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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-40967 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of a full-length, native Drp1 dimer | |||||||||
マップデータ | Drp1 cryoEM native dimer map | |||||||||
試料 |
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キーワード | Dynamin-related protein 1 / Drp1 / mitochondrial fission / GTPase / Cytosolic Protein | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 mitochondrial membrane fission / regulation of ATP metabolic process / regulation of peroxisome organization / mitocytosis / Apoptotic execution phase / dynamin GTPase / peroxisome fission / regulation of mitophagy / mitochondrial fragmentation involved in apoptotic process / GTP-dependent protein binding ...mitochondrial membrane fission / regulation of ATP metabolic process / regulation of peroxisome organization / mitocytosis / Apoptotic execution phase / dynamin GTPase / peroxisome fission / regulation of mitophagy / mitochondrial fragmentation involved in apoptotic process / GTP-dependent protein binding / protein localization to mitochondrion / mitochondrial fission / positive regulation of neutrophil chemotaxis / regulation of mitochondrion organization / positive regulation of mitochondrial fission / heart contraction / intracellular distribution of mitochondria / brush border / necroptotic process / positive regulation of release of cytochrome c from mitochondria / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / clathrin-coated pit / mitochondrion organization / GTPase activator activity / release of cytochrome c from mitochondria / positive regulation of protein secretion / synaptic vesicle membrane / small GTPase binding / endocytosis / peroxisome / calcium ion transport / rhythmic process / protein complex oligomerization / regulation of gene expression / microtubule binding / protein-containing complex assembly / microtubule / mitochondrial outer membrane / membrane fusion / positive regulation of apoptotic process / intracellular membrane-bounded organelle / GTPase activity / lipid binding / ubiquitin protein ligase binding / endoplasmic reticulum membrane / GTP binding / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / protein-containing complex / mitochondrion / identical protein binding / membrane / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.97 Å | |||||||||
データ登録者 | Rochon K / Mears JA | |||||||||
資金援助 | 米国, 2件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024 タイトル: Structural basis for regulated assembly of the mitochondrial fission GTPase Drp1. 著者: Kristy Rochon / Brianna L Bauer / Nathaniel A Roethler / Yuli Buckley / Chih-Chia Su / Wei Huang / Rajesh Ramachandran / Maria S K Stoll / Edward W Yu / Derek J Taylor / Jason A Mears / 要旨: Mitochondrial fission is a critical cellular event to maintain organelle function. This multistep process is initiated by the enhanced recruitment and oligomerization of dynamin-related protein 1 ...Mitochondrial fission is a critical cellular event to maintain organelle function. This multistep process is initiated by the enhanced recruitment and oligomerization of dynamin-related protein 1 (Drp1) at the surface of mitochondria. As such, Drp1 is essential for inducing mitochondrial division in mammalian cells, and homologous proteins are found in all eukaryotes. As a member of the dynamin superfamily of proteins (DSPs), controlled Drp1 self-assembly into large helical polymers stimulates its GTPase activity to promote membrane constriction. Still, little is known about the mechanisms that regulate correct spatial and temporal assembly of the fission machinery. Here we present a cryo-EM structure of a full-length Drp1 dimer in an auto-inhibited state. This dimer reveals two key conformational rearrangements that must be unlocked through intramolecular rearrangements to achieve the assembly-competent state observed in previous structures. This structural insight provides understanding into the mechanism for regulated self-assembly of the mitochondrial fission machinery. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_40967.map.gz | 156.7 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-40967-v30.xml emd-40967.xml | 18.1 KB 18.1 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_40967_fsc.xml | 11.7 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_40967.png | 47.9 KB | ||
Filedesc metadata | emd-40967.cif.gz | 6.5 KB | ||
その他 | emd_40967_half_map_1.map.gz emd_40967_half_map_2.map.gz | 154.2 MB 154.2 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-40967 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-40967 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_40967_validation.pdf.gz | 842.6 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_40967_full_validation.pdf.gz | 842.1 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_40967_validation.xml.gz | 20.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_40967_validation.cif.gz | 26.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-40967 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-40967 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 8t1hMC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_40967.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 166.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||
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注釈 | Drp1 cryoEM native dimer map | ||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.07 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: Drp1 cryoEM native dimer half map B
ファイル | emd_40967_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Drp1 cryoEM native dimer half map B | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Drp1 cryoEM native dimer half map A
ファイル | emd_40967_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | Drp1 cryoEM native dimer half map A | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : Dimer complex of native, full length Drp1
全体 | 名称: Dimer complex of native, full length Drp1 |
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要素 |
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-超分子 #1: Dimer complex of native, full length Drp1
超分子 | 名称: Dimer complex of native, full length Drp1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 164 KDa |
-分子 #1: Dynamin-1-like protein
分子 | 名称: Dynamin-1-like protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: dynamin GTPase |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 81.984094 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
配列 | 文字列: MEALIPVINK LQDVFNTVGA DIIQLPQIVV VGTQSSGKSS VLESLVGRDL LPRGTGIVTR RPLILQLVHV SQEDKRKTTG EENGVEAEE WGKFLHTKNK LYTDFDEIRQ EIENETERIS GNNKGVSPEP IHLKIFSPNV VNLTLVDLPG MTKVPVGDQP K DIELQIRE ...文字列: MEALIPVINK LQDVFNTVGA DIIQLPQIVV VGTQSSGKSS VLESLVGRDL LPRGTGIVTR RPLILQLVHV SQEDKRKTTG EENGVEAEE WGKFLHTKNK LYTDFDEIRQ EIENETERIS GNNKGVSPEP IHLKIFSPNV VNLTLVDLPG MTKVPVGDQP K DIELQIRE LILRFISNPN SIILAVTAAN TDMATSEALK ISREVDPDGR RTLAVITKLD LMDAGTDAMD VLMGRVIPVK LG IIGVVNR SQLDINNKKS VTDSIRDEYA FLQKKYPSLA NRNGTKYLAR TLNRLLMHHI RDCLPELKTR INVLAAQYQS LLN SYGEPV DDKSATLLQL ITKFATEYCN TIEGTAKYIE TSELCGGARI CYIFHETFGR TLESVDPLGG LNTIDILTAI RNAT GPRPA LFVPEVSFEL LVKRQIKRLE EPSLRCVELV HEEMQRIIQH CSNYSTQELL RFPKLHDAIV EVVTCLLRKR LPVTN EMVH NLVAIELAYI NTKHPDFADA CGLMNNNIEE QRRNRLAREL PSAVSRDKSS KVPSALAPAS QEPSPAASAE ADGKLI QDS RRETKNVASG GGGVGDGVQE PTTGNWRGML KTSKAEELLA EEKSKPIPIM PASPQKGHAV NLLDVPVPVA RKLSARE QR DCEVIERLIK SYFLIVRKNI QDSVPKAVMH FLVNHVKDTL QSELVGQLYK SSLLDDLLTE SEDMAQRRKE AADMLKAL Q GASQIIAEIR ETHLW UniProtKB: Dynamin-1-like protein |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | .05 mg/mL | |||||||||||||||
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緩衝液 | pH: 7.5 構成要素:
詳細: 25 mM HEPES (KOH) pH 7.5, 0.15 M KCl, 5 mM MgCl2, 10 mM Beta-mercaptoethanol | |||||||||||||||
グリッド | モデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: GRAPHENE OXIDE / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS | |||||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK III |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: SUPER-RESOLUTION / 実像数: 4560 / 平均電子線量: 47.76 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.8 µm |
試料ステージ | ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |