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基本情報
| 登録情報 | ![]() | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| タイトル | Structure of Sialyl transferase from Pasturella Multocida | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | Glycosyl Transferase / TRANSFERASE | |||||||||
| 機能・相同性 | Alpha-2,3-sialyltransferase / Alpha-2,3-sialyltransferase superfamily / Alpha-2,3-sialyltransferase (CST-I) / CMP-Neu5Ac--lipooligosaccharide alpha 2-3 sialyltransferase 機能・相同性情報 | |||||||||
| 生物種 | Pasteurella (バクテリア) | |||||||||
| 手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.96 Å | |||||||||
データ登録者 | Subramanian R / Dhanabalan K | |||||||||
| 資金援助 | インド, 1件
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引用 | ジャーナル: To Be Publishedタイトル: Ambient Ionization Mass Spectrometry and Cryo-Electron Microscopy for Label-Free Enzyme Characterization 著者: Morato Gutierrez NM / Dhanabalan K | |||||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| 添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
| マップデータ | emd_45076.map.gz | 59.6 MB | EMDBマップデータ形式 | |
|---|---|---|---|---|
| ヘッダ (付随情報) | emd-45076-v30.xml emd-45076.xml | 18.3 KB 18.3 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
| FSC (解像度算出) | emd_45076_fsc.xml | 8.4 KB | 表示 | FSCデータファイル |
| 画像 | emd_45076.png | 165.5 KB | ||
| Filedesc metadata | emd-45076.cif.gz | 6.1 KB | ||
| その他 | emd_45076_half_map_1.map.gz emd_45076_half_map_2.map.gz | 59.3 MB 59.3 MB | ||
| アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-45076 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-45076 | HTTPS FTP |
-検証レポート
| 文書・要旨 | emd_45076_validation.pdf.gz | 795.8 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
|---|---|---|---|---|
| 文書・詳細版 | emd_45076_full_validation.pdf.gz | 795.4 KB | 表示 | |
| XML形式データ | emd_45076_validation.xml.gz | 16.3 KB | 表示 | |
| CIF形式データ | emd_45076_validation.cif.gz | 21.2 KB | 表示 | |
| アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-45076 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-45076 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
| 関連構造データ | ![]() 9c08MC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
|---|---|
| 類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 F&H 検索 |
-
リンク
| EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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マップ
| ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_45076.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| 投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.1 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 密度 |
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| 対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: #2
| ファイル | emd_45076_half_map_1.map | ||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 投影像・断面図 |
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| 密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
| ファイル | emd_45076_half_map_2.map | ||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 投影像・断面図 |
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| 密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : Tetramer of Pasturella multocida sialyl transferase.
| 全体 | 名称: Tetramer of Pasturella multocida sialyl transferase. |
|---|---|
| 要素 |
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-超分子 #1: Tetramer of Pasturella multocida sialyl transferase.
| 超分子 | 名称: Tetramer of Pasturella multocida sialyl transferase. タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all 詳細: The C-terminal 32 aminoacids that are in the membrane are deleted for recombinant expression. |
|---|---|
| 由来(天然) | 生物種: Pasteurella (バクテリア) |
| 分子量 | 理論値: 128 KDa |
-分子 #1: CMP-Neu5Ac--lipooligosaccharide alpha 2-3 sialyltransferase
| 分子 | 名称: CMP-Neu5Ac--lipooligosaccharide alpha 2-3 sialyltransferase タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 詳細: The construct used for expression did not contain the C-terminal 32 amino acids. コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO |
|---|---|
| 由来(天然) | 生物種: Pasteurella (バクテリア) |
| 分子量 | 理論値: 35.696895 KDa |
| 組換発現 | 生物種: ![]() |
| 配列 | 文字列: MDKFAEHEIP KAVIVAGNGE SLSQIDYRLL PKNYDVFRCN QFYFEERYFL GNKIKAVFFT PGVFLEQYYT LYHLKRNNEY FVDNVILSS FNHPTVDLEK SQKIQALFID VINGYEKHLS KLTAFDVYLR YKELYENQRI TSGVYMCAVA IAMGYTDIYL T GIDFYQAS ...文字列: MDKFAEHEIP KAVIVAGNGE SLSQIDYRLL PKNYDVFRCN QFYFEERYFL GNKIKAVFFT PGVFLEQYYT LYHLKRNNEY FVDNVILSS FNHPTVDLEK SQKIQALFID VINGYEKHLS KLTAFDVYLR YKELYENQRI TSGVYMCAVA IAMGYTDIYL T GIDFYQAS EENYAFDNKK PNIIRLLPDF RKEKTLFSYH SKDIDLEALS FLQQHYHVNF YSISPMSPLS KHFPIPTVED DC ETTFVAP LKENYINDIL LPPHFVYEKL GTIVSKKSRF HSNLIVRLIR DLLKLPSALK HYLKEK UniProtKB: CMP-Neu5Ac--lipooligosaccharide alpha 2-3 sialyltransferase |
-実験情報
-構造解析
| 手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
|---|---|
解析 | 単粒子再構成法 |
| 試料の集合状態 | particle |
-
試料調製
| 濃度 | 0.8 mg/mL |
|---|---|
| 緩衝液 | pH: 7.8 / 構成要素 - 濃度: 50.0 mM / 構成要素 - 式: PO4 / 構成要素 - 名称: PBS 詳細: 50 mM HEPES pH 8, 250 mM NaCl, 2% glycerol, and 3 mM DTT |
| グリッド | モデル: Quantifoil R0.6/1 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: GOLD / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 150 sec. |
| 凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 293 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
| 詳細 | The sample is monodisperse |
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電子顕微鏡法
| 顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
|---|---|
| 撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 平均電子線量: 53.5 e/Å2 |
| 電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
| 電子光学系 | 最大 デフォーカス(補正後): 5.0 µm / 最小 デフォーカス(補正後): 1.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 4.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 倍率(公称値): 81000 |
| 試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
| 実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
-原子モデル構築 1
| 初期モデル | Chain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model |
|---|---|
| 精密化 | 空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 温度因子: 51.24 |
| 得られたモデル | ![]() PDB-9c08: |
ムービー
コントローラー
万見について




キーワード
Pasteurella (バクテリア)
データ登録者
インド, 1件
引用
Z (Sec.)
Y (Row.)
X (Col.)




































FIELD EMISSION GUN

