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万見
- EMDB-48119: cryo-EM of CL1 tube (outer) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-48119
タイトルcryo-EM of CL1 tube (outer)
マップデータouter tube
試料
  • 複合体: CL1 tube
    • タンパク質・ペプチド: CL1 dimer
キーワードself-assembly peptide filament / Cryo-EM / helical filament / PROTEIN FIBRIL
生物種synthetic construct (人工物)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Wang F / Gnewou O / Tuachi A / Egelman EH / Conticello VP
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM138756 米国
引用ジャーナル: Angew Chem Int Ed Engl / 年: 2025
タイトル: Amphipathic Antimicrobial Peptides Illuminate a Reciprocal Relationship Between Self-assembly and Cytolytic Activity.
著者: Breana Laguera / Martina M Golden / Fengbin Wang / Ordy Gnewou / Abraham Tuachi / Edward H Egelman / William M Wuest / Vincent P Conticello /
要旨: Amphipathic character, encoded within the polar sequence patterns of antimicrobial peptides, is a critical structural feature that influences membrane disruptive behavior. Similarly, polar sequence ...Amphipathic character, encoded within the polar sequence patterns of antimicrobial peptides, is a critical structural feature that influences membrane disruptive behavior. Similarly, polar sequence patterns induce self-assembly of amphipathic peptides, which results in the formation of ordered supramolecular structures. The relationship between self-assembly and membrane activity remains an open question of relevance for the development of effective antimicrobial peptides. Here, we report the structural investigation of a class of lytic peptides that self-assemble into filamentous nanomaterials. CryoEM analysis was employed to determine the structure of one of the filaments, which revealed that the peptides are self-assembled into a bilayer nanotube, in which the interaction between layers of amphipathic α-helices was mediated through hydrophobic interactions. The relative stability of the filament peptide assemblies depended on the influence of sequence modifications on the helical conformation. Antimicrobial assays indicated that cytolytic activity was associated with dynamic disassociation of the filamentous assemblies under the assay conditions. Structural modifications of the peptides that stabilized the filaments abrogated lytic activity. These results illuminate a reciprocal relationship between self-assembly and antimicrobial activity in this class of amphipathic peptides and that reversible assembly was critical for the observation of biological activity.
履歴
登録2024年12月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年3月26日-
マップ公開2025年3月26日-
更新2025年5月28日-
現状2025年5月28日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_48119.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_48119.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈outer tube
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.08 Å/pix.
x 320 pix.
= 345.6 Å		1.08 Å/pix.
x 320 pix.
= 345.6 Å		1.08 Å/pix.
x 320 pix.
= 345.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.08 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.287
最小 - 最大-0.15288304 - 0.555415
平均 (標準偏差)0.004918098 (±0.03017008)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-160-160-160
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 345.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: half A

ファイルemd_48119_half_map_1.map
注釈half A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half B

ファイルemd_48119_half_map_2.map
注釈half B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : CL1 tube

全体名称: CL1 tube
要素
  • 複合体: CL1 tube
    • タンパク質・ペプチド: CL1 dimer

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超分子 #1: CL1 tube

超分子名称: CL1 tube / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物) / Synthetically produced: Yes

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分子 #1: CL1 dimer

分子名称: CL1 dimer / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 102 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 1.478825 KDa
配列文字列:
FLGALFRALS RLL

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 2.04 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 109.67 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 24736
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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