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万見
- EMDB-41111: Catalytic and non-catalytic mechanisms of histone H4 lysine 20 me... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-41111
タイトルCatalytic and non-catalytic mechanisms of histone H4 lysine 20 methyltransferase SUV420H1
マップデータ
試料
  • 複合体: SUV420H1-H2A.Z nucleosome complex
    • タンパク質・ペプチド: Histone-lysine N-methyltransferase KMT5B
    • DNA: DNA (146-MER)
    • DNA: DNA (146-MER)
    • タンパク質・ペプチド: Histone H4
    • タンパク質・ペプチド: Histone H3.2
  • タンパク質・ペプチド: Histone H2A
  • タンパク質・ペプチド: Histone H2B 1.1
キーワードChromatin / Histone H4 modification / Methyltransferase / GENE REGULATION
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H4K20me methyltransferase activity / [histone H4]-N-methyl-L-lysine20 N-methyltransferase / histone H4K20 monomethyltransferase activity / [histone H4]-lysine20 N-methyltransferase / histone H4K20 methyltransferase activity / histone H4 methyltransferase activity / positive regulation of isotype switching / condensed chromosome, centromeric region / S-adenosyl-L-methionine binding / muscle organ development ...histone H4K20me methyltransferase activity / [histone H4]-N-methyl-L-lysine20 N-methyltransferase / histone H4K20 monomethyltransferase activity / [histone H4]-lysine20 N-methyltransferase / histone H4K20 methyltransferase activity / histone H4 methyltransferase activity / positive regulation of isotype switching / condensed chromosome, centromeric region / S-adenosyl-L-methionine binding / muscle organ development / histone methyltransferase activity / positive regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / intercellular bridge / PKMTs methylate histone lysines / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / fibrillar center / mitotic spindle / structural constituent of chromatin / nucleosome / heterochromatin formation / nucleosome assembly / microtubule cytoskeleton / methylation / ciliary basal body / cilium / protein heterodimerization activity / DNA repair / centrosome / chromatin binding / nucleolus / DNA binding / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
KMT5B , SET domain / Suv4-20 family, animal / Histone-lysine N-methyltransferase Suv4-20/Set9 / Histone-lysine N-methyltransferase, N-terminal domain / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain ...KMT5B , SET domain / Suv4-20 family, animal / Histone-lysine N-methyltransferase Suv4-20/Set9 / Histone-lysine N-methyltransferase, N-terminal domain / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / : / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H4 / Histone H2B 1.1 / Histone H3.2 / Histone-lysine N-methyltransferase KMT5B / Histone H2A
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル) / Homo sapiens (ヒト) / Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.37 Å
データ登録者Abini-Agbomson S / Armache K-J
資金援助 米国, 4件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM115882 米国
The Mark Foundation 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)5T32GM088118 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R01CA266978 米国
引用ジャーナル: bioRxiv / 年: 2023
タイトル: Catalytic and non-catalytic mechanisms of histone H4 lysine 20 methyltransferase SUV420H1.
著者: Stephen Abini-Agbomson / Kristjan Gretarsson / Rochelle M Shih / Laura Hsieh / Tracy Lou / Pablo De Ioannes / Nikita Vasilyev / Rachel Lee / Miao Wang / Matthew Simon / Jean-Paul Armache / ...著者: Stephen Abini-Agbomson / Kristjan Gretarsson / Rochelle M Shih / Laura Hsieh / Tracy Lou / Pablo De Ioannes / Nikita Vasilyev / Rachel Lee / Miao Wang / Matthew Simon / Jean-Paul Armache / Evgeny Nudler / Geeta Narlikar / Shixin Liu / Chao Lu / Karim-Jean Armache /
要旨: The intricate regulation of chromatin plays a key role in controlling genome architecture and accessibility. Histone lysine methyltransferases regulate chromatin by catalyzing the methylation of ...The intricate regulation of chromatin plays a key role in controlling genome architecture and accessibility. Histone lysine methyltransferases regulate chromatin by catalyzing the methylation of specific histone residues but are also hypothesized to have equally important non-catalytic roles. SUV420H1 di- and tri-methylates histone H4 lysine 20 (H4K20me2/me3) and plays crucial roles in DNA replication, repair, and heterochromatin formation, and is dysregulated in several cancers. Many of these processes were linked to its catalytic activity. However, deletion and inhibition of SUV420H1 have shown distinct phenotypes suggesting the enzyme likely has uncharacterized non-catalytic activities. To characterize the catalytic and non-catalytic mechanisms SUV420H1 uses to modify chromatin, we determined cryo- EM structures of SUV420H1 complexes with nucleosomes containing histone H2A or its variant H2A.Z. Our structural, biochemical, biophysical, and cellular analyses reveal how both SUV420H1 recognizes its substrate and H2A.Z stimulates its activity, and show that SUV420H1 binding to nucleosomes causes a dramatic detachment of nucleosomal DNA from histone octamer. We hypothesize that this detachment increases DNA accessibility to large macromolecular complexes, a prerequisite for DNA replication and repair. We also show that SUV420H1 can promote chromatin condensates, another non-catalytic role that we speculate is needed for its heterochromatin functions. Together, our studies uncover and characterize the catalytic and non-catalytic mechanisms of SUV420H1, a key histone methyltransferase that plays an essential role in genomic stability.
履歴
登録2023年6月24日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年9月13日-
マップ公開2023年9月13日-
更新2025年5月21日-
現状2025年5月21日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_41111.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_41111.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.1 Å/pix.
x 320 pix.
= 350.72 Å		1.1 Å/pix.
x 320 pix.
= 350.72 Å		1.1 Å/pix.
x 320 pix.
= 350.72 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.096 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.22
最小 - 最大-0.41419527 - 1.2945656
平均 (標準偏差)-0.0006690846 (±0.031569853)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 350.71997 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_41111_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_41111_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : SUV420H1-H2A.Z nucleosome complex

