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- EMDB-49966: CryoEM structure of the FBXO42-CCDC6-PP2Ac degradasome -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-49966
タイトルCryoEM structure of the FBXO42-CCDC6-PP2Ac degradasome
マップデータ
試料
  • 複合体: Complex of FBXO42-CCDC6-PP2Ac
    • タンパク質・ペプチド: Coiled-coil domain-containing protein 6
    • タンパク質・ペプチド: F-box only protein 42
    • タンパク質・ペプチド: Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform
    • タンパク質・ペプチド: SKP1
  • リガンド: MANGANESE (II) ION
キーワードE3 ligase / phosphatase / scaffolding / TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


PP2A-mediated dephosphorylation of key metabolic factors / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S2 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S7 phosphatase activity / peptidyl-threonine dephosphorylation / MASTL Facilitates Mitotic Progression / protein phosphatase type 2A complex / INTAC complex / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S5 phosphatase activity / FAR/SIN/STRIPAK complex / Regulation of glycolysis by fructose 2,6-bisphosphate metabolism ...PP2A-mediated dephosphorylation of key metabolic factors / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S2 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S7 phosphatase activity / peptidyl-threonine dephosphorylation / MASTL Facilitates Mitotic Progression / protein phosphatase type 2A complex / INTAC complex / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S5 phosphatase activity / FAR/SIN/STRIPAK complex / Regulation of glycolysis by fructose 2,6-bisphosphate metabolism / Inhibition of replication initiation of damaged DNA by RB1/E2F1 / GABA receptor binding / APC truncation mutants have impaired AXIN binding / AXIN missense mutants destabilize the destruction complex / Truncations of AMER1 destabilize the destruction complex / ERKs are inactivated / Initiation of Nuclear Envelope (NE) Reformation / Beta-catenin phosphorylation cascade / Signaling by GSK3beta mutants / CTNNB1 S33 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S37 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S45 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 T41 mutants aren't phosphorylated / Co-stimulation by CD28 / RNA polymerase II transcription initiation surveillance / regulation of growth / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / protein dephosphorylation / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition / Co-inhibition by CTLA4 / SCF ubiquitin ligase complex / Platelet sensitization by LDL / protein-serine/threonine phosphatase / ERK/MAPK targets / negative regulation of glycolytic process through fructose-6-phosphate / mesoderm development / vascular endothelial cell response to oscillatory fluid shear stress / protein serine/threonine phosphatase activity / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / T cell homeostasis / regulation of cell differentiation / regulation of microtubule polymerization / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / chromosome, centromeric region / DARPP-32 events / negative regulation of hippo signaling / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / phosphoprotein phosphatase activity / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / protein tyrosine phosphatase activity / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / meiotic cell cycle / RAF activation / Spry regulation of FGF signaling / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / RHO GTPases Activate Formins / SH3 domain binding / PKR-mediated signaling / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / structural constituent of cytoskeleton / response to lead ion / tau protein binding / spindle pole / Cyclin D associated events in G1 / Negative regulation of MAPK pathway / Separation of Sister Chromatids / Regulation of TP53 Degradation / mitotic cell cycle / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / microtubule cytoskeleton / cytoskeleton / intracellular signal transduction / membrane raft / protein heterodimerization activity / synapse / chromatin / mitochondrion / extracellular exosome / membrane / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Protein of unknown function DUF2046 / Uncharacterized conserved protein H4 (DUF2046) / FBX42, beta-propeller domain / : / A Receptor for Ubiquitination Targets / F-box domain profile. / F-box-like / F-box-like domain superfamily / KLHDC2/KLHL20/DRC7 Kelch-repeats domain ...: / Protein of unknown function DUF2046 / Uncharacterized conserved protein H4 (DUF2046) / FBX42, beta-propeller domain / : / A Receptor for Ubiquitination Targets / F-box domain profile. / F-box-like / F-box-like domain superfamily / KLHDC2/KLHL20/DRC7 Kelch-repeats domain / F-box domain / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Kelch-type beta propeller / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform / Coiled-coil domain-containing protein 6 / F-box only protein 42
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Hsu PL / Michaelian N / Azumaya C / Coassolo S / Yauch RL
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Other private
引用ジャーナル: Nature / 年: 2026
タイトル: Template-driven scaffolding of SCFFBXO42 regulates PP2A degradation
著者: Hsu PL / Michaelian N / Azumaya C / Coassolo S / Yauch RL / Maculins T / Dimitrova Y
履歴
登録2025年4月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2026年1月21日-
マップ公開2026年1月21日-
更新2026年4月15日-
現状2026年4月15日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_49966.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_49966.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 421.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸X (Sec.)Y (Row.)Z (Col.)
0.84 Å/pix.
x 480 pix.
= 402.24 Å		0.84 Å/pix.
x 480 pix.
= 402.24 Å		0.84 Å/pix.
x 480 pix.
= 402.24 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

