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万見
- EMDB-41922: Cryo-EM structure of human DNMT3A UDR bound to H2AK119ub1-modifie... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-41922
タイトルCryo-EM structure of human DNMT3A UDR bound to H2AK119ub1-modified nucleosome
マップデータmain map
試料
  • 複合体: DNMT3A N-terminal domain and H2AK119Ub nucleosome complex
    • タンパク質・ペプチド: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A
    • DNA: nucleosome DNA
    • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin
    • DNA: nucleosome DNA
    • タンパク質・ペプチド: Histone H3.3C
    • タンパク質・ペプチド: Histone H4
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2A
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2B 1.1
キーワードDNA cytosine methyltransferase / STRUCTURAL PROTEIN-TRANSFERASE-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of cellular response to hypoxia / epigenetic programming of gene expression / cellular response to bisphenol A / protein-cysteine methyltransferase activity / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase / unmethylated CpG binding / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity / autosome genomic imprinting / S-adenosylmethionine metabolic process / SUMOylation of DNA methylation proteins ...positive regulation of cellular response to hypoxia / epigenetic programming of gene expression / cellular response to bisphenol A / protein-cysteine methyltransferase activity / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase / unmethylated CpG binding / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity / autosome genomic imprinting / S-adenosylmethionine metabolic process / SUMOylation of DNA methylation proteins / DNA methylation-dependent heterochromatin formation / XY body / cellular response to ethanol / response to vitamin A / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / response to ionizing radiation / hepatocyte apoptotic process / chromosome, centromeric region / catalytic complex / heterochromatin / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Negative regulation of FLT3 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / Regulation of FZD by ubiquitination / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / p75NTR recruits signalling complexes / Downregulation of ERBB4 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / Pexophagy / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / VLDLR internalisation and degradation / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NF-kB is activated and signals survival / NRIF signals cell death from the nucleus / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Regulation of BACH1 activity / Translesion synthesis by REV1 / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Translesion synthesis by POLK / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / DNA methylation / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Josephin domain DUBs / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / PRC2 methylates histones and DNA / response to cocaine / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Asymmetric localization of PCP proteins / Defective pyroptosis / TCF dependent signaling in response to WNT / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / Regulation of NF-kappa B signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Assembly of the pre-replicative complex / Vpu mediated degradation of CD4 / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Degradation of DVL / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Regulation of signaling by CBL / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling
類似検索 - 分子機能
DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A, ADD domain / : / DNMT3, ADD PHD zinc finger / DNMT3, cysteine rich ADD domain / DNMT3, cysteine rich ADD domain, GATA1-like zinc finger / ADD domain / ADD domain profile. / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, active site / C-5 cytosine-specific DNA methylases active site. / C-5 cytosine-specific DNA methylase (Dnmt) domain profile. ...DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A, ADD domain / : / DNMT3, ADD PHD zinc finger / DNMT3, cysteine rich ADD domain / DNMT3, cysteine rich ADD domain, GATA1-like zinc finger / ADD domain / ADD domain profile. / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, active site / C-5 cytosine-specific DNA methylases active site. / C-5 cytosine-specific DNA methylase (Dnmt) domain profile. / C-5 cytosine methyltransferase / C-5 cytosine-specific DNA methylase / domain with conserved PWWP motif / PWWP domain / PWWP domain profile. / PWWP domain / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Histone-fold / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H4 / Histone H2B 1.1 / Histone H3.3C / Polyubiquitin-C / Histone H2A / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.23 Å
データ登録者Chen X / Song J
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Cryo-EM structure of human DNMT3A N-terminal domain bound to H2AK119Ub nucleosome
著者: Chen X / Song J
履歴
登録2023年9月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年6月12日-
マップ公開2024年6月12日-
更新2024年6月12日-
現状2024年6月12日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_41922.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_41922.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 27 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈main map
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.2347 Å
密度
表面レベル登録者による: 6.3
最小 - 最大-36.475200000000001 - 61.582479999999997
平均 (標準偏差)0.0044112154 (±2.0507336)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ192192192
Spacing192192192
セルA=B=C: 237.0624 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: additional map

ファイルemd_41922_additional_1.map
注釈additional map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : DNMT3A N-terminal domain and H2AK119Ub nucleosome complex

全体名称: DNMT3A N-terminal domain and H2AK119Ub nucleosome complex
要素
  • 複合体: DNMT3A N-terminal domain and H2AK119Ub nucleosome complex
    • タンパク質・ペプチド: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A
    • DNA: nucleosome DNA
    • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin
    • DNA: nucleosome DNA
    • タンパク質・ペプチド: Histone H3.3C
    • タンパク質・ペプチド: Histone H4
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2A
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2B 1.1

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超分子 #1: DNMT3A N-terminal domain and H2AK119Ub nucleosome complex

超分子名称: DNMT3A N-terminal domain and H2AK119Ub nucleosome complex
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#8
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A

分子名称: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 11.070631 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
PEASRAVENG CCTPKEGRGA PAEAGKEQKE TNIESMKMEG SRGRLRGGLG WESSLRQRPM PRLTFQAGDP YYISKRKRDE WLARWKREA EKKAKVIAG

UniProtKB: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A

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分子 #3: Ubiquitin

分子名称: Ubiquitin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 8.576831 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
MQIFVKTLTG KTITLEVEPS DTIENVKAKI QDKEGIPPDQ QRLIFAGKQL EDGRTLSDYN IQKESTLHLV LRLRGG