全体名称: SUV420H1-H2A.Z nucleosome complex
要素
  • 複合体: SUV420H1-H2A.Z nucleosome complex
    • タンパク質・ペプチド: Histone-lysine N-methyltransferase KMT5B
    • DNA: DNA (146-MER)
    • DNA: DNA (146-MER)
    • タンパク質・ペプチド: Histone H4
    • タンパク質・ペプチド: Histone H3.2
  • タンパク質・ペプチド: Histone H2A
  • タンパク質・ペプチド: Histone H2B 1.1

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超分子 #1: SUV420H1-H2A.Z nucleosome complex

超分子名称: SUV420H1-H2A.Z nucleosome complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #7, #5-#6, #2, #1
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)

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分子 #1: Histone H3.2

分子名称: Histone H3.2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 15.30393 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
配列文字列:
ARTKQTARKS TGGKAPRKQL ATKAARKSAP ATGGVKKPHR YRPGTVALRE IRRYQKSTEL LIRKLPFQRL VREIAQDFKT DLRFQSSAV MALQEASEAY LVALFEDTNL CAIHAKRVTI MPKDIQLARR IRGERA

UniProtKB: Histone H3.2

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分子 #2: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 11.396442 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
配列文字列:
MSGRGKGGKG LGKGGAKRHR MVLRDNIQGI TKPAIRRLAR RGGVKRISGL IYEETRGVLK VFLENVIRDA VTYTEHAKRK TVTAMDVVY ALKRQGRTLY GFGG

UniProtKB: Histone H4

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分子 #3: Histone H2A

分子名称: Histone H2A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 14.109436 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
配列文字列:
MSGRGKQGGK TRAKAKTRSS RAGLQFPVGR VHRLLRKGNY AERVGAGAPV YLAAVLEYLT AEILELAGNA ARDNKKTRII PRHLQLAVR NDEELNKLLG RVTIAQGGVL PNIQSVLLPK KTESSKSAKS K

UniProtKB: Histone H2A

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分子 #4: Histone H2B 1.1

分子名称: Histone H2B 1.1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 13.655948 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
配列文字列:
MAKSAPAPKK GSKKAVTKTQ KKDGKKRRKT RKESYAIYVY KVLKQVHPDT GISSKAMSIM NSFVNDVFER IAGEASRLAH YNKRSTITS REIQTAVRLL LPGELAKHAV SEGTKAVTKY TSAK

UniProtKB: Histone H2B 1.1

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分子 #7: Histone-lysine N-methyltransferase KMT5B

