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- EMDB-45739: CryoEM Strucuture of TcdB in complex with De Novo Minibinder fzd48 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-45739
タイトルCryoEM Strucuture of TcdB in complex with De Novo Minibinder fzd48
マップデータDeepEMhancer Map, Main Map
試料
  • 複合体: tcdB with de novo minibinder fzd48
    • タンパク質・ペプチド: De Novo Minibinder fzd48
    • タンパク質・ペプチド: Toxin B
キーワードTcdB / Clostridium difficile / C. Diff. / fzd48 / De Novo Minibinder / TOXIN
機能・相同性
機能・相同性情報


glucosyltransferase activity / host cell cytosol / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの / cysteine-type peptidase activity / host cell endosome membrane / toxin activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / lipid binding / host cell plasma membrane / proteolysis ...glucosyltransferase activity / host cell cytosol / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの / cysteine-type peptidase activity / host cell endosome membrane / toxin activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / lipid binding / host cell plasma membrane / proteolysis / extracellular region / metal ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
TcdA/TcdB toxin, N-terminal helical domain / TcdB toxin N-terminal helical domain / TcdA/TcdB toxin, catalytic glycosyltransferase domain / TcdA/TcdB catalytic glycosyltransferase domain / TcdA/TcdB toxin, pore forming domain / TcdA/TcdB pore forming domain / CGT/MARTX, cysteine protease (CPD) domain / CGT/MARTX, cysteine protease (CPD) domain superfamily / Peptidase C80 family / CGT/MARTX cysteine protease (CPD) domain profile. ...TcdA/TcdB toxin, N-terminal helical domain / TcdB toxin N-terminal helical domain / TcdA/TcdB toxin, catalytic glycosyltransferase domain / TcdA/TcdB catalytic glycosyltransferase domain / TcdA/TcdB toxin, pore forming domain / TcdA/TcdB pore forming domain / CGT/MARTX, cysteine protease (CPD) domain / CGT/MARTX, cysteine protease (CPD) domain superfamily / Peptidase C80 family / CGT/MARTX cysteine protease (CPD) domain profile. / Choline-binding repeat / Putative cell wall binding repeat / Cell wall/choline-binding repeat / Cell wall-binding repeat profile. / Nucleotide-diphospho-sugar transferases
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Escherichia coli (大腸菌) / synthetic construct (人工物) / Clostridioides difficile (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.61 Å
データ登録者Weidle C / Carr KD / Borst AJ
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: De Novo Design of Potent Inhibitors of Clostridial Family Toxins
著者: Rogotte RJ / Tam J / Liang H / Miletic S / Palou R / Weidle C / Li Z / Glogl M / Beilhartz GL / Carr KD / Borst AJ / Coventry B / Wang X / Rubinstein JL / Schramek D / Tyers M / Melnyk RA / Baker D
履歴
登録2024年7月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年5月21日-
マップ公開2025年5月21日-
更新2025年5月21日-
現状2025年5月21日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_45739.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_45739.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 371.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈DeepEMhancer Map, Main Map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.84 Å/pix.
x 460 pix.
= 387.78 Å		0.84 Å/pix.
x 460 pix.
= 387.78 Å		0.84 Å/pix.
x 460 pix.
= 387.78 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.843 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0803
最小 - 最大-0.001755648 - 2.4823716
平均 (標準偏差)0.00078535127 (±0.022123175)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ460460460
Spacing460460460
セルA=B=C: 387.78 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: Non Uniform Refinement Map

ファイルemd_45739_additional_1.map
注釈Non Uniform Refinement Map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Non Uniform Refinement Sharpened Map

ファイルemd_45739_additional_2.map
注釈Non Uniform Refinement Sharpened Map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Non Uniform Refinement, Half Map B

ファイルemd_45739_half_map_1.map
注釈Non Uniform Refinement, Half Map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Non Uniform Refinement, Half Map A

ファイルemd_45739_half_map_2.map
注釈Non Uniform Refinement, Half Map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : tcdB with de novo minibinder fzd48

全体名称: tcdB with de novo minibinder fzd48
要素
  • 複合体: tcdB with de novo minibinder fzd48
    • タンパク質・ペプチド: De Novo Minibinder fzd48
    • タンパク質・ペプチド: Toxin B

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超分子 #1: tcdB with de novo minibinder fzd48

超分子名称: tcdB with de novo minibinder fzd48 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: tcdB and minibinder were mixed at 1:3 molar ratio 10 minutes before freezing.
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 249.89658 KDa

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分子 #1: De Novo Minibinder fzd48

分子名称: De Novo Minibinder fzd48 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 8.926099 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
配列文字列:
MSGKEELEKM IEELKKLIEN GDKENFIKLF DEAFKKAKES RDPRTIASVW TLVLEFKNKN GSGSHHWGST HHHHHH

