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- EMDB-41854: Structure of Human Mitochondrial Chaperonin V72I Mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-41854
タイトルStructure of Human Mitochondrial Chaperonin V72I Mutant
マップデータcryo-em map of mHsp60-V72I
試料
  • 複合体: Human Mitochondrial Chaperonin V72I Mutant
    • タンパク質・ペプチド: 60 kDa heat shock protein, mitochondrial
キーワードchaperonin / human mitochondrial mHsp60 / hereditary spastic paraplegia SPG13 / cryo-EM / molecular dynamic simulation / CHAPERONE
機能・相同性
機能・相同性情報


coated vesicle / isotype switching to IgG isotypes / lipopolysaccharide receptor complex / TFAP2A acts as a transcriptional repressor during retinoic acid induced cell differentiation / apolipoprotein A-I binding / mitochondrial unfolded protein response / migrasome / high-density lipoprotein particle binding / protein import into mitochondrial intermembrane space / positive regulation of T cell mediated immune response to tumor cell ...coated vesicle / isotype switching to IgG isotypes / lipopolysaccharide receptor complex / TFAP2A acts as a transcriptional repressor during retinoic acid induced cell differentiation / apolipoprotein A-I binding / mitochondrial unfolded protein response / migrasome / high-density lipoprotein particle binding / protein import into mitochondrial intermembrane space / positive regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / Mitochondrial protein import / chaperonin ATPase / positive regulation of macrophage activation / cellular response to interleukin-7 / biological process involved in interaction with symbiont / MyD88-dependent toll-like receptor signaling pathway / 'de novo' protein folding / sperm plasma membrane / B cell activation / B cell proliferation / DNA replication origin binding / apoptotic mitochondrial changes / apolipoprotein binding / positive regulation of interleukin-10 production / positive regulation of interferon-alpha production / protein maturation / response to unfolded protein / chaperone-mediated protein complex assembly / clathrin-coated pit / sperm midpiece / Mitochondrial protein degradation / T cell activation / positive regulation of interleukin-12 production / response to cold / isomerase activity / secretory granule / lipopolysaccharide binding / ATP-dependent protein folding chaperone / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of type II interferon production / activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / double-stranded RNA binding / positive regulation of T cell activation / unfolded protein binding / p53 binding / protein folding / single-stranded DNA binding / protein-folding chaperone binding / protein refolding / mitochondrial inner membrane / early endosome / protein stabilization / mitochondrial matrix / positive regulation of apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / negative regulation of apoptotic process / enzyme binding / cell surface / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / mitochondrion / RNA binding / extracellular space / extracellular exosome / ATP binding / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Chaperonin Cpn60, conserved site / Chaperonins cpn60 signature. / Chaperonin Cpn60/GroEL / GroEL-like equatorial domain superfamily / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily / GroEL-like apical domain superfamily / TCP-1/cpn60 chaperonin family / Chaperonin Cpn60/GroEL/TCP-1 family
類似検索 - ドメイン・相同性
60 kDa heat shock protein, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Chen L / Wang J
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI173104 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2024
タイトル: Cryo-EM structure and molecular dynamic simulations explain the enhanced stability and ATP activity of the pathological chaperonin mutant.
著者: Aiza Syed / Jihang Zhai / Baolin Guo / Yuan Zhao / Joseph Che-Yen Wang / Lingling Chen /
要旨: Chaperonins Hsp60s are required for cellular vitality by assisting protein folding in an ATP-dependent mechanism. Although conserved, the human mitochondrial mHsp60 exhibits molecular characteristics ...Chaperonins Hsp60s are required for cellular vitality by assisting protein folding in an ATP-dependent mechanism. Although conserved, the human mitochondrial mHsp60 exhibits molecular characteristics distinct from the E. coli GroEL, with different conformational assembly and higher subunit association dynamics, suggesting a different mechanism. We previously found that the pathological mutant mHsp60 exhibits enhanced subunit association stability and ATPase activity. To provide structural explanations for the V72I mutational effects, here we determined a cryo-EM structure of mHsp60. Our structural analysis combined with molecular dynamic simulations showed mHsp60 with increased inter-subunit interface, binding free energy, and dissociation force, all contributing to its enhanced subunit association stability. The gate to the nucleotide-binding (NB) site in mHsp60 mimicked the open conformation in the nucleotide-bound state with an additional open channel leading to the NB site, both promoting the mutant's ATPase activity. Our studies highlight the importance of mHsp60's characteristics in its biological function.
履歴
登録2023年9月7日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年8月14日-
マップ公開2024年8月14日-
更新2024年8月14日-
現状2024年8月14日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_41854.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈cryo-em map of mHsp60-V72I
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.069 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.005
最小 - 最大-0.05108892 - 0.07656991
平均 (標準偏差)0.0000084147205 (±0.001551699)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-159-159-159
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 342.08002 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Human Mitochondrial Chaperonin V72I Mutant

全体名称: Human Mitochondrial Chaperonin V72I Mutant
要素
  • 複合体: Human Mitochondrial Chaperonin V72I Mutant
    • タンパク質・ペプチド: 60 kDa heat shock protein, mitochondrial

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超分子 #1: Human Mitochondrial Chaperonin V72I Mutant

超分子名称: Human Mitochondrial Chaperonin V72I Mutant / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 60 kDa/nm

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分子 #1: 60 kDa heat shock protein, mitochondrial

分子名称: 60 kDa heat shock protein, mitochondrial / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 7 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 55.875164 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: AKDVKFGADA RALMLQGVDL LADAVAVTMG PKGRTVIIEQ SWGSPKVTKD GVTVAKSIDL KDKYKNIGAK LIQDVANNTN EEAGDGTTT ATVLARSIAK EGFEKISKGA NPVEIRRGVM LAVDAVIAEL KKQSKPVTTP EEIAQVATIS ANGDKEIGNI I SDAMKKVG ...文字列:
AKDVKFGADA RALMLQGVDL LADAVAVTMG PKGRTVIIEQ SWGSPKVTKD GVTVAKSIDL KDKYKNIGAK LIQDVANNTN EEAGDGTTT ATVLARSIAK EGFEKISKGA NPVEIRRGVM LAVDAVIAEL KKQSKPVTTP EEIAQVATIS ANGDKEIGNI I SDAMKKVG RKGVITVKDG KTLNDELEII EGMKFDRGYI SPYFINTSKG QKCEFQDAYV LLSEKKISSI QSIVPALEIA NA HRKPLVI IAEDVDGEAL STLVLNRLKV GLQVVAVKAP GFGDNRKNQL KDMAIATGGA VFGEEGLTLN LEDVQPHDLG KVG EVIVTK DDAMLLKGKG DKAQIEKRIQ EIIEQLDVTT SEYEKEKLNE RLAKLSDGVA VLKVGGTSDV EVNEKKDRVT DALN ATRAA VEEGIVLGGG CALLRCIPAL DSLTPANEDQ KIGIEIIKRT LKIPAMTIAK NAGVEGSLIV EKIMQSSSEV GYDAM AGDF VNMVEKGIID PTKVVRTALL DAAGVASLLT TAEVVVTEIP

UniProtKB: 60 kDa heat shock protein, mitochondrial

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度7.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 10 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 30.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C7 (7回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 532348
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

7l7s


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-8u39:
Structure of Human Mitochondrial Chaperonin V72I mutant

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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