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断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.838 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 3.7
最小 - 最大-41.313656000000002 - 60.354179999999999
平均 (標準偏差)0.004659253 (±1.0673391)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ480480480
Spacing480480480
セルA=B=C: 402.24 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: focused refinement of PP2Ac repeat 1

ファイルemd_49966_additional_1.map
注釈focused refinement of PP2Ac repeat 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

+
追加マップ: focused refinement of PP2Ac repeat 3

ファイルemd_49966_additional_10.map
注釈focused refinement of PP2Ac repeat 3
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

+
追加マップ: focused refinement of PP2Ac repeat 1 and 2

ファイルemd_49966_additional_2.map
注釈focused refinement of PP2Ac repeat 1 and 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

+
追加マップ: consensus map of complex

ファイルemd_49966_additional_3.map
注釈consensus map of complex
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

+
追加マップ: PP2Ac repeat0, 1, 2

ファイルemd_49966_additional_4.map
注釈PP2Ac repeat0, 1, 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

+
追加マップ: PP2Ac repeat0, 1

ファイルemd_49966_additional_5.map
注釈PP2Ac repeat0, 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

+
追加マップ: PP2Ac repeat1 1FBXO42

ファイルemd_49966_additional_6.map
注釈PP2Ac repeat1 1FBXO42
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

+
追加マップ: PP2Ac repeat0

ファイルemd_49966_additional_7.map
注釈PP2Ac repeat0
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

+
追加マップ: PP2Ac repeat1 2FBXO42

ファイルemd_49966_additional_8.map
注釈PP2Ac repeat1 2FBXO42
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

+
追加マップ: focused refinement of PP2Ac repeat 2

ファイルemd_49966_additional_9.map
注釈focused refinement of PP2Ac repeat 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Complex of FBXO42-CCDC6-PP2Ac

全体名称: Complex of FBXO42-CCDC6-PP2Ac
要素
  • 複合体: Complex of FBXO42-CCDC6-PP2Ac
    • タンパク質・ペプチド: Coiled-coil domain-containing protein 6
    • タンパク質・ペプチド: F-box only protein 42
    • タンパク質・ペプチド: Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform
    • タンパク質・ペプチド: SKP1
  • リガンド: MANGANESE (II) ION

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超分子 #1: Complex of FBXO42-CCDC6-PP2Ac

超分子名称: Complex of FBXO42-CCDC6-PP2Ac / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Coiled-coil domain-containing protein 6

分子名称: Coiled-coil domain-containing protein 6 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 55.322977 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MHHHHHHGEN LYFQGSMADS ASESDTDGAG GNSSSSAAMQ SSCSSTSGGG GGGGGGGGGG KSGGIVISPF RLEELTNRLA SLQQENKVL KIELETYKLK CKALQEENRD LRKASVTIQA RAEQEEEFIS NTLFKKIQAL QKEKETLAVN YEKEEEFLTN E LSRKLMQL ...文字列:
MHHHHHHGEN LYFQGSMADS ASESDTDGAG GNSSSSAAMQ SSCSSTSGGG GGGGGGGGGG KSGGIVISPF RLEELTNRLA SLQQENKVL KIELETYKLK CKALQEENRD LRKASVTIQA RAEQEEEFIS NTLFKKIQAL QKEKETLAVN YEKEEEFLTN E LSRKLMQL QHEKAELEQH LEQEQEFQVN KLMKKIKKLE NDTISKQLTL EQLRREKIDL ENTLEQEQEA LVNRLWKRMD KL EAEKRIL QEKLDQPVSA PPSPRDISME IDSPENMMRH IRFLKNEVER LKKQLRAAQL QHSEKMAQYL EEERHMREEN LRL QRKLQR EMERREALCR QLSESESSLE MDDERYFNEM SAQGLRPRTV SSPIPYTPSP SSSRPISPGL SYASHTVGFT PPTS LTRAG MSYYNSPGLH VQHMGTSHGI TRPSPRRSNS PDKFKRPTPP PSPNTQTPVQ PPPPPPPPPM QPTVPSAATS QPTPS QHSA HPSSQP

UniProtKB: Coiled-coil domain-containing protein 6

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分子 #2: F-box only protein 42

