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- EMDB-38207: Cryo-EM structure of an anti-phage defense complex bound to ATPrS... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-38207
タイトルCryo-EM structure of an anti-phage defense complex bound to ATPrS and DNA
マップデータ
試料
  • 複合体: DUF4297-HerA
    • タンパク質・ペプチド: ATP-binding protein
    • タンパク質・ペプチド: DUF4297
    • Other: S20DNA3
    • DNA: S20DNA4
  • リガンド: PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
キーワードHerA / Helicase DUF4297 / Endonuclease / DNA BINDING PROTEIN
機能・相同性: / :
機能・相同性情報
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.81 Å
データ登録者An Q / Deng Z
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: Cell Res / 年: 2024
タイトル: Molecular and structural basis of an ATPase-nuclease dual-enzyme anti-phage defense complex.
著者: Qiyin An / Yong Wang / Zhenhua Tian / Jie Han / Jinyue Li / Fumeng Liao / Feiyang Yu / Haiyan Zhao / Yancheng Wen / Heng Zhang / Zengqin Deng /
要旨: Coupling distinct enzymatic effectors emerges as an efficient strategy for defense against phage infection in bacterial immune responses, such as the widely studied nuclease and cyclase activities in ...Coupling distinct enzymatic effectors emerges as an efficient strategy for defense against phage infection in bacterial immune responses, such as the widely studied nuclease and cyclase activities in the type III CRISPR-Cas system. However, concerted enzymatic activities in other bacterial defense systems are poorly understood. Here, we biochemically and structurally characterize a two-component defense system DUF4297-HerA, demonstrating that DUF4297-HerA confers resistance against phage infection by cooperatively cleaving dsDNA and hydrolyzing ATP. DUF4297 alone forms a dimer, and HerA alone exists as a nonplanar split spiral hexamer, both of which exhibit extremely low enzymatic activity. Interestingly, DUF4297 and HerA assemble into an approximately 1 MDa supramolecular complex, where two layers of DUF4297 (6 DUF4297 molecules per layer) linked via inter-layer dimerization of neighboring DUF4297 molecules are stacked on top of the HerA hexamer. Importantly, the complex assembly promotes dimerization of DUF4297 molecules in the upper layer and enables a transition of HerA from a nonplanar hexamer to a planar hexamer, thus activating their respective enzymatic activities to abrogate phage infection. Together, our findings not only characterize a novel dual-enzyme anti-phage defense system, but also reveal a unique activation mechanism by cooperative complex assembly in bacterial immunity.
履歴
登録2023年12月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年6月5日-
マップ公開2024年6月5日-
更新2024年8月14日-
現状2024年8月14日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_38207.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_38207.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.95 Å/pix.
x 320 pix.
= 304. Å		0.95 Å/pix.
x 320 pix.
= 304. Å		0.95 Å/pix.
x 320 pix.
= 304. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.95 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.19
最小 - 最大-1.0948356 - 2.263044
平均 (標準偏差)0.002804284 (±0.06774541)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 304.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_38207_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_38207_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : DUF4297-HerA

全体名称: DUF4297-HerA
要素
  • 複合体: DUF4297-HerA
    • タンパク質・ペプチド: ATP-binding protein
    • タンパク質・ペプチド: DUF4297
    • Other: S20DNA3
    • DNA: S20DNA4
  • リガンド: PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

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超分子 #1: DUF4297-HerA

超分子名称: DUF4297-HerA / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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分子 #1: ATP-binding protein

分子名称: ATP-binding protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 64.870047 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MSRNNDINAE VVSVSPNKLK ISVDDLEEFK IAEEKLGVGS YLRVSDNQDV ALLAIIDNFS IEVKESQKQK YMIEASPIGL VKNGKFYRG GDSLALPPKK VEPAKLDEII SIYSDSIDIN DRFTFSSLSL NTKVSVPVNG NRFFNKHIAI VGSTGSGKSH T VAKILQKA ...文字列:
MSRNNDINAE VVSVSPNKLK ISVDDLEEFK IAEEKLGVGS YLRVSDNQDV ALLAIIDNFS IEVKESQKQK YMIEASPIGL VKNGKFYRG GDSLALPPKK VEPAKLDEII SIYSDSIDIN DRFTFSSLSL NTKVSVPVNG NRFFNKHIAI VGSTGSGKSH T VAKILQKA VDEKQEGYKG LNNSHIIIFD IHSEYENAFP NSNVLNVDTL TLPYWLLNGD ELEELFLDTE ANDHNQRNVF RQ AITLNKK IHFQGDPATK EIISFHSPYY FDINEVINYI NNRNNERKNK DNEHIWSDEE GNFKFDNENA HRLFKENVTP DGS SAGALN GKLLNFVDRL QSKIFDKRLD FILGEGSKSV TFKETLETLI SYGKDKSNIT ILDVSGVPFE VLSICVSLIS RLIF EFGYH SKKIKRKSNE NQDIPILIVY EEAHKYAPKS DLSKYRTSKE AIERIAKEGR KYGVTLLLAS QRPSEISETI FSQCN TFIS MRLTNPDDQN YVKRLLPDTV GDITNLLPSL KEGEALIMGD SISIPSIVKI EKCTIPPSSI DIKYLDEWRK EWVDSE FDK IIEQWSKS

