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- EMDB-52106: CryoEM structure of mouse Panx1-Y308E -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-52106
タイトルCryoEM structure of mouse Panx1-Y308E
マップデータUnfiltered, unsharpened map from final refinement in cryoSPARC.
試料
  • 複合体: mouse Pannexin 1 Y308E
    • タンパク質・ペプチド: Pannexin-1
  • リガンド: CHOLESTEROL HEMISUCCINATE
  • リガンド: water
キーワードIon Channel / ATP release / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Electric Transmission Across Gap Junctions / The NLRP3 inflammasome / ATP transmembrane transporter activity / ATP transport / leak channel activity / positive regulation of interleukin-1 alpha production / monoatomic anion transmembrane transport / wide pore channel activity / bleb / monoatomic anion channel activity ...Electric Transmission Across Gap Junctions / The NLRP3 inflammasome / ATP transmembrane transporter activity / ATP transport / leak channel activity / positive regulation of interleukin-1 alpha production / monoatomic anion transmembrane transport / wide pore channel activity / bleb / monoatomic anion channel activity / gap junction / gap junction channel activity / response to ATP / monoatomic cation transport / response to ischemia / positive regulation of cytokine production / positive regulation of interleukin-1 beta production / calcium channel activity / actin filament binding / calcium ion transport / cell-cell signaling / actin binding / protease binding / scaffold protein binding / transmembrane transporter binding / signaling receptor binding / endoplasmic reticulum membrane / protein-containing complex binding / structural molecule activity / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Pannexin / Innexin / Innexin / Pannexin family profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.45 Å
データ登録者Zhang Q / Gaullier G / Mim C
資金援助 スウェーデン, 1件
OrganizationGrant number国
Carl Trygger FoundationCTS 21:1630 スウェーデン
引用ジャーナル: Protein Sci / 年: 2018
タイトル: UCSF ChimeraX: Meeting modern challenges in visualization and analysis.
著者: Thomas D Goddard / Conrad C Huang / Elaine C Meng / Eric F Pettersen / Gregory S Couch / John H Morris / Thomas E Ferrin /
要旨: UCSF ChimeraX is next-generation software for the visualization and analysis of molecular structures, density maps, 3D microscopy, and associated data. It addresses challenges in the size, scope, and ...UCSF ChimeraX is next-generation software for the visualization and analysis of molecular structures, density maps, 3D microscopy, and associated data. It addresses challenges in the size, scope, and disparate types of data attendant with cutting-edge experimental methods, while providing advanced options for high-quality rendering (interactive ambient occlusion, reliable molecular surface calculations, etc.) and professional approaches to software design and distribution. This article highlights some specific advances in the areas of visualization and usability, performance, and extensibility. ChimeraX is free for noncommercial use and is available from http://www.rbvi.ucsf.edu/chimerax/ for Windows, Mac, and Linux.
履歴
登録2024年11月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年11月26日-
マップ公開2025年11月26日-
更新2025年11月26日-
現状2025年11月26日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_52106.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_52106.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 274.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Unfiltered, unsharpened map from final refinement in cryoSPARC.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.65 Å/pix.
x 416 pix.
= 270.4 Å		0.65 Å/pix.
x 416 pix.
= 270.4 Å		0.65 Å/pix.
x 416 pix.
= 270.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.65 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.025
最小 - 最大-0.046289194 - 0.13089041
平均 (標準偏差)0.00061000604 (±0.0045794384)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ416416416
Spacing416416416
セルA=B=C: 270.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_52106_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
マスク #2

ファイルemd_52106_msk_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Sharpened map.

ファイルemd_52106_additional_1.map
注釈Sharpened map.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Map obtained by postprocessing with deepEMhancer, using the...

ファイルemd_52106_additional_2.map
注釈Map obtained by postprocessing with deepEMhancer, using the tightTarget weights.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half-map B from final refinement in cryoSPARC.

ファイルemd_52106_half_map_1.map
注釈Half-map B from final refinement in cryoSPARC.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half-map A from final refinement in cryoSPARC.

ファイルemd_52106_half_map_2.map
注釈Half-map A from final refinement in cryoSPARC.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : mouse Pannexin 1 Y308E

全体名称: mouse Pannexin 1 Y308E
要素
  • 複合体: mouse Pannexin 1 Y308E
    • タンパク質・ペプチド: Pannexin-1
  • リガンド: CHOLESTEROL HEMISUCCINATE
  • リガンド: water

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超分子 #1: mouse Pannexin 1 Y308E

超分子名称: mouse Pannexin 1 Y308E / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)

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分子 #1: Pannexin-1

分子名称: Pannexin-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 7 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 50.219117 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MAIAHLATEY VFSDFLLKEP TEPKFKGLRL ELAVDKMVTC IAVGLPLLLI SLAFAQEISI GTQISCFSPS SFSWRQAAFV DSYCWAAVQ QKSSLQSESG NLPLWLHKFF PYILLLFAIL LYLPALFWRF SAAPHLCSDL KFIMEELDKV YNRAIKAAKS A RDLDLRDG ...文字列:
MAIAHLATEY VFSDFLLKEP TEPKFKGLRL ELAVDKMVTC IAVGLPLLLI SLAFAQEISI GTQISCFSPS SFSWRQAAFV DSYCWAAVQ QKSSLQSESG NLPLWLHKFF PYILLLFAIL LYLPALFWRF SAAPHLCSDL KFIMEELDKV YNRAIKAAKS A RDLDLRDG PGPPGVTENV GQSLWEISES HFKYPIVEQY LKTKKNSSHL IMKYISCRLV TFVVILLACI YLSYYFSLSS LS DEFLCSI KSGVLKNDST IPDRFQCKLI AVGIFQLLSL INLIVYALLI PVVVYTFFIP FRQKTDILKV EEILPTFDVL HFK SEGYND LSLYNLFLEE NISELKSYKC LKVLENIKSN GQGIDPMLLL TNLGMIKMDI IDGKIPTSLQ TKGEDQGSQR VEFK DLDLS SEAAANNGEK NSRQRLLNPS CGSAAAENLY FQGHHHHHH

UniProtKB: Pannexin-1

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分子 #2: CHOLESTEROL HEMISUCCINATE

分子名称: CHOLESTEROL HEMISUCCINATE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 14 / 式: Y01
分子量理論値: 486.726 Da
Chemical component information

ChemComp-Y01:
CHOLESTEROL HEMISUCCINATE

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分子 #3: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 21 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
150.0 mMNaClSodium Chloride
50.0 mMHEPES2-[4-(2-hydroxyethyl)piperazin-1-yl]ethanesulfonic acid
0.0002 m/vGDNglyco-diosgenin
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 279 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細Purified from Sf9, 5mM FCC8 was added before freezing

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
最大 デフォーカス（公称値）: 2.8000000000000003 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 957362
CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.1) / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
In silico モデル: Ab initio model computed from the data by cryoSPARC
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C7 (7回回転対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.45 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.1) / 使用した粒子像数: 168845
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.1)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

jip4


Chain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model
詳細Interactive fitting in ChimeraX.
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-9hf3:
CryoEM structure of mouse Panx1-Y308E

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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