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万見
- EMDB-52336: Docedameric RuvBL1/RuvBL2 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-52336
タイトルDocedameric RuvBL1/RuvBL2
マップデータRelion Masked Post Process
試料
  • 複合体: Hexameric RuvBL1/RuvBL2 complex bound to C-terminal Reagion of SPAG1
    • 複合体: Components that form the hexameric Ring
      • タンパク質・ペプチド: RuvB-like 1
    • タンパク質・ペプチド: RuvB-like 2
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
キーワードAAA+ ATPase / RuvBL1/RuvBL2 Dodecamer / Molecular Motor / CHAPERONE
機能・相同性
機能・相同性情報


promoter-enhancer loop anchoring activity / telomerase RNA localization to Cajal body / regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomere maintenance in response to DNA damage / establishment of protein localization to chromatin / R2TP complex / dynein axonemal particle / RPAP3/R2TP/prefoldin-like complex / Swr1 complex / Ino80 complex ...promoter-enhancer loop anchoring activity / telomerase RNA localization to Cajal body / regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomere maintenance in response to DNA damage / establishment of protein localization to chromatin / R2TP complex / dynein axonemal particle / RPAP3/R2TP/prefoldin-like complex / Swr1 complex / Ino80 complex / regulation of double-strand break repair / box C/D snoRNP assembly / regulation of chromosome organization / NuA4 histone acetyltransferase complex / regulation of DNA replication / MLL1 complex / TFIID-class transcription factor complex binding / regulation of embryonic development / Telomere Extension By Telomerase / protein folding chaperone complex / regulation of DNA repair / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / telomere maintenance / TBP-class protein binding / positive regulation of DNA repair / DNA helicase activity / cellular response to estradiol stimulus / euchromatin / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / ADP binding / chromatin DNA binding / beta-catenin binding / DNA Damage Recognition in GG-NER / nuclear matrix / cellular response to UV / : / transcription corepressor activity / UCH proteinases / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / nucleosome / HATs acetylate histones / ATPase binding / protein folding / DNA recombination / spermatogenesis / regulation of apoptotic process / DNA helicase / transcription coactivator activity / regulation of cell cycle / Ub-specific processing proteases / nuclear speck / protein stabilization / ciliary basal body / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / cadherin binding / chromatin remodeling / ribonucleoprotein complex / cell division / DNA repair / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / centrosome / positive regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / membrane / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
RuvB-like / RuvB-like, AAA-lid domain / RuvBL1/2, DNA/RNA binding domain / TIP49 P-loop domain / TIP49 AAA-lid domain / TIP49, P-loop domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
RuvB-like 2 / RuvB-like 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Santo PE / Plisson-Chastang C
資金援助 フランス, ポルトガル, 7件
OrganizationGrant number国
Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)ANR-16-CE11-0032-04 フランス
Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)ANR-23-CE12-0022 YMCR フランス
Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)ANR-23-CE44-0035 NAProt-XLMS フランス
Fundacao para a Ciencia e a TecnologiaUIDB/04462/2020 ポルトガル
Fundacao para a Ciencia e a TecnologiaUIDP/04462/2020 ポルトガル
Other governmentProFI - ANR-10-INBS-08-03
Other governmentLS4FUTURE - LA/P/0087/2020
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2026
タイトル: An integrative structural biology approach reveals the dynamic organization of the R2SP quaternary chaperone complex.
著者: Paulo E Santo / Marie-Eve Chagot / Hugo Gizardin-Fredon / Marie Ley / Thomas Chenuel / Evolène Deslignière / Laura Plassart / Ana C F Paiva / Pedro M F Sousa / Edouard Bertrand / Bruno ...著者: Paulo E Santo / Marie-Eve Chagot / Hugo Gizardin-Fredon / Marie Ley / Thomas Chenuel / Evolène Deslignière / Laura Plassart / Ana C F Paiva / Pedro M F Sousa / Edouard Bertrand / Bruno Charpentier / Céline Verheggen / Marc Quinternet / Philippe Meyer / Tiago M Bandeiras / Sarah Cianférani / Célia Plisson-Chastang / Xavier Manival /
要旨: R2SP belongs to the R2TP-like quaternary chaperone family and consists of RUVBL1/RUVBL2 AAA+ ATPases, which powers the machinery, and SPAG1 and PIH1D2 adapter proteins that engage specific clients to ...R2SP belongs to the R2TP-like quaternary chaperone family and consists of RUVBL1/RUVBL2 AAA+ ATPases, which powers the machinery, and SPAG1 and PIH1D2 adapter proteins that engage specific clients to promote their quaternary assembly. However, little is known about the structure of R2SP and the precise mode of action of these R2TP-like complexes. Here, we combined biochemical (ATPase and fluorescence polarization assays) and structural approaches (NMR, structural mass spectrometry, cryo-EM) to investigate the 3D organization of the R2SP complex, its mode of assembly and ATPase activity. Together with our binding, mutational and kinetic studies, these results led us to propose a model in which SPAG1 and PIH1D2 bind and cooperatively engage RUVBL1/RUVBL2 to produce R2SP. This reveals a 3D structure close to the canonical R2TP complex but also highlights differences in RUVBL1/RUVBL2 ATPase activity, as well as the cooperative binding of SPAG1 and PIH1D2 to this catalytic core that may explain functional difference between the two systems.
履歴
登録2024年12月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年12月24日-
マップ公開2025年12月24日-
更新2026年4月1日-
現状2026年4月1日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_52336.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_52336.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 107.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Relion Masked Post Process
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.65 Å/pix.
x 304 pix.
= 196.08 Å		0.65 Å/pix.
x 304 pix.
= 196.08 Å		0.65 Å/pix.
x 304 pix.
= 196.08 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.645 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0122
最小 - 最大-0.052445073 - 0.08210983
平均 (標準偏差)0.0005675842 (±0.0037419205)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ304304304
Spacing304304304
セルA=B=C: 196.07999 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_52336_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Phenix Sharpened PostProcess Map with Model-based Anisotropic Sharpening...