分子名称: F-box only protein 42 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 75.126867 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MDYKDDDDKG ENLYFQGSRS MSELPEEVLE YILSFLSPYQ EHKTAALVCK QWYRLIKGVA HQCYHGFMKA VQEGNIQWES RTYPYPGTP ITQRFSHSAC YYDANQSMYV FGGCTQSSCN AAFNDLWRLD LNSKEWIRPL ASGSYPSPKA GATLVVYKDL L VLFGGWTR ...文字列:
MDYKDDDDKG ENLYFQGSRS MSELPEEVLE YILSFLSPYQ EHKTAALVCK QWYRLIKGVA HQCYHGFMKA VQEGNIQWES RTYPYPGTP ITQRFSHSAC YYDANQSMYV FGGCTQSSCN AAFNDLWRLD LNSKEWIRPL ASGSYPSPKA GATLVVYKDL L VLFGGWTR PSPYPLHQPE RFFDEIHTYS PSKNWWNCIV TTHGPPPMAG HSSCVIDDKM IVFGGSLGSR QMSNDVWVLD LE QWAWSKP NISGPSPHPR GGQSQIVIDD ATILILGGCG GPNALFKDAW LLHMHSGPWA WQPLKVENEE HGAPELWCHP ACR VGQCVV VFSQAPSGRA PLSPSLNSRP SPISATPPAL VPETREYRSQ SPVRSMDEAP CVNGRWGTLR PRAQRQTPSG SREG SLSPA RGDGSPILNG GSLSPGTAAV GGSSLDSPVQ AISPSTPSAP EGYDLKIGLS LAPRRGSLPD QKDLRLGSID LNWDL KPAS SSNPMDGMDN RTVGGSMRHP PEQTNGVHTP PHVASALAGA VSPGALRRSL EAIKAMSSKG PSASAALSPP LGSSPG SPG SQSLSSGETV PIPRPGPAQG DGHSLPPIAR RLGHHPPQSL NVGKPLYQSM NCKPMQMYVL DIKDTKEKGR VKWKVFN SS SVVGPPETSL HTVVQGRGEL IIFGGLMDKK QNVKYYPKTN ALYFVRAKR

UniProtKB: F-box only protein 42

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分子 #3: Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha i...

分子名称: Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform
タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 8 / 光学異性体: LEVO / EC番号: protein-serine/threonine phosphatase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 38.858492 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MDYKDDDDKG ENLYFQGSYP YDVPDYAMDE KVFTKELDQW IEQLNECKQL SESQVKSLCE KAKEILTKES NVQEVRCPVT VCGDVHGQF HDLMELFRIG GKSPDTNYLF MGDYVDRGYY SVETVTLLVA LKVRYRERIT ILRGNHESRQ ITQVYGFYDE C LRKYGNAN ...文字列:
MDYKDDDDKG ENLYFQGSYP YDVPDYAMDE KVFTKELDQW IEQLNECKQL SESQVKSLCE KAKEILTKES NVQEVRCPVT VCGDVHGQF HDLMELFRIG GKSPDTNYLF MGDYVDRGYY SVETVTLLVA LKVRYRERIT ILRGNHESRQ ITQVYGFYDE C LRKYGNAN VWKYFTDLFD YLPLTALVDG QIFCLHGGLS PSIDTLDHIR ALDRLQEVPH EGPMCDLLWS DPDDRGGWGI SP RGAGYTF GQDISETFNH ANGLTLVSRA HQLVMEGYNW CHDRNVVTIF SAPNYCYRCG NQAAIMELDD TLKYSFLQFD PAP RRGEPH VTRRTPDYF(MLL)

UniProtKB: Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform

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分子 #4: SKP1

分子名称: SKP1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 16.997295 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列:
MGSPSIKLQS SDGEIFEVDV EIAKQSVTIK TMLEDLGMDP VPLPNVNAAI LKKVIQWCTH HKDDPGGSGT DDIPVWDQEF LKVDQGTLF ELILAANYLD IKGLLDVTCK TVANMIKGKT PEEIRKTFNI KNDFTEEEEA QVRKENQWCE EK

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分子 #5: MANGANESE (II) ION

分子名称: MANGANESE (II) ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 16 / 式: MN
分子量理論値: 54.938 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.2 mg/mL
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 20 mM HEPES pH 7.5, 200 mM NaCl, 1 mM TCEP pH 7.5
グリッドモデル: Quantifoil / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: GOLD / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 支持フィルム - Film thickness: 2.5 / 詳細: coated with self assembled monolayers
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 21534 / 平均露光時間: 2.0 sec. / 平均電子線量: 45.0 e/Å2 / 詳細: 15.8 eps collected as 40 frame movies
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 105000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 7261626
詳細: template picked from 2D classes in Glacios screening dataset
CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE / 詳細: Ab initio starting model generation from dataset
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 155244
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 詳細: NU-refinement in cryoSPARC
最終 3次元分類クラス数: 5 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 詳細: heterogeneous classification in cryoSPARC

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-9o04:
CryoEM structure of the FBXO42-CCDC6-PP2Ac degradasome

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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