UniProtKB: UNIPROTKB: A0A9X9SUP5

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分子 #2: DUF4297

分子名称: DUF4297 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 46.971949 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MDRSAVDTIR GYCYQVDKTI IEIFSLPQMD DSIDIECIED VDVYNDGHLT AIQCKYYEST DYNHSVISKP IRLMLSHFKD NKEKGANYY LYGHYKSGQE KLTLPLKVDF FKSNFLTYTE KKIKHEYHIE NGLTEEDLQA FLDRLVININ AKSFDDQKKE T IQIIKNHF ...文字列:
MDRSAVDTIR GYCYQVDKTI IEIFSLPQMD DSIDIECIED VDVYNDGHLT AIQCKYYEST DYNHSVISKP IRLMLSHFKD NKEKGANYY LYGHYKSGQE KLTLPLKVDF FKSNFLTYTE KKIKHEYHIE NGLTEEDLQA FLDRLVININ AKSFDDQKKE T IQIIKNHF QCEDYEAEHY LYSNAFRKTY DISCNKKDRR IKKSDFVESI NKSKVLFNIW FYQYEGRKEY LRKLKESFIR RS VNTSPYA RFFILEFQDK TDIKTVKDCI YKIQSNWSNL SKRTDRPYSP FLLFHGTSDA NLYELKNQLF NEDLIFTDGY PFK GSVFTP KMLIEGFSNK EIHFQFINDI DDFNETLNSI NIRKEVYQFY TENCLDIPSQ LPQVNIQVKD FADIKEIV

UniProtKB: UNIPROTKB: A0A9X9SUN3

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分子 #3: S20DNA3

分子名称: S20DNA3 / タイプ: other / ID: 3 / コピー数: 1 / 分類: polydeoxyribonucleotide/polyribonucleotide hybrid
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 18.229709 KDa
配列文字列: (DG)(DC)(DT)(DT)(DT)(DA)(DT)(DC)(DA)(DG) (DA)(DA)(DG)(DC)(DC)(DA)(DG)(DA)(DC)(DA) (DT)(DT)(DA)(DA)(DC)(DG)(DC)(DT)(DT) (DC)(DT)(DG)(DG)(DA)(DG)(DA)(DA)(DA)(DC) (DT) (DC)(DA)(DA)(DC)(DG) ...文字列:
(DG)(DC)(DT)(DT)(DT)(DA)(DT)(DC)(DA)(DG) (DA)(DA)(DG)(DC)(DC)(DA)(DG)(DA)(DC)(DA) (DT)(DT)(DA)(DA)(DC)(DG)(DC)(DT)(DT) (DC)(DT)(DG)(DG)(DA)(DG)(DA)(DA)(DA)(DC) (DT) (DC)(DA)(DA)(DC)(DG)(DA)(DG)(DC) (DT)(DG)(DG)(DA)(DC)(DG)(DC)(DG)(DG)(DA) (DT)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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分子 #4: S20DNA4

分子名称: S20DNA4 / タイプ: dna / ID: 4 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 18.135602 KDa
配列文字列: (DA)(DT)(DC)(DC)(DG)(DC)(DG)(DT)(DC)(DC) (DA)(DG)(DC)(DT)(DC)(DG)(DT)(DT)(DG)(DA) (DG)(DT)(DT)(DT)(DC)(DT)(DC)(DC)(DA) (DG)(DA)(DA)(DG)(DC)(DG)(DT)(DT)(DA)(DA) (DT) (DG)(DT)(DC)(DT)(DG) ...文字列:
(DA)(DT)(DC)(DC)(DG)(DC)(DG)(DT)(DC)(DC) (DA)(DG)(DC)(DT)(DC)(DG)(DT)(DT)(DG)(DA) (DG)(DT)(DT)(DT)(DC)(DT)(DC)(DC)(DA) (DG)(DA)(DA)(DG)(DC)(DG)(DT)(DT)(DA)(DA) (DT) (DG)(