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万見
- EMDB-4033: In situ atomic-resolution structure of the baseplate antenna comp... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-4033
タイトルIn situ atomic-resolution structure of the baseplate antenna complex in Chlorobaculum tepidum obtained combining solid-state NMR spectroscopy, cryo electron microscopy and polarization spectroscopy
マップデータ3D reconstruction of the carotenosome CsmA-Bchl a baseplate obtained by cryo electron microscopy
試料
  • 細胞器官・細胞要素: Carotenosome organelle consisting of csma proteins and bchla antenna molecules.
    • タンパク質・ペプチド: Bacteriochlorophyll c-binding protein
  • リガンド: BACTERIOCHLOROPHYLL A
キーワードphotosynthesis / light-harvesting protein / binds bacteriochlorophyll a / oligomeric complex / bacteriochlorophyll binding protein
機能・相同性chlorosome envelope / Bacteriochlorophyll c-binding protein / Bacteriochlorophyll c-binding superfamily / Bacteriochlorophyll C binding protein / bacteriochlorophyll binding / photosynthesis / metal ion binding / Bacteriochlorophyll c-binding protein
機能・相同性情報
生物種Chlorobaculum tepidum (バクテリア) / Chlorobium tepidum (strain ATCC 49652 / DSM 12025 / NBRC 103806 / TLS) (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 26.5 Å
データ登録者Nielsen JT / Kulminskaya NV
資金援助 デンマーク, Estonia, ハンガリー, 4件
OrganizationGrant number国
Danish National Research FoundationDNRF 59 デンマーク
Estonia Research CouncilIUT02-28 Estonia
Estonian Science FoundationMJD262 Estonia
Hungarian Scientific Research FundOTKA-PD 104530 and OTKA-K 112688 ハンガリー
引用ジャーナル: Angew Chem Int Ed Engl / 年: 2012
タイトル: In situ solid-state NMR spectroscopy of protein in heterogeneous membranes: the baseplate antenna complex of Chlorobaculum tepidum.
著者: Natalia V Kulminskaya / Marie Ø Pedersen / Morten Bjerring / Jarl Underhaug / Mette Miller / Niels-Ulrik Frigaard / Jakob T Nielsen / Niels Chr Nielsen /
要旨: A clever combination: an in situ solid-state NMR analysis of CsmA proteins in the heterogeneous environment of the photoreceptor of Chlorobaculum tepidum is reported. Using different combinations of ...A clever combination: an in situ solid-state NMR analysis of CsmA proteins in the heterogeneous environment of the photoreceptor of Chlorobaculum tepidum is reported. Using different combinations of 2D and 3D solid-state NMR spectra, 90 % of the CsmA resonances are assigned and provide on the basis of chemical shift data information about the structure and conformation of CsmA in the CsmA-bacteriochlorophyll a complex.
履歴
登録2016年6月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2016年7月27日-
マップ公開2016年7月27日-
更新2025年5月7日-
現状2025年5月7日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0013
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.0013
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-5lcb
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_4033.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_4033.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈3D reconstruction of the carotenosome CsmA-Bchl a baseplate obtained by cryo electron microscopy
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.2 Å/pix.
x 256 pix.
= 307.2 Å		1.2 Å/pix.
x 256 pix.
= 307.2 Å		1.2 Å/pix.
x 256 pix.
= 307.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.2 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0013 / ムービー #1: 0.0013
最小 - 最大-9.999734 - 13.857734000000001
平均 (標準偏差)0.00491499 (±0.9121985)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin7-9-4
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 307.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.21.21.2
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z307.200307.200307.200
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-97-4
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-10.00013.8580.005

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Carotenosome organelle consisting of csma proteins and bchla ante...

全体名称: Carotenosome organelle consisting of csma proteins and bchla antenna molecules.
要素
  • 細胞器官・細胞要素: Carotenosome organelle consisting of csma proteins and bchla antenna molecules.
    • タンパク質・ペプチド: Bacteriochlorophyll c-binding protein
  • リガンド: BACTERIOCHLOROPHYLL A

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超分子 #1: Carotenosome organelle consisting of csma proteins and bchla ante...

超分子名称: Carotenosome organelle consisting of csma proteins and bchla antenna molecules.
タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
詳細: Cryo-EM data of the ice-embedded isolated carotenosomes reveals molecular complex structure. Captured images clearly show supramolecular organization of the protein rows, originating from the ...詳細: Cryo-EM data of the ice-embedded isolated carotenosomes reveals molecular complex structure. Captured images clearly show supramolecular organization of the protein rows, originating from the BChl a - CsmA baseplate
由来(天然)生物種: Chlorobaculum tepidum (バクテリア) / Organelle: carotenosome

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分子 #1: Bacteriochlorophyll c-binding protein

分子名称: Bacteriochlorophyll c-binding protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 14 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Chlorobium tepidum (strain ATCC 49652 / DSM 12025 / NBRC 103806 / TLS) (バクテリア)
分子量理論値: 6.160034 KDa
組換発現生物種: Chlorobaculum tepidum (バクテリア)
配列文字列:
MSGGGVFTDI LAAAGRIFEV MVEGHWETVG MLFDSLGKGT MRINRNAYGS MGGGSLRGS

UniProtKB: Bacteriochlorophyll c-binding protein

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分子 #2: BACTERIOCHLOROPHYLL A

分子名称: BACTERIOCHLOROPHYLL A / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 14 / 式: BCL
分子量理論値: 911.504 Da
Chemical component information

ChemComp-BCL:
BACTERIOCHLOROPHYLL A

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
グリッドモデル: Quantifoil R2/4 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 298 K / 装置: FEI VITROBOT MARK II

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
実像数: 270 / 平均電子線量: 8.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系最大 デフォーカス（補正後）: 4.0 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 1.7 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 59000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1790
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 3)
ソフトウェア - 詳細: defocus determined w ctffind3, phaseflipping w Spider
タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Generated in Eman2
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 26.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 1790
初期 角度割当タイプ: COMMON LINE / ソフトウェア - 名称: EMAN (ver. 2)
最終 角度割当タイプ: OTHER / ソフトウェア - 名称: Strul
ソフトウェア - 詳細: Ultramicroscopy 2001 87(4): 165-75
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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