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- EMDB-39700: Human GYS1-GYG2 complex (apo) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-39700
タイトルHuman GYS1-GYG2 complex (apo)
マップデータ
試料
  • 複合体: Human GYS1-GYG2 complex (apo)
    • タンパク質・ペプチド: Glycogen [starch] synthase, muscle
    • タンパク質・ペプチド: Glycogenin-2
キーワードGlycogen / Glycogenin / Glycogen synthase / TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


Glycogen storage disease type 0 (liver GYS2) / Glycogen storage disease type IV (GBE1) / glycogen synthase activity, transferring glucose-1-phosphate / Glycogen storage disease type XV (GYG1) / Glycogen storage disease type 0 (muscle GYS1) / glycogen(starch) synthase / glycogenin glucosyltransferase / glycogenin glucosyltransferase activity / alpha-1,4-glucan glucosyltransferase (UDP-glucose donor) activity / D-glucose binding ...Glycogen storage disease type 0 (liver GYS2) / Glycogen storage disease type IV (GBE1) / glycogen synthase activity, transferring glucose-1-phosphate / Glycogen storage disease type XV (GYG1) / Glycogen storage disease type 0 (muscle GYS1) / glycogen(starch) synthase / glycogenin glucosyltransferase / glycogenin glucosyltransferase activity / alpha-1,4-glucan glucosyltransferase (UDP-glucose donor) activity / D-glucose binding / glycogen biosynthetic process / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / glycosyltransferase activity / inclusion body / Myoclonic epilepsy of Lafora / Glycogen synthesis / heart development / metal ion binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glycogen synthase / Glycogen synthase / : / Glycosyl transferase, family 8 / Glycosyl transferase family 8 / Nucleotide-diphospho-sugar transferases
類似検索 - ドメイン・相同性
Glycogenin-2 / Glycogen [starch] synthase, muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.84 Å
データ登録者Chen PP / Hsia KC
資金援助 台湾, 1件
OrganizationGrant number国
Academia Sinica (Taiwan) 台湾
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Human GYS1-GYG2 complex (apo)
著者: Chen PP / Hsia KC
履歴
登録2024年4月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年4月9日-
マップ公開2025年4月9日-
更新2025年4月9日-
現状2025年4月9日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_39700.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_39700.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 384 pix.
= 318.72 Å		0.83 Å/pix.
x 384 pix.
= 318.72 Å		0.83 Å/pix.
x 384 pix.
= 318.72 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.83 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.25
最小 - 最大-3.479568 - 4.9131556
平均 (標準偏差)-0.00065866014 (±0.08936336)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 318.72 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_39700_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_39700_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Human GYS1-GYG2 complex (apo)

全体名称: Human GYS1-GYG2 complex (apo)
要素
  • 複合体: Human GYS1-GYG2 complex (apo)
    • タンパク質・ペプチド: Glycogen [starch] synthase, muscle
    • タンパク質・ペプチド: Glycogenin-2

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超分子 #1: Human GYS1-GYG2 complex (apo)

超分子名称: Human GYS1-GYG2 complex (apo) / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Glycogen [starch] synthase, muscle

分子名称: Glycogen [starch] synthase, muscle / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO / EC番号: glycogen(starch) synthase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 86.987781 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MSYYHHHHHH DYDIPTTENL YFQGAMPLNR TLSMSSLPGL EDWEDEFDLE NAVLFEVAWE VANKVGGIYT VLQTKAKVTG DEWGDNYFL VGPYTEQGVR TQVELLEAPT PALKRTLDSM NSKGCKVYFG RWLIEGGPLV VLLDVGASAW ALERWKGELW D TCNIGVPW ...文字列:
MSYYHHHHHH DYDIPTTENL YFQGAMPLNR TLSMSSLPGL EDWEDEFDLE NAVLFEVAWE VANKVGGIYT VLQTKAKVTG DEWGDNYFL VGPYTEQGVR TQVELLEAPT PALKRTLDSM NSKGCKVYFG RWLIEGGPLV VLLDVGASAW ALERWKGELW D TCNIGVPW YDREANDAVL FGFLTTWFLG EFLAQSEEKP HVVAHFHEWL AGVGLCLCRA RRLPVATIFT THATLLGRYL CA GAVDFYN NLENFNVDKE AGERQIYHRY CMERAAAHCA HVFTTVSQIT AIEAQHLLKR KPDIVTPNGL NVKKFSAMHE FQN LHAQSK ARIQEFVRGH FYGHLDFNLD KTLYFFIAGR YEFSNKGADV FLEALARLNY LLRVNGSEQT VVAFFIMPAR TNNF NVETL KGQAVRKQLW DTANTVKEKF GRKLYESLLV GSLPDMNKML DKEDFTMMKR AIFATQRQSF PPVCTHNMLD DSSDP ILTT IRRIGLFNSS ADRVKVIFHP EFLSSTSPLL PVDYEEFVRG CHLGVFPSYY EPWGYTPAEC TVMGIPSIST NLSGFG CFM EEHIADPSAY GIYILDRRFR SLDDSCSQLT SFLYSFCQQS RRQRIIQRNR TERLSDLLDW KYLGRYYMSA RHMALSK AF PEHFTYEPNE ADAAQGYRYP RPASVPPSPS LSRHSSPHQS EDEEDPRNGP LEEDGERYDE DEEAAKDRRN IRAPEWPR R ASCTSSTSGS KRNSVDTATS SSLSTPSEPL SPTSSLGEER N

UniProtKB: Glycogen [starch] synthase, muscle

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分子 #2: Glycogenin-2

分子名称: Glycogenin-2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO / EC番号: glycogenin glucosyltransferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 55.207566 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MSETEFHHGA QAGLELLRSS NSPTSASQSA GMTVTDQAFV TLATNDIYCQ GALVLGQSLR RHRLTRKLVV LITPQVSSLL RVILSKVFD EVIEVNLIDS ADYIHLAFLK RPELGLTLTK LHCWTLTHYS KCVFLDADTL VLSNVDELFD RGEFSAAPDP G WPDCFNSG ...文字列:
MSETEFHHGA QAGLELLRSS NSPTSASQSA GMTVTDQAFV TLATNDIYCQ GALVLGQSLR RHRLTRKLVV LITPQVSSLL RVILSKVFD EVIEVNLIDS ADYIHLAFLK RPELGLTLTK LHCWTLTHYS KCVFLDADTL VLSNVDELFD RGEFSAAPDP G WPDCFNSG VFVFQPSLHT HKLLLQHAME HGSFDGADQG LLNSFFRNWS TTDIHKHLPF IYNLSSNTMY TYSPAFKQFG SS AKVVHFL GSMKPWNYKY NPQSGSVLEQ GSASSSQHQA AFLHLWWTVY QNNVLPLYKS VQAGEARASP GHTLCHSDVG GPC ADSASG VGEPCENSTP SAGVPCANSP LGSNQPAQGL PEPTQIVDET LSLPEGRRSE DMIACPETET PAVITCDPLS QPSP QPADF TETETILPAN KVESVSSEET FEPSQELPAE ALRDPSLQDA LEVVDLAVSV SQISIEEKVK ELSPEEERRK WEEGR IDYM GKDAFARIQE KLDRFLQ

UniProtKB: Glycogenin-2

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
詳細: 50 mM K-phosphate buffer pH7.4, 150 mM NaCl, 1 mM beta-Me
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 298 K

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

8cvz

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.84 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 238004
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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