[日本語] English
万見
- EMDB-41574: Cryo-EM structure of transglutaminase 2 bound to GDP -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-41574
タイトルCryo-EM structure of transglutaminase 2 bound to GDP
マップデータ
試料
  • 複合体: Transglutaminase 2 bound to GDP
    • タンパク質・ペプチド: Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase 2
  • リガンド: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE
キーワードGDP / Complex / Signaling / G-protein / Cancer / cryo-EM / TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


histone serotonyltransferase activity / histone dopaminyltransferase activity / peptide noradrenalinyltransferase activity / peptide histaminyltransferase activity / cellular response to serotonin / regulation of apoptotic cell clearance / protein deamination / protein-glutamine glutaminase activity / protein-glutamine glutaminase / protein-glutamine gamma-glutamyltransferase ...histone serotonyltransferase activity / histone dopaminyltransferase activity / peptide noradrenalinyltransferase activity / peptide histaminyltransferase activity / cellular response to serotonin / regulation of apoptotic cell clearance / protein deamination / protein-glutamine glutaminase activity / protein-glutamine glutaminase / protein-glutamine gamma-glutamyltransferase / positive regulation of mitochondrial calcium ion concentration / salivary gland cavitation / protein-glutamine gamma-glutamyltransferase activity / negative regulation of endoplasmic reticulum calcium ion concentration / dopamine secretion / peptide cross-linking / branching involved in salivary gland morphogenesis / cellular response to dopamine / positive regulation of small GTPase mediated signal transduction / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素 / apoptotic cell clearance / cellular response to cocaine / positive regulation of neurogenesis / positive regulation of sprouting angiogenesis / positive regulation of cell adhesion / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / extracellular matrix / positive regulation of GTPase activity / bone development / protein homooligomerization / nucleosome / peptidase activity / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / gene expression / collagen-containing extracellular matrix / regulation of apoptotic process / positive regulation of apoptotic process / focal adhesion / calcium ion binding / chromatin / GTP binding / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / mitochondrion / proteolysis / extracellular exosome / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Transglutaminase, N-terminal / Transglutaminase, C-terminal / Transglutaminase, active site / Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase, animal / Transglutaminase, C-terminal domain superfamily / Transglutaminase family / Transglutaminase family, C-terminal ig like domain / Transglutaminases active site. / Transglutaminase-like superfamily ...: / Transglutaminase, N-terminal / Transglutaminase, C-terminal / Transglutaminase, active site / Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase, animal / Transglutaminase, C-terminal domain superfamily / Transglutaminase family / Transglutaminase family, C-terminal ig like domain / Transglutaminases active site. / Transglutaminase-like superfamily / Transglutaminase/protease-like homologues / Transglutaminase-like / Transglutaminase-like superfamily / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Aplin C / Cerione RA
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R01CA201402-09 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Conformational activation and inhibition of transglutaminase 2 determined by static and time resolved small-angle X-ray scattering and cryoelectron microscopy
著者: Aplin C / Zielinski KA / Pabit S / Ogunribido D / Katt WP / Pollack L / Cerione RA / Milano SK
履歴
登録2023年8月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年7月31日-
マップ公開2024年7月31日-
更新2024年7月31日-
現状2024年7月31日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_41574.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_41574.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.517 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0377
最小 - 最大-0.10651018 - 0.2246566
平均 (標準偏差)0.000061386134 (±0.004211101)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ512512512
Spacing512512512
セルA=B=C: 264.704 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_41574_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_41574_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : Transglutaminase 2 bound to GDP

全体名称: Transglutaminase 2 bound to GDP
要素
  • 複合体: Transglutaminase 2 bound to GDP
    • タンパク質・ペプチド: Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase 2
  • リガンド: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE

-
超分子 #1: Transglutaminase 2 bound to GDP

超分子名称: Transglutaminase 2 bound to GDP / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

-
分子 #1: Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase 2

分子名称: Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: protein-glutamine gamma-glutamyltransferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 77.41268 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MAEELVLERC DLELETNGRD HHTADLCREK LVVRRGQPFW LTLHFEGRNY EASVDSLTFS VVTGPAPSQE AGTKARFPLR DAVEEGDWT ATVVDQQDCT LSLQLTTPAN APIGLYRLSL EASTGYQGSS FVLGHFILLF NAWCPADAVY LDSEEERQEY V LTQQGFIY ...文字列:
MAEELVLERC DLELETNGRD HHTADLCREK LVVRRGQPFW LTLHFEGRNY EASVDSLTFS VVTGPAPSQE AGTKARFPLR DAVEEGDWT ATVVDQQDCT LSLQLTTPAN APIGLYRLSL EASTGYQGSS FVLGHFILLF NAWCPADAVY LDSEEERQEY V LTQQGFIY QGSAKFIKNI PWNFGQFEDG ILDICLILLD VNPKFLKNAG RDCSRRSSPV YVGRVVSGMV NCNDDQGVLL GR WDNNYGD GVSPMSWIGS VDILRRWKNH GCQRVKYGQC WVFAAVACTV LRCLGIPTRV VTNYNSAHDQ NSNLLIEYFR NEF GEIQGD KSEMIWNFHC WVESWMTRPD LQPGYEGWQA LDPTPQEKSE GTYCCGPVPV RAIKEGDLST KYDAPFVFAE VNAD VVDWI QQDDGSVHKS INRSLIVGLK ISTKSVGRDE REDITHTYKY PEGSSEEREA FTRANHLNKL AEKEETGMAM RIRVG QSMN MGSDFDVFAH ITNNTAEEYV CRLLLCARTV SYNGILGPEC GTKYLLNLNL EPFSEKSVPL CILYEKYRDC LTESNL IKV RALLVEPVIN SYLLAERDLY LENPEIKIRI LGEPKQKRKL VAEVSLQNPL PVALEGCTFT VEGAGLTEEQ KTVEIPD PV EAGEEVKVRM DLLPLHMGLH KLVVNFESDK LKAVKGFRNV IIGPA

UniProtKB: Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase 2

-
分子 #2: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 1 / 式: GDP
分子量理論値: 443.201 Da
Chemical component information

ChemComp-GDP:
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP / GDP, エネルギー貯蔵分子*YM

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: UltrAuFoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 200
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 51.1 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 136297
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る