ファイルemd_52336_additional_1.map
注釈Phenix Sharpened PostProcess Map with Model-based Anisotropic Sharpening
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Relion Refine

ファイルemd_52336_additional_2.map
注釈Relion Refine
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Phenix Sharpened Half1-Map with Model-based Anisotropic Sharpening

ファイルemd_52336_additional_3.map
注釈Phenix Sharpened Half1-Map with Model-based Anisotropic Sharpening
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Phenix Sharpened Half1-Map with Model-based Anisotropic Sharpening

ファイルemd_52336_additional_4.map
注釈Phenix Sharpened Half1-Map with Model-based Anisotropic Sharpening
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Relion Post Process

ファイルemd_52336_additional_5.map
注釈Relion Post Process
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Relion Half Map 1

ファイルemd_52336_half_map_1.map
注釈Relion Half Map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Relion Half Map 2

ファイルemd_52336_half_map_2.map
注釈Relion Half Map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Hexameric RuvBL1/RuvBL2 complex bound to C-terminal Reagion of SPAG1

全体名称: Hexameric RuvBL1/RuvBL2 complex bound to C-terminal Reagion of SPAG1
要素
  • 複合体: Hexameric RuvBL1/RuvBL2 complex bound to C-terminal Reagion of SPAG1
    • 複合体: Components that form the hexameric Ring
      • タンパク質・ペプチド: RuvB-like 1
    • タンパク質・ペプチド: RuvB-like 2
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

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超分子 #1: Hexameric RuvBL1/RuvBL2 complex bound to C-terminal Reagion of SPAG1

超分子名称: Hexameric RuvBL1/RuvBL2 complex bound to C-terminal Reagion of SPAG1
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
詳細: Co-expressed RuvBL1/2 complex incubated with co-expressed SPAG1/PIH1D2 complex
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 338 KDa

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超分子 #2: Components that form the hexameric Ring

超分子名称: Components that form the hexameric Ring / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
詳細: RuvBL1 (Chains A-C), amino acids 125-235, and RuvBL2 (Chain E), amino acids 133-238, are present in this model, although the final PostProcess map lacks sufficient density. These reagions ...詳細: RuvBL1 (Chains A-C), amino acids 125-235, and RuvBL2 (Chain E), amino acids 133-238, are present in this model, although the final PostProcess map lacks sufficient density. These reagions were rigid fitted in the Refine Map (Reference models 2C9O for RuvBL1 and 6H7X for RuvBL2).
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: RuvB-like 1

