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基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||
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タイトル | The structure of the human cardiac F-actin mutant A331P | |||||||||
![]() | Final map used for model building. Postprocessed using phenix density modification. | |||||||||
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![]() | actin / cardiac / human / sarcomere / CONTRACTILE PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | ![]() actin-myosin filament sliding / actin filament-based movement / cardiac myofibril assembly / cardiac muscle tissue morphogenesis / actomyosin structure organization / Striated Muscle Contraction / I band / microfilament motor activity / RHOB GTPase cycle / myosin binding ...actin-myosin filament sliding / actin filament-based movement / cardiac myofibril assembly / cardiac muscle tissue morphogenesis / actomyosin structure organization / Striated Muscle Contraction / I band / microfilament motor activity / RHOB GTPase cycle / myosin binding / heart contraction / mesenchyme migration / skeletal muscle thin filament assembly / RHOA GTPase cycle / sarcomere / filopodium / actin filament organization / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / lamellipodium / cell body / blood microparticle / hydrolase activity / focal adhesion / glutamatergic synapse / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / extracellular space / extracellular exosome / ATP binding / membrane / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
手法 | らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å | |||||||||
![]() | Doran MH / Sousa D / Rynkiewicz MJ / Lehman W / Cammarato A | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structure of human cardiac actin 著者: Doran MH / Rynkiewicz MJ / Sousa D / Cammarato A / Lehman W | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 6 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 19.2 KB 19.2 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 99.1 KB | ||
マスクデータ | ![]() | 83.7 MB | ![]() | |
Filedesc metadata | ![]() | 6 KB | ||
その他 | ![]() ![]() ![]() ![]() | 64.6 MB 78.1 MB 65.2 MB 65.2 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 791.8 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 791.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 11.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 13 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 9b3qMC ![]() 9b3rC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||
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注釈 | Final map used for model building. Postprocessed using phenix density modification. | ||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.058 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | ![]() | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-追加マップ: Final refinement map before post-processing.
ファイル | emd_44153_additional_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Final refinement map before post-processing. | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-追加マップ: Relion postprocessed map.
ファイル | emd_44153_additional_2.map | ||||||||||||
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注釈 | Relion postprocessed map. | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half map 2
ファイル | emd_44153_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Half map 2 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half map 1
ファイル | emd_44153_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | Half map 1 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : Human cardiac F-actin with mutation A331P
全体 | 名称: Human cardiac F-actin with mutation A331P |
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要素 |
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-超分子 #1: Human cardiac F-actin with mutation A331P
超分子 | 名称: Human cardiac F-actin with mutation A331P / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 詳細: ACTC was expressed in Sf21 insect cells, using recombinant baculoviruses, and purified via gelsolin affinity chromatography |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() 株: Sf21 |
分子量 | 理論値: 420 KDa |
-分子 #1: Actin, alpha cardiac muscle 1
分子 | 名称: Actin, alpha cardiac muscle 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: Human cardiac actin with the mutation A331P / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 42.103945 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: MCDDEETTAL VCDNGSGLVK AGFAGDDAPR AVFPSIVGRP RHQGVMVGMG QKDSYVGDEA QSKRGILTLK YPIE(HIC)G IIT NWDDMEKIWH HTFYNELRVA PEEHPTLLTE APLNPKANRE KMTQIMFETF NVPAMYVAIQ AVLSLYASGR TTGIVLD SG ...文字列: MCDDEETTAL VCDNGSGLVK AGFAGDDAPR AVFPSIVGRP RHQGVMVGMG QKDSYVGDEA QSKRGILTLK YPIE(HIC)G IIT NWDDMEKIWH HTFYNELRVA PEEHPTLLTE APLNPKANRE KMTQIMFETF NVPAMYVAIQ AVLSLYASGR TTGIVLD SG DGVTHNVPIY EGYALPHAIM RLDLAGRDLT DYLMKILTER GYSFVTTAER EIVRDIKEKL CYVALDFENE MATAASSS S LEKSYELPDG QVITIGNERF RCPETLFQPS FIGMESAGIH ETTYNSIMKC DIDIRKDLYA NNVLSGGTTM YPGIADRMQ KEITALAPST MKIKIIPPPE RKYSVWIGGS ILASLSTFQQ MWISKQEYDE AGPSIVHRKC F UniProtKB: Actin, alpha cardiac muscle 1 |
-分子 #2: MAGNESIUM ION
分子 | 名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 3 / 式: MG |
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分子量 | 理論値: 24.305 Da |
-分子 #3: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
分子 | 名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 3 / 式: ADP |
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分子量 | 理論値: 427.201 Da |
Chemical component information | ![]() ChemComp-ADP: |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | らせん対称体再構成法 |
試料の集合状態 | filament |
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試料調製
緩衝液 | pH: 8 詳細: 2 mmolL-1 Tris (pH 8), 0.2 mmolL-1 CaCl2, 0.2 mmolL-1 ATP, 0.5 mmolL-1 b-mercaptoethanol, 0.002% NaN3 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 60.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 8.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.6 µm |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
最終 再構成 | 想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 27.93 Å 想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -166.45 ° 想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称) 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 140667 |
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初期モデル | モデルのタイプ: OTHER / 詳細: featureless cylinder |
最終 角度割当 | タイプ: NOT APPLICABLE |