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万見
- EMDB-52616: Cryo-EM structure of the AGR2 dimer in complex with the monomeric... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-52616
タイトルCryo-EM structure of the AGR2 dimer in complex with the monomeric IRE1beta luminal domain
マップデータ
試料
  • 複合体: The complex of AGR2 and IRE1beta luminal domain
    • タンパク質・ペプチド: Anterior gradient protein 2 homolog
    • タンパク質・ペプチド: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE2
キーワードendoplasmic reticulum (ER) / molecular chaperones/ protein multimerisation/ unfolded protein response (UPR) / CHAPERONE
機能・相同性
機能・相同性情報


lung goblet cell differentiation / positive regulation of PERK-mediated unfolded protein response / apoptotic chromosome condensation / IRE1-TRAF2-ASK1 complex / endoplasmic reticulum quality control compartment / mucus secretion / dystroglycan binding / rRNA catabolic process / positive regulation of developmental growth / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ ...lung goblet cell differentiation / positive regulation of PERK-mediated unfolded protein response / apoptotic chromosome condensation / IRE1-TRAF2-ASK1 complex / endoplasmic reticulum quality control compartment / mucus secretion / dystroglycan binding / rRNA catabolic process / positive regulation of developmental growth / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ / positive regulation of cell-substrate adhesion / epidermal growth factor receptor binding / positive regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / IRE1-mediated unfolded protein response / digestive tract morphogenesis / positive regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / RNA endonuclease activity / response to endoplasmic reticulum stress / positive regulation of protein localization to plasma membrane / mRNA processing / unfolded protein binding / endonuclease activity / protein phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / inflammatory response / protein serine kinase activity / negative regulation of DNA-templated transcription / protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / endoplasmic reticulum / extracellular space / extracellular region / ATP binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Thioredoxin-like / Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1/2-like / KEN domain / KEN domain superfamily / Ribonuclease 2-5A / KEN domain profile. / domain in protein kinases, N-glycanases and other nuclear proteins / Pyrrolo-quinoline quinone beta-propeller repeat / beta-propeller repeat ...: / Thioredoxin-like / Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1/2-like / KEN domain / KEN domain superfamily / Ribonuclease 2-5A / KEN domain profile. / domain in protein kinases, N-glycanases and other nuclear proteins / Pyrrolo-quinoline quinone beta-propeller repeat / beta-propeller repeat / Quinoprotein alcohol dehydrogenase-like superfamily / Thioredoxin-like superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Anterior gradient protein 2 homolog / Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Yan Y / Hardwick S / Tung J / Ron D
資金援助 英国, 1件
OrganizationGrant number国
Wellcome TrustSGAG/182 英国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: A structural basis for chaperone repression of stress signalling from the endoplasmic reticulum
著者: Neidhardt L / Tung J / Ron D / Yan Y
履歴
登録2025年1月24日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年10月22日-
マップ公開2025年10月22日-
更新2025年10月22日-
現状2025年10月22日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_52616.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_52616.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 274.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.73 Å/pix.
x 416 pix.
= 303.264 Å		0.73 Å/pix.
x 416 pix.
= 303.264 Å		0.73 Å/pix.
x 416 pix.
= 303.264 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.729 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.1
最小 - 最大-0.11571237 - 0.38634348
平均 (標準偏差)0.00006561396 (±0.006317754)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ416416416
Spacing416416416
セルA=B=C: 303.26398 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_52616_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_52616_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : The complex of AGR2 and IRE1beta luminal domain

全体名称: The complex of AGR2 and IRE1beta luminal domain
要素
  • 複合体: The complex of AGR2 and IRE1beta luminal domain
    • タンパク質・ペプチド: Anterior gradient protein 2 homolog
    • タンパク質・ペプチド: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE2

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超分子 #1: The complex of AGR2 and IRE1beta luminal domain

超分子名称: The complex of AGR2 and IRE1beta luminal domain / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: Co-expressed in E.coli.
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Anterior gradient protein 2 homolog

分子名称: Anterior gradient protein 2 homolog / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 17.845541 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
RDTTVKPGAK KDTKDSRPKL PQTLSRGWGD QLIWTQTYEE ALYKSKTSNK PLMIIHHLDE CPHSQALKKV FAENKEIQKL AEQFVLLNL VYETTDKHLS PDGQYVPRIM FVDPSLTVRA DITGRYSNRL YAYEPADTAL LLDNMKKALK LLKTEL

UniProtKB: Anterior gradient protein 2 homolog

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分子 #2: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE2

分子名称: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE2
タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: non-specific serine/threonine protein kinase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 43.393164 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: LRPENLLLVS TLDGSLHALS KQTGDLKWTL RDDPVIEGPM YVTEMAFLSD PADGSLYILG TQKQQGLMKL PFTIPELVHA SPCRSSDGV FYTGRKQDAW FVVDPESGET QMTLTTEGPS TPRLYIGRTQ YTVTMHDPRA PALRWNTTYR RYSAPPMDGS P GKYMSHLA ...文字列:
LRPENLLLVS TLDGSLHALS KQTGDLKWTL RDDPVIEGPM YVTEMAFLSD PADGSLYILG TQKQQGLMKL PFTIPELVHA SPCRSSDGV FYTGRKQDAW FVVDPESGET QMTLTTEGPS TPRLYIGRTQ YTVTMHDPRA PALRWNTTYR RYSAPPMDGS P GKYMSHLA SCGMGLLLTV DPGSGTVLWT QDLGVPVMGV YTWHQDGLRQ LPHLTLARDT LHFLALRWGH IRLPASGPRD TA TLFSTLD TQLLMTLYVG KDETGFYVSK ALVHTGVALV PRGLTLAPAD GPTTDEVTLQ VSGEREGSPS TAVRYPSGSV ALP SQWLLI GHHELPPVLH TTMLRVHPTL GSGTAETRPP ENTQAPAFFL ELLSLSREKL WDSELHPEEK TPDSYLGLG

UniProtKB: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE2

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度3.2 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度式名称
150.0 mMNaClsodium chloride
200.0 mMTristris(hydroxymethyl)aminomethane
0.2 mMTCEPtris(2-carboxyethyl)phosphine
グリッドモデル: UltrAuFoil R0./1
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 281.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細The complex elutes as a peak cooresponding to a complex containing two copies of AGR2 and one copy of IRE1beta luminal domain.

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 11.95 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.6.0) / 使用した粒子像数: 313426
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.6.0)
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.6.0)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.6.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

5-f1

residue_range: 35-429, source_name: AlphaFold, initial_model_type: in silico model

9i3f

chain_id: A, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

9i3f

chain_id: C, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-9i3u:
Cryo-EM structure of the AGR2 dimer in complex with the monomeric IRE1beta luminal domain

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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