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分子 #2: Toxin B

分子名称: Toxin B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
由来(天然)生物種: Clostridioides difficile (バクテリア)
分子量理論値: 241.229938 KDa
組換発現生物種: Priestia megaterium NBRC 15308 = ATCC 14581 (バクテリア)
配列文字列: MYMSLVNRKQ LEKMANVRFR TQEDEYVAIL DALEEYHNMS ENTVVEKYLK LKDINSLTDI YIDTYKKSGR NKALKKFKEY LVTEVLELK NNNLTPVEKN LHFVAIGGQI NDTAINYINQ WKDVNSDYNV NVFYDSNAFL INTLKKTVVE SAINDTLESF R ENLNDPRF ...文字列:
MYMSLVNRKQ LEKMANVRFR TQEDEYVAIL DALEEYHNMS ENTVVEKYLK LKDINSLTDI YIDTYKKSGR NKALKKFKEY LVTEVLELK NNNLTPVEKN LHFVAIGGQI NDTAINYINQ WKDVNSDYNV NVFYDSNAFL INTLKKTVVE SAINDTLESF R ENLNDPRF DYNKFFRKRM EIIYDKQKNF INYYKAQREE NPELIIDDIV KTYLSNEYSK EIDELNTYIE ESLNKITQNS GN DVRNFEE FKNGESFNLY EQELVERWNL AAASDILRIS ALKEIGGMYL NVNMLPGIQP DLFESIEKPS SVTVDFWEMT KLE AIMKYK EYIPEYTSEH FDMLDEEVQS SFESVLASKS DKSEIFSSLG DMEASPLEVK IAFNSKGIIN QGLISVKDSY CSNL IVKQI ENRYKILNNS LNPAISEDND FNTTTNTFID SIMAEANADN GRFMMELGKY LRVGFFPDVK TTINLSGPEA YAAAY QDLL MFKEGSMNIH LIEADLRNFE ISKTNISQST EQEMASLWSF DDARAKAQFE EYKRNYFEGS AGEDDNLDFS QNIVVD KEY LLEKISSLAR SSERGYIHYI VQLQGDKISY EAACNLFAKT PYDSVLFQKN IEDSEIAYYY NPGDGEIQEI DKYKIPS II SDRPKIKLTF IGHGKDEFNT DIFAGFDVDS LSTEIEAAID LAKEDISPKS IEINLLGCNM FSYSINVEET YPGKLLLK V KDKISELMPS ISQDSIIVSA NQYEVRINSE GRRELLDHSG EWINKEESII KDISSKEYIS FNPKENKITV KSKNLPELS TLLQEIRNNS NSSDIELEEK VMLTECEINV ISNIDTQIVE ERIEEAKNLT SDSINYIKDE FKLIESISDA LCDLKQQNEL EDSHFISFE DISETDEGFS IRFINKETGE SIFVETEKTI FSEYANHITE EISKIKGTIF DTVNGKLVKK VNLDTTHEVN T LNAAFFIQ SLIEYNSSKE SLSNLSVAMK VQVYAQLFST GLNTITDAAK VVELVSTALD ETIDLLPTLS EGLPIIATII DG VSLGAAI KELSETSDPL LRQEIEAKIG IMAVNLTTAT TAIITSSLGI ASGFSILLVP LAGISAGIPS LVNNELVLRD KAT KVVDYF KHVSLVETEG VFTLLDDKIM MPQDDLVISE IDFNNNSIVL GKCEIWRMEG GSGHTVTDDI DHFFSAPSIT YREP HLSIY DVLEVQKEEL DLSKDLMVLP NAPNRVFAWE TGWTPGLRSL ENDGTKLLDR IRDNYEGEFY WRYFAFIADA LITTL KPRY EDTNIRINLD SNTRSFIVPI ITTEYIREKL SYSFYGSGGT YALSLSQYNM GINIELSESD VWIIDVDNVV RDVTIE SDK IKKGDLIEGI LSTLSIEENK IILNSHEINF SGEVNGSNGF VSLTFSILEG INAIIEVDLL SKSYKLLISG ELKILML NS NHIQQKIDYI GFNSELQKNI PYSFVDSEGK ENGFINGSTK EGLFVSELPD VVLISKVYMD DSKPSFGYYS NNLKDVKV I TKDNVNILTG YYLKDDIKIS LSLTLQDEKT IKLNSVHLDE SGVAEILKFM NRKGNTNTSD SLMSFLESMN IKSIFVNFL QSNIKFILDA NFIISGTTSI GQFEFICDEN DNIQPYFIKF NTLETNYTLY VGNRQNMIVE PNYDLDDSGD ISSTVINFSQ KYLYGIDSC VNKVVISPNI YTDEINITPV YETNNTYPEV IVLDANYINE KINVNINDLS IRYVWSNDGN DFILMSTSEE N KVSQVKIR FVNVFKDKTL ANKLSFNFSD KQDVPVSEII LSFTPSYYED GLIGYDLGLV SLYNEKFYIN NFGMMVSGLI YI NDSLYYF KPPVNNLITG FVTVGDDKYY FNPINGGAAS IGETIIDDKN YYFNQSGVLQ TGVFSTEDGF KYFAPANTLD ENL EGEAID FTGKLIIDEN IYYFDDNYRG AVEWKELDGE MHYFSPETGK AFKGLNQIGD YKYYFNSDGV MQKGFVSIND NKHY FDDSG VMKVGYTEID GKHFYFAENG EMQIGVFNTE DGFKYFAHHN EDLGNEEGEE ISYSGILNFN NKIYYFDDSF TAVVG WKDL EDGSKYYFDE DTAEAYIGGY RPHAGLRGSH HHHHH

UniProtKB: Toxin B

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.81 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: C-flat-2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 25 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 前処理 - 気圧: 39.0 kPa / 詳細: - 15mA
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 295.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細Sample was monodisperse, screened by negative stain prior to freezing

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 6766 / 平均電子線量: 42.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / ソフトウェア - 詳細: PatchCTF / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL / In silico モデル: Ab Initio
最終 再構成使用したクラス数: 1 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.61 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 108076
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 3次元分類クラス数: 23 / 平均メンバー数/クラス: 4699 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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