分子名称: RuvB-like 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: Poor denisty fit for DII external reagion (128-234).
コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO / EC番号: DNA helicase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 49.629098 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MKIEEVKSTT KTQRIASHSH VKGLGLDESG LAKQAASGLV GQENAREACG VIVELIKSKK MAGRAVLLAG PPGTGKTALA LAIAQELGS KVPFCPMVGS EVYSTEIKKT EVLMENFRRA IGLRIKETKE VYEGEVTELT PCETENPMGG YGKTISHVII G LKTAKGTK ...文字列:
MKIEEVKSTT KTQRIASHSH VKGLGLDESG LAKQAASGLV GQENAREACG VIVELIKSKK MAGRAVLLAG PPGTGKTALA LAIAQELGS KVPFCPMVGS EVYSTEIKKT EVLMENFRRA IGLRIKETKE VYEGEVTELT PCETENPMGG YGKTISHVII G LKTAKGTK QLKLDPSIFE SLQKERVEAG DVIYIEANSG AVKRQGRCDT YATEFDLEAE EYVPLPKGDV HKKKEIIQDV TL HDLDVAN ARPQGGQDIL SMMGQLMKPK KTEITDKLRG EINKVVNKYI DQGIAELVPG VLFVDEVHML DIECFTYLHR ALE SSIAPI VIFASNRGNC VIRGTEDITS PHGIPLDLLD RVMIIRTMLY TPQEMKQIIK IRAQTEGINI SEEALNHLGE IGTK TTLRY SVQLLTPANL LAKINGKDSI EKEHVEEISE LFYDAKSSAK ILADQQ

UniProtKB: RuvB-like 1

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分子 #2: RuvB-like 2

分子名称: RuvB-like 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 詳細: Poor Fit of DII ext (133-238). / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO / EC番号: DNA helicase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 51.222465 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MATVTATTKV PEIRDVTRIE RIGAHSHIRG LGLDDALEPR QASQGMVGQL AARRAAGVVL EMIREGKIAG RAVLIAGQPG TGKTAIAMG MAQALGPDTP FTAIAGSEIF SLEMSKTEAL TQAFRRSIGV RIKEETEIIE GEVVEIQIDR PATGTGSKVG K LTLKTTEM ...文字列:
MATVTATTKV PEIRDVTRIE RIGAHSHIRG LGLDDALEPR QASQGMVGQL AARRAAGVVL EMIREGKIAG RAVLIAGQPG TGKTAIAMG MAQALGPDTP FTAIAGSEIF SLEMSKTEAL TQAFRRSIGV RIKEETEIIE GEVVEIQIDR PATGTGSKVG K LTLKTTEM ETIYDLGTKM IESLTKDKVQ AGDVITIDKA TGKISKLGRS FTRARDYDAM GSQTKFVQCP DGELQKRKEV VH TVSLHEI DVINSRTQGF LALFSGDTGE IKSEVREQIN AKVAEWREEG KAEIIPGVLF IDEVHMLDIE SFSFLNRALE SDM APVLIM ATNRGITRIR GTSYQSPHGI PIDLLDRLLI VSTTPYSEKD TKQILRIRCE EEDVEMSEDA YTVLTRIGLE TSLR YAIQL ITAASLVCRK RKGTEVQVDD IKRVYSLFLD ESRSTQYMKE YQDAFLFNEL KGETMDTS

UniProtKB: RuvB-like 2

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分子 #3: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 12 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.45 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMC8H18N2O4SHEPES
170.0 mMNaClSodium Cloride
0.5 mMC9H15O6PTCEP
2.0 mMMgCl2Magnesium Chloride

詳細: 20 mM HEPES, 170 mM NaCL, 2mM MgCl2, 0.5 mM TCEP
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 支持フィルム - Film thickness: 1 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 292 K / 装置: LEICA EM GP
詳細Sample was monodisperse

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 16000 / 平均電子線量: 51.92 e/Å2 / 詳細: 40 frames
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.9 µm / 倍率（公称値）: 130000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 2158039
CTF補正ソフトウェア - 名称: Gctf / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 使用した粒子像数: 253429
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 3次元分類クラス数: 5 / 平均メンバー数/クラス: 300000 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

詳細Initial Local fitting was done using chimera, and PHENIX was used for flexible fitting
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 温度因子: 126
当てはまり具合の基準: Cross-correlation coefficient
得られたモデル

PDB-9hpo:
Docedameric RuvBL1/RuvBL2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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