVQL HQKEAPGQPE PVRTVDALGN VHYDDNQVIL KGPKGWANLN TKDTNVWEGD YQMVGRQGRG KADLMKQRGE N RYTILDNG SFTSCLPGSD TWSVVGSEII HDREEQVAEI WNARFKVGPV PIFYSPYLQL PVGDKRRSGF LIPNAKYTTT NY FEFYLPY YWNIAPNMDA TITPHYMHRR GNIMWENEFR YLSQAGAGLM ELDYLPSDKV YEDEHPNDDS SRRWLFYWNH SGV MDQVWR FNVDYTKVSD PSYFNDFDNK YGSSTDGYAT QKFSVGYAVQ NFNATVSTKQ FQVFSEQNTS SYSAEPQLDV NYYQ NDVGP FDTRIYGQAV HFVNTRDDMP EATRVHLEPT INLPLSNNWG SINTEAKLLA THYQQTNLDW YNSRNTTKLD ESVNR VMPQ FKVDGKMVFE RDMEMLAPGY TQTLEPRAQY LYVPYRDQSD IYNYDSSLLQ SDYSGLFRDR TYGGLDRIAS ANQVTT GVT SRIYDDAAVE RFNISVGQIY YFTESRTGDD NITWENDDKT GSLVWAGDTY WRISERWGLR GGIQYDTRLD NVATSNS SI EYRRDEDRLV QLNYRYASPE YIQATLPKYY STAEQYKNGI SQVGAVASWP IADRWSIVGA YYYDTNANKQ ADSMLGVQ Y SSCCYAIRVG YERKLNGWDN DKQHAVYDNA IGFNIELRGL SSNYGLGTQE MLRSNILPYQ NTL

UniProtKB: LPS-assembly protein LptD

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分子 #2: LPS-assembly lipoprotein LptE

分子名称: LPS-assembly lipoprotein LptE / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 21.381527 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MRYLATLLLS LAVLITAGCG WHLRDTTQVP STMKVMILDS GDPNGPLSRA VRNQLRLNGV ELLDKETTRK DVPSLRLGKV SIAKDTASV FRNGQTAEYQ MIMTVNATVL IPGRDIYPIS AKVFRSFFDN PQMALAKDNE QDMIVKEMYD RAAEQLIRKL P SIRAADIR ...文字列:
MRYLATLLLS LAVLITAGCG WHLRDTTQVP STMKVMILDS GDPNGPLSRA VRNQLRLNGV ELLDKETTRK DVPSLRLGKV SIAKDTASV FRNGQTAEYQ MIMTVNATVL IPGRDIYPIS AKVFRSFFDN PQMALAKDNE QDMIVKEMYD RAAEQLIRKL P SIRAADIR SDEEQTSTTT DTPATPARVS TTLGN

UniProtKB: LPS-assembly lipoprotein LptE

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分子 #3: LPS-assembly lipoprotein LptM

分子名称: LPS-assembly lipoprotein LptM / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 8.289357 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MKNVFKALTV LLTLFSLTGC GLKGPLYFPP ADKNAPPPTK PVETQTQSTV PDKNDRATGD GPSQVNYHHH HHHHH

UniProtKB: LPS-assembly lipoprotein LptM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.3 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
50.0 mMC4H11NO3Tris-HCl
50.0 mMNaClsodium chloride
0.03 %C24H46O11n-dodecyl-beta-D-maltoside
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: LEICA EM GP

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: TFS Selectris X / エネルギーフィルター - スリット幅: 10 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 25.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 5.0 µm / 倍率（公称値）: 165000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.63 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 146385
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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