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万見
- EMDB-5256: 3.1 Angstrom cryoEM structure of cytoplasmic polyhedrosis virus -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5256
タイトル3.1 Angstrom cryoEM structure of cytoplasmic polyhedrosis virus
マップデータThis is a cryoEM density map of cytoplasmic polyhedrosis virus
試料
  • 試料: cytoplasmic polyhedrosis virus (CPV)
  • ウイルス: Bombyx mori cypovirus 1 (ウイルス)
キーワードcytoplasmic polyhedrosis virus / 3D reconstruction / cryoEM / full atom model
機能・相同性
機能・相同性情報


T=2 icosahedral viral capsid / viral inner capsid
類似検索 - 分子機能
: / Viral structural protein 5 / : / CPV Capsid shell protein VP1, small protrusion domain / : / : / : / : / Reovirus VP3 protein, guanylyltransferase (GTase) / Reovirus turret protein, bridge domain ...: / Viral structural protein 5 / : / CPV Capsid shell protein VP1, small protrusion domain / : / : / : / : / Reovirus VP3 protein, guanylyltransferase (GTase) / Reovirus turret protein, bridge domain / Reovirus VP3 protein, Methyltransferase domain 1 / Reovirus VP3 protein, Methyltransferase domain 2 / : / Inner layer core protein VP1-like, C-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
Viral structural protein 5 / Capsid protein VP1 / Structural protein VP3
類似検索 - 構成要素
生物種Bombyx mori cypovirus 1 (ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Yu X / Ge P / Jiang J / Atanasov I / Zhou ZH
引用ジャーナル: Structure / 年: 2011
タイトル: Atomic model of CPV reveals the mechanism used by this single-shelled virus to economically carry out functions conserved in multishelled reoviruses.
著者: Xuekui Yu / Peng Ge / Jiansen Jiang / Ivo Atanasov / Z Hong Zhou /
要旨: Unlike the multishelled viruses in the Reoviridae, cytoplasmic polyhedrosis virus (CPV) is single shelled, yet stable and fully capable of carrying out functions conserved within Reoviridae. Here, we ...Unlike the multishelled viruses in the Reoviridae, cytoplasmic polyhedrosis virus (CPV) is single shelled, yet stable and fully capable of carrying out functions conserved within Reoviridae. Here, we report a 3.1 Å resolution cryo electron microscopy structure of CPV and derive its atomic model, consisting of 60 turret proteins (TPs), 120 each of capsid shell proteins (CSPs) and large protrusion proteins (LPPs). Two unique segments of CSP contribute to CPV's stability: an inserted protrusion domain interacting with neighboring proteins, and an N-anchor tying up CSPs together through strong interactions such as β sheet augmentation. Without the need to interact with outer shell proteins, LPP retains only the N-terminal two-third region containing a conserved helix-barrel core and interacts exclusively with CSP. TP is also simplified, containing only domains involved in RNA capping. Our results illustrate how CPV proteins have evolved in a coordinative manner to economically carry out their conserved functions.
履歴
登録2011年1月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2011年1月27日-
マップ公開2011年6月23日-
更新2012年4月2日-
現状2012年4月2日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 16
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 16
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3izx
  • 表面レベル: 16
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-3izx
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5256_1.jpg

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5256.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1 GB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This is a cryoEM density map of cytoplasmic polyhedrosis virus
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.1 Å/pix.
x 660 pix.
= 728.64 Å		1.1 Å/pix.
x 660 pix.
= 728.64 Å		1.1 Å/pix.
x 660 pix.
= 728.64 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.104 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 16.0 / ムービー #1: 16
最小 - 最大-47.52290344 - 87.34751129
平均 (標準偏差)0.80048662 (±5.88541937)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-330-330-330
サイズ660660660
Spacing660660660
セルA=B=C: 728.63995 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.1041.1041.104
M x/y/z660660660
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z728.640728.640728.640
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-62-62-62
NX/NY/NZ125125125
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-330-330-330
NC/NR/NS660660660
D min/max/mean-47.52387.3480.800

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : cytoplasmic polyhedrosis virus (CPV)

全体名称: cytoplasmic polyhedrosis virus (CPV)
要素
  • 試料: cytoplasmic polyhedrosis virus (CPV)
  • ウイルス: Bombyx mori cypovirus 1 (ウイルス)

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超分子 #1000: cytoplasmic polyhedrosis virus (CPV)

超分子名称: cytoplasmic polyhedrosis virus (CPV) / タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: CPV particles were purified from polyhedra. / 集合状態: Icosahedral particle / Number unique components: 5

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超分子 #1: Bombyx mori cypovirus 1

超分子名称: Bombyx mori cypovirus 1 / タイプ: virus / ID: 1 / Name.synonym: cytoplasmic polyhedrosis virus / NCBI-ID: 110829 / 生物種: Bombyx mori cypovirus 1 / データベース: NCBI / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No / Syn species name: cytoplasmic polyhedrosis virus
宿主生物種: Bombyx mori (カイコ) / 別称: INVERTEBRATES
ウイルス殻Shell ID: 1 / 直径: 730 Å

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法, クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度3 mg/mL
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: 10mM PBS
染色タイプ: NEGATIVE / 詳細: Sample was not stained
グリッド詳細: holey carbon grid
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 40 % / チャンバー内温度: 90 K / 装置: OTHER / 手法: Blot for 3 seconds before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
温度平均: 90 K
アライメント法Legacy - 非点収差: objective lens astigmatism was corrected at 150,000 magnification
Legacy - Electron beam tilt params: 0
詳細Low dose
日付2010年7月12日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
デジタル化 - スキャナー: NIKON SUPER COOLSCAN 9000
デジタル化 - サンプリング間隔: 6.35 µm / 実像数: 996 / 平均電子線量: 25 e/Å2 / ビット/ピクセル: 16
Tilt angle min0
Tilt angle max0
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.75 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 59000
試料ステージ試料ホルダー: Eucentric / 試料ホルダーモデル: OTHER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細645 micrographs that clearly showed signals beyond 6 angstrom in their spectra
CTF補正詳細: Each particle
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: IMIRS / 使用した粒子像数: 28993

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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