分子名称: Histone-lysine N-methyltransferase KMT5B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 44.703094 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
配列文字列: GSKWLGESKN MVVNGRRNGG KLSNDHQQNQ SKLQHTGKDT LKAGKNAVER RSNRCNGNSG FEGQSRYVPS SGMSAKELCE NDDLATSLV LDPYLGFQTH KMNTSAFPSR SSRHFSKSDS FSHNNPVRFR PIKGRQEELK EVIERFKKDE HLEKAFKCLT S GEWARHYF ...文字列:
GSKWLGESKN MVVNGRRNGG KLSNDHQQNQ SKLQHTGKDT LKAGKNAVER RSNRCNGNSG FEGQSRYVPS SGMSAKELCE NDDLATSLV LDPYLGFQTH KMNTSAFPSR SSRHFSKSDS FSHNNPVRFR PIKGRQEELK EVIERFKKDE HLEKAFKCLT S GEWARHYF LNKNKMQEKL FKEHVFIYLR MFATDSGFEI LPCNRYSSEQ NGAKIVATKE WKRNDKIELL VGCIAELSEI EE NMLLRHG ENDFSVMYST RKNCAQLWLG PAAFINHDCR PNCKFVSTGR DTACVKALRD IEPGEEISCY YGDGFFGENN EFC ECYTCE RRGTGAFKSR VGLPAPAPVI NSKYGLRETD KRLNRLKKLG DSSKNSDSQS VSSNTDADTT QEKNNASK

UniProtKB: Histone-lysine N-methyltransferase KMT5B

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分子 #5: DNA (146-MER)

分子名称: DNA (146-MER) / タイプ: dna / ID: 5 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
分子量理論値: 44.82457 KDa
配列文字列: (DT)(DC)(DG)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC) (DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA)(DG) (DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA)(DA) (DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA)(DG) (DA) (DC)(DA)(DG)(DC)(DT) ...文字列:
(DT)(DC)(DG)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC) (DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA)(DG) (DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA)(DA) (DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA)(DG) (DA) (DC)(DA)(DG)(DC)(DT)(DC)(DT)(DA) (DG)(DC)(DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DT)(DA) (DA)(DA) (DC)(DG)(DC)(DA)(DC)(DG)(DT) (DA)(DC)(DG)(DG)(DA)(DT)(DT)(DC)(DT)(DC) (DC)(DC)(DC) (DC)(DG)(DC)(DG)(DT)(DT) (DT)(DT)(DA)(DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DC)(DA) (DA)(DG)(DG)(DG) (DG)(DA)(DT)(DT)(DA) (DC)(DT)(DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DG)(DT)(DC) (DT)(DC)(DC)(DA)(DG) (DG)(DC)(DA)(DC) (DG)(DT)(DG)(DT)(DC)(DA)(DG)(DA)(DT)(DA) (DT)(DA)(DT)(DA)(DC)(DA) (DT)(DC)(DC) (DG)(DA)(DT)

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分子 #6: DNA (146-MER)

分子名称: DNA (146-MER) / タイプ: dna / ID: 6 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
分子量理論値: 45.304863 KDa
配列文字列: (DA)(DT)(DC)(DG)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT)(DA) (DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA)(DC) (DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DT)(DG) (DG)(DA)(DG)(DA)(DC)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG) (DA) (DG)(DT)(DA)(DA)(DT) ...文字列:
(DA)(DT)(DC)(DG)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT)(DA) (DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA)(DC) (DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DT)(DG) (DG)(DA)(DG)(DA)(DC)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG) (DA) (DG)(DT)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC)(DC) (DC)(DT)(DT)(DG)(DG)(DC)(DG)(DG)(DT)(DT) (DA)(DA) (DA)(DA)(DC)(DG)(DC)(DG)(DG) (DG)(DG)(DG)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC) (DG)(DT)(DA) (DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DG) (DT)(DT)(DT)(DA)(DA)(DG)(DC)(DG)(DG)(DT) (DG)(DC)(DT)(DA) (DG)(DA)(DG)(DC)(DT) (DG)(DT)(DC)(DT)(DA)(DC)(DG)(DA)(DC)(DC) (DA)(DA)(DT)(DT)(DG) (DA)(DG)(DC)(DG) (DG)(DC)(DC)(DT)(DC)(DG)(DG)(DC)(DA)(DC) (DC)(DG)(DG)(DG)(DA)(DT) (DT)(DC)(DT) (DC)(DG)(DA)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.3 mg/mL
緩衝液pH: 7.9
構成要素:
濃度式名称
100.0 mMNaClSodium chloride
50.0 mMC8H18N2O4SHEPES
2.0 mMC4H10O2S2DTT

詳細: 50 mM HEPES pH 7.9, 100 mM NaCl, 2 mM DTT
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: NONE
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.37 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 366390
初期 角度割当タイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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