UniProtKB: Polyubiquitin-C

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分子 #5: Histone H3.3C

分子名称: Histone H3.3C / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 15.521349 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
MARTKQTARK STGGKAPRKQ LVTKAAKKCA PATGGVKKPH RYRPGTVALR EIRRYQKSTE LLIRKLPFQR LVREIAQDFK TDLRFQRSA VMALQEASEA YLVALFEDTN LCAIHAKRVT IMPKDIQLAR RIRGERA

UniProtKB: Histone H3.3C

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分子 #6: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 11.394426 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
MSGRGKGGKG LGKGGAKRHR KVLRDNIQGI TKPAIRRLAR RGGVKRISGL IYEETRGVLK VFLENVIRDA VTYTEHAKRK TVTAMDVVY ALKRQGRTLY GFGG

UniProtKB: Histone H4

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分子 #7: Histone H2A

分子名称: Histone H2A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 14.083398 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
MSGRGKQGGK TRAKAKTRSS RAGLQFPVGR VHRLLRKGNY AERVGAGAPV YLAAVLEYLT AEILELAGNA ARDNKKTRII PRHLQLAVR NDEELNKLLG RVTIAQGGVL PNIQSVLLPK CTESSKSAKS K

UniProtKB: Histone H2A

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分子 #8: Histone H2B 1.1

分子名称: Histone H2B 1.1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 13.655948 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
MAKSAPAPKK GSKKAVTKTQ KKDGKKRRKT RKESYAIYVY KVLKQVHPDT GISSKAMSIM NSFVNDVFER IAGEASRLAH YNKRSTITS REIQTAVRLL LPGELAKHAV SEGTKAVTKY TSAK

UniProtKB: Histone H2B 1.1

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分子 #2: nucleosome DNA

分子名称: nucleosome DNA / タイプ: dna / ID: 2 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 55.176137 KDa
配列文字列: (DG)(DC)(DT)(DC)(DT)(DC)(DT)(DA)(DC)(DG) (DT)(DA)(DA)(DA)(DC)(DA)(DT)(DC)(DC)(DT) (DG)(DG)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC) (DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA)(DG) (DG) (DC)(DC)(DG)(DC)(DT) ...文字列:
(DG)(DC)(DT)(DC)(DT)(DC)(DT)(DA)(DC)(DG) (DT)(DA)(DA)(DA)(DC)(DA)(DT)(DC)(DC)(DT) (DG)(DG)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC) (DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA)(DG) (DG) (DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA)(DA) (DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA)(DG) (DA)(DC) (DA)(DG)(DC)(DT)(DC)(DT)(DA) (DG)(DC)(DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DT)(DA) (DA)(DA)(DC) (DG)(DC)(DA)(DC)(DG)(DT) (DA)(DC)(DG)(DC)(DG)(DC)(DT)(DG)(DT)(DC) (DC)(DC)(DC)(DC) (DG)(DC)(DG)(DT)(DT) (DT)(DT)(DA)(DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DC)(DA) (DA)(DG)(DG)(DG)(DG) (DA)(DT)(DT)(DA) (DC)(DT)(DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DG)(DT)(DC) (DT)(DC)(DC)(DA)(DG)(DG) (DC)(DA)(DC) (DG)(DT)(DG)(DT)(DC)(DA)(DG)(DA)(DT)(DA) (DT)(DA)(DT)(DA)(DC)(DA)(DT) (DC)(DC) (DT)(DG)(DT)(DG)(DA)(DC)(DT)(DT)(DA)(DC) (DC)(DC)(DA)(DC)(DT)(DT)(DC)(DG)

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分子 #4: nucleosome DNA

分子名称: nucleosome DNA / タイプ: dna / ID: 4 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 55.963656 KDa
配列文字列: (DC)(DG)(DA)(DA)(DG)(DT)(DG)(DG)(DG)(DT) (DA)(DA)(DG)(DT)(DC)(DA)(DC)(DA)(DG)(DG) (DA)(DT)(DG)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DA) (DT)(DC)(DT)(DG)(DA)(DC)(DA)(DC)(DG)(DT) (DG) (DC)(DC)(DT)(DG)(DG) ...文字列:
(DC)(DG)(DA)(DA)(DG)(DT)(DG)(DG)(DG)(DT) (DA)(DA)(DG)(DT)(DC)(DA)(DC)(DA)(DG)(DG) (DA)(DT)(DG)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DA) (DT)(DC)(DT)(DG)(DA)(DC)(DA)(DC)(DG)(DT) (DG) (DC)(DC)(DT)(DG)(DG)(DA)(DG)(DA) (DC)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG)(DA)(DG)(DT)(DA) (DA)(DT) (DC)(DC)(DC)(DC)(DT)(DT)(DG) (DG)(DC)(DG)(DG)(DT)(DT)(DA)(DA)(DA)(DA) (DC)(DG)(DC) (DG)(DG)(DG)(DG)(DG)(DA) (DC)(DA)(DG)(DC)(DG)(DC)(DG)(DT)(DA)(DC) (DG)(DT)(DG)(DC) (DG)(DT)(DT)(DT)(DA) (DA)(DG)(DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DT)(DA) (DG)(DA)(DG)(DC)(DT) (DG)(DT)(DC)(DT) (DA)(DC)(DG)(DA)(DC)(DC)(DA)(DA)(DT)(DT) (DG)(DA)(DG)(DC)(DG)(DG) (DC)(DC)(DT) (DC)(DG)(DG)(DC)(DA)(DC)(DC)(DG)(DG)(DG) (DA)(DT)(DT)(DC)(DT)(DC)(DC) (DA)(DG) (DG)(DA)(DT)(DG)(DT)(DT)(DT)(DA)(DC)(DG) (DT)(DA)(DG)(DA)(DG)(DA)(DG)(DC)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.23 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 86685
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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