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万見
- EMDB-40811: Cryo-EM structure of NLRP3 open octamer -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-40811
タイトルCryo-EM structure of NLRP3 open octamer
マップデータ
試料
  • 複合体: NLRP3 open octamer complex
    • タンパク質・ペプチド: NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 3
キーワードActivated NLRP3 / Cryo-EM / IMMUNE SYSTEM
機能・相同性
機能・相同性情報


detection of biotic stimulus / molecular sensor activity / phosphatidylinositol phosphate binding / positive regulation of T-helper 2 cell differentiation / positive regulation of T-helper 2 cell cytokine production / interphase microtubule organizing center / positive regulation of type 2 immune response / NLRP3 inflammasome complex / NLRP3 inflammasome complex assembly / peptidoglycan binding ...detection of biotic stimulus / molecular sensor activity / phosphatidylinositol phosphate binding / positive regulation of T-helper 2 cell differentiation / positive regulation of T-helper 2 cell cytokine production / interphase microtubule organizing center / positive regulation of type 2 immune response / NLRP3 inflammasome complex / NLRP3 inflammasome complex assembly / peptidoglycan binding / cysteine-type endopeptidase activator activity / osmosensory signaling pathway / phosphatidylinositol-4-phosphate binding / negative regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / negative regulation of interleukin-1 beta production / pattern recognition receptor signaling pathway / positive regulation of interleukin-4 production / negative regulation of acute inflammatory response / microtubule organizing center / The NLRP3 inflammasome / pyroptotic inflammatory response / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / signaling adaptor activity / : / positive regulation of interleukin-1 beta production / molecular condensate scaffold activity / defense response / Cytoprotection by HMOX1 / protein maturation / ADP binding / protein homooligomerization / cellular response to virus / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / negative regulation of inflammatory response / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / Metalloprotease DUBs / positive regulation of inflammatory response / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / cellular response to lipopolysaccharide / regulation of inflammatory response / DNA-binding transcription factor binding / sequence-specific DNA binding / molecular adaptor activity / protein-macromolecule adaptor activity / inflammatory response / Golgi membrane / innate immune response / apoptotic process / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / endoplasmic reticulum / signal transduction / ATP hydrolysis activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / extracellular region / ATP binding / membrane / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
NACHT-associated domain / Fish-specific NACHT associated domain / Fish-specific NACHT associated domain / : / NACHT, LRR and PYD domains-containing protein, helical domain HD2 / NLRC4 helical domain HD2 / NOD2, winged helix domain / NOD2 winged helix domain / NACHT nucleoside triphosphatase / NACHT domain ...NACHT-associated domain / Fish-specific NACHT associated domain / Fish-specific NACHT associated domain / : / NACHT, LRR and PYD domains-containing protein, helical domain HD2 / NLRC4 helical domain HD2 / NOD2, winged helix domain / NOD2 winged helix domain / NACHT nucleoside triphosphatase / NACHT domain / NACHT-NTPase domain profile. / DAPIN domain profile. / DAPIN domain / PAAD/DAPIN/Pyrin domain / PAAD/DAPIN/Pyrin domain / Leucine rich repeat, ribonuclease inhibitor type / Leucine Rich repeat / Death-like domain superfamily / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.39 Å
データ登録者Yu X / Matico RE / Miller R / Schoubroeck BV / Grauwen K / Suarez J / Pietrak B / Haloi N / Yin Y / Tresadern GJ ...Yu X / Matico RE / Miller R / Schoubroeck BV / Grauwen K / Suarez J / Pietrak B / Haloi N / Yin Y / Tresadern GJ / Perez-Benito L / Lindahl E / Bottelbergs A / Oehlrich D / Opdenbosch NV / Sharma S
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Cryo-EM structures of NLRP3 reveal its self-activation mechanism
著者: Yu X / Matico RE / Miller R / Schoubroeck BV / Grauwen K / Suarez J / Pietrak B / Haloi N / Yin Y / Tresadern GJ / Perez-Benito L / Lindahl E / Bottelbergs A / Oehlrich D / Opdenbosch NV / Sharma S
履歴
登録2023年5月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年2月14日-
マップ公開2024年2月14日-
更新2024年2月14日-
現状2024年2月14日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_40811.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_40811.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.82 Å/pix.
x 320 pix.
= 262.4 Å		0.82 Å/pix.
x 320 pix.
= 262.4 Å		0.82 Å/pix.
x 320 pix.
= 262.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.82 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.3
最小 - 最大-1.5072232 - 2.360269
平均 (標準偏差)0.012855496 (±0.07794462)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 262.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: #1

ファイルemd_40811_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_40811_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_40811_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : NLRP3 open octamer complex

全体名称: NLRP3 open octamer complex
要素
  • 複合体: NLRP3 open octamer complex
    • タンパク質・ペプチド: NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 3

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超分子 #1: NLRP3 open octamer complex

超分子名称: NLRP3 open octamer complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 3

分子名称: NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 8 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 103.675742 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: AEYCKMKKDY RKKYRKYVRS RFQCIEDRNA RLGESVSLNK RYTRLRLIKE HRSQQEREQE LLAIGKTKTC ESPVSPIKME LLFDPDDEH SEPVHTVVFQ GAAGIGKTIL ARKMMLDWAS GTLYQDRFDY LFYIHCREVS LVTQRSLGDL IMSCCPDPNP P IHKIVRKP ...文字列:
AEYCKMKKDY RKKYRKYVRS RFQCIEDRNA RLGESVSLNK RYTRLRLIKE HRSQQEREQE LLAIGKTKTC ESPVSPIKME LLFDPDDEH SEPVHTVVFQ GAAGIGKTIL ARKMMLDWAS GTLYQDRFDY LFYIHCREVS LVTQRSLGDL IMSCCPDPNP P IHKIVRKP SRILFLMDGF DELQGAFDEH IGPLCTDWQK AERGDILLSS LIRKKLLPEA SLLITTRPVA LEKLQHLLDH PR HVEILGF SEAKRKEYFF KYFSDEAQAR AAFSLIQENE VLFTMCFIPL VCWIVCTGLK QQMESGKSLA QTSKTTTAVY VFF LSSLLQ PRGGSQEHGL CAHLWGLCSL AADGIWNQKI LFEESDLRNH GLQKADVSAF LRMNLFQKEV DCEKFYSFIH MTFQ EFFAA MYYLLEEEKE GRTNVPGSRL KLPSRDVTVL LENYGKFEKG YLIFVVRFLF GLVNQERTSY LEKKLSCKIS QQIRL ELLK WIEVKAKAKK LQIQPSQLEL FYCLYEMQEE DFVQRAMDYF PKIEINLSTR MDHMVSSFCI ENCHRVESLS LGFLHN MPK EEEEEEKEGR HLDMVQCVLP SSSHAACSHG LVNSHLTSSF CRGLFSVLST SQSLTELDLS DNSLGDPGMR VLCETLQ HP GCNIRRLWLG RCGLSHECCF DISLVLSSNQ KLVELDLSDN ALGDFGIRLL CVGLKHLLCN LKKLWLVSCC LTSACCQD L ASVLSTSHSL TRLYVGENAL GDSGVAILCE KAKNPQCNLQ KLGLVNSGLT SVCCSALSSV LSTNQNLTHL YLRGNTLGD KGIKLLCEGL LHPDCKLQVL ELDNCNLTSH CCWDLSTLLT SSQSLRKLSL GNNDLGDLGV MMFCEVLKQQ SCLLQNLGLS EMYFNYETK SALETLQEEK PELTVVFEPS W

UniProtKB: NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 3

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 52.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.39 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 466664
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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