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- EMDB-46983: Cryo-EM structure of the human TREX-2.1 complex (LENG8/PCID2/DSS1... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-46983
タイトルCryo-EM structure of the human TREX-2.1 complex (LENG8/PCID2/DSS1) bound to the N-terminal motif of DDX39B(UAP56)
マップデータstructure of a human TREX-2 complex
試料
  • 複合体: human TREX-2.1 complex and DDX39B
    • タンパク質・ペプチド: Leukocyte receptor cluster member 8
    • タンパク質・ペプチド: PCI domain-containing protein 2
    • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome complex subunit SEM1
    • タンパク質・ペプチド: Spliceosome RNA helicase DDX39B
キーワードmRNA nuclear export / TREX / TREX-2 / LENG8 / UAP56 / DDX39B / RNA BINDING PROTEIN / RNA BINDING PROTEIN-Hydrolase complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of lymphoid progenitor cell differentiation / transcription export complex / U6 snRNP / transcription export complex 2 / post-transcriptional tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / Impaired BRCA2 translocation to the nucleus / Impaired BRCA2 binding to SEM1 (DSS1) / nuclear pore nuclear basket / integrator complex / mRNA 3'-end processing ...negative regulation of lymphoid progenitor cell differentiation / transcription export complex / U6 snRNP / transcription export complex 2 / post-transcriptional tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / Impaired BRCA2 translocation to the nucleus / Impaired BRCA2 binding to SEM1 (DSS1) / nuclear pore nuclear basket / integrator complex / mRNA 3'-end processing / ATP-dependent activity, acting on RNA / U4 snRNA binding / ATP-dependent protein binding / proteasome regulatory particle, lid subcomplex / RNA export from nucleus / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / U4 snRNP / RNA Polymerase II Transcription Termination / Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / Proteasome assembly / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Defective homologous recombination repair (HRR) due to BRCA1 loss of function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA1 binding function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA2/RAD51/RAD51C binding function / Resolution of D-loop Structures through Synthesis-Dependent Strand Annealing (SDSA) / positive regulation of B cell differentiation / Somitogenesis / poly(A)+ mRNA export from nucleus / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / negative regulation of gene expression, epigenetic / spliceosomal complex assembly / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / U6 snRNA binding / proteasome assembly / mRNA export from nucleus / RHOBTB2 GTPase cycle / spleen development / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / proteasome complex / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / spliceosomal complex / Degradation of DVL / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / transcription elongation by RNA polymerase II / Degradation of AXIN / Hh mutants are degraded by ERAD / Activation of NF-kappaB in B cells / Degradation of GLI1 by the proteasome / Hedgehog ligand biogenesis / G2/M Checkpoints / Defective CFTR causes cystic fibrosis / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / Negative regulation of NOTCH4 signaling / Regulation of RUNX3 expression and activity / Vif-mediated degradation of APOBEC3G / Hedgehog 'on' state / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / MAPK6/MAPK4 signaling / double-strand break repair via homologous recombination / mRNA splicing, via spliceosome / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / ABC-family proteins mediated transport / HDR through Homologous Recombination (HRR) / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / CLEC7A (Dectin-1) signaling / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / FCERI mediated NF-kB activation / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / Regulation of PTEN stability and activity / Interleukin-1 signaling / Orc1 removal from chromatin / Regulation of RAS by GAPs / Regulation of RUNX2 expression and activity / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / Separation of Sister Chromatids / KEAP1-NFE2L2 pathway / UCH proteinases / Downstream TCR signaling / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / protein transport
類似検索 - 分子機能
Csn12 family / SAC3/GANP/THP3, conserved domain / SAC3/GANP/THP3 / SAC3/GANP family / DSS1/SEM1 / DSS1/SEM1 family / DSS1_SEM1 / PCI/PINT associated module / PCI domain / Proteasome component (PCI) domain ...Csn12 family / SAC3/GANP/THP3, conserved domain / SAC3/GANP/THP3 / SAC3/GANP family / DSS1/SEM1 / DSS1/SEM1 family / DSS1_SEM1 / PCI/PINT associated module / PCI domain / Proteasome component (PCI) domain / PCI domain profile. / RNA helicase, DEAD-box type, Q motif / DEAD-box RNA helicase Q motif profile. / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
26S proteasome complex subunit SEM1 / Spliceosome RNA helicase DDX39B / PCI domain-containing protein 2 / Leukocyte receptor cluster member 8
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.08 Å
データ登録者Clarke BP / Xie Y / Ren Y
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Mechanisms of mRNP remodeling by human TREX-2 complex
著者: Clarke BP / Xie Y / Ren Y
履歴
登録2024年9月11日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年9月17日-
マップ公開2025年9月17日-
更新2025年9月17日-
現状2025年9月17日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_46983.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_46983.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 91.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈structure of a human TREX-2 complex
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.82 Å/pix.
x 288 pix.
= 236.16 Å		0.82 Å/pix.
x 288 pix.
= 236.16 Å		0.82 Å/pix.
x 288 pix.
= 236.16 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.82 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.14
最小 - 最大-0.4735997 - 0.84649897
平均 (標準偏差)-0.00027736233 (±0.014694992)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ288288288
Spacing288288288
セルA=B=C: 236.16 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: Half Map A

ファイルemd_46983_half_map_1.map
注釈Half Map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half Map B

ファイルemd_46983_half_map_2.map
注釈Half Map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : human TREX-2.1 complex and DDX39B

全体名称: human TREX-2.1 complex and DDX39B
要素
  • 複合体: human TREX-2.1 complex and DDX39B
    • タンパク質・ペプチド: Leukocyte receptor cluster member 8
    • タンパク質・ペプチド: PCI domain-containing protein 2
    • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome complex subunit SEM1
    • タンパク質・ペプチド: Spliceosome RNA helicase DDX39B

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超分子 #1: human TREX-2.1 complex and DDX39B

超分子名称: human TREX-2.1 complex and DDX39B / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Leukocyte receptor cluster member 8

分子名称: Leukocyte receptor cluster member 8 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 35.909301 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: GAMGSRSRKK MAALECEDPE RELKKQKRAA RFQHGHSRRL RLEPLVLQMS SLESSGADPD WQELQIVGTC PDITKHYLRL TCAPDPSTV RPVAVLKKSL CMVKCHWKEK QDYAFACEQM KSIRQDLTVQ GIRTEFTVEV YETHARIALE KGDHEEFNQC Q TQLKSLYA ...文字列:
GAMGSRSRKK MAALECEDPE RELKKQKRAA RFQHGHSRRL RLEPLVLQMS SLESSGADPD WQELQIVGTC PDITKHYLRL TCAPDPSTV RPVAVLKKSL CMVKCHWKEK QDYAFACEQM KSIRQDLTVQ GIRTEFTVEV YETHARIALE KGDHEEFNQC Q TQLKSLYA ENLPGNVGEF TAYRILYYIF TKNSGDITTE LAYLTRELKA DPCVAHALAL RTAWALGNYH RFFRLYCHAP CM SGYLVDK FADRERKVAL KAMIKTFRPA LPVSYLQAEL AFEGEAACRA FLEPLGLAYT GPDNSSIDCR LSLAQLSAF

UniProtKB: Leukocyte receptor cluster member 8

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分子 #2: PCI domain-containing protein 2

分子名称: PCI domain-containing protein 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 46.095883 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MAHITINQYL QQVYEAIDSR DGASCAELVS FKHPHVANPR LQMASPEEKC QQVLEPPYDE MFAAHLRCTY AVGNHDFIEA YKCQTVIVQ SFLRAFQAHK EENWALPVMY AVALDLRVFA NNADQQLVKK GKSKVGDMLE KAAELLMSCF RVCASDTRAG I EDSKKWGM ...文字列:
MAHITINQYL QQVYEAIDSR DGASCAELVS FKHPHVANPR LQMASPEEKC QQVLEPPYDE MFAAHLRCTY AVGNHDFIEA YKCQTVIVQ SFLRAFQAHK EENWALPVMY AVALDLRVFA NNADQQLVKK GKSKVGDMLE KAAELLMSCF RVCASDTRAG I EDSKKWGM LFLVNQLFKI YFKINKLHLC KPLIRAIDSS NLKDDYSTAQ RVTYKYYVGR KAMFDSDFKQ AEEYLSFAFE HC HRSSQKN KRMILIYLLP VKMLLGHMPT VELLKKYHLM QFAEVTRAVS EGNLLLLHEA LAKHEAFFIR CGIFLILEKL KII TYRNLF KKVYLLLKTH QLSLDAFLVA LKFMQVEDVD IDEVQCILAN LIYMGHVKGY ISHQHQKLVV SKQNPFPPLS TVC

UniProtKB: PCI domain-containing protein 2

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分子 #3: 26S proteasome complex subunit SEM1

分子名称: 26S proteasome complex subunit SEM1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 8.284611 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MSEKKQPVDL GLLEEDDEFE EFPAEDWAGL DEDEDAHVWE DNWDDDNVED DFSNQLRAEL EKHGYKMETS

UniProtKB: 26S proteasome complex subunit SEM1

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分子 #4: Spliceosome RNA helicase DDX39B

分子名称: Spliceosome RNA helicase DDX39B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: RNA helicase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 49.05625 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MAENDVDNEL LDYEDDEVET AAGGDGAEAP AKKDVKGSYV SIHSSGFRDF LLKPELLRAI VDCGFEHPSE VQHECIPQAI LGMDVLCQA KSGMGKTAVF VLATLQQLEP VTGQVSVLVM CHTRELAFQI SKEYERFSKY MPNVKVAVFF GGLSIKKDEE V LKKNCPHI ...文字列:
MAENDVDNEL LDYEDDEVET AAGGDGAEAP AKKDVKGSYV SIHSSGFRDF LLKPELLRAI VDCGFEHPSE VQHECIPQAI LGMDVLCQA KSGMGKTAVF VLATLQQLEP VTGQVSVLVM CHTRELAFQI SKEYERFSKY MPNVKVAVFF GGLSIKKDEE V LKKNCPHI VVGTPGRILA LARNKSLNLK HIKHFILDEC DKMLEQLDMR RDVQEIFRMT PHEKQVMMFS ATLSKEIRPV CR KFMQDPM EIFVDDETKL TLHGLQQYYV KLKDNEKNRK LFDLLDVLEF NQVVIFVKSV QRCIALAQLL VEQNFPAIAI HRG MPQEER LSRYQQFKDF QRRILVATNL FGRGMDIERV NIAFNYDMPE DSDTYLHRVA RAGRFGTKGL AITFVSDEND AKIL NDVQD RFEVNISELP DEIDISSYIE QTR

UniProtKB: Spliceosome RNA helicase DDX39B

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 56.1 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: AlphaFold model
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.08 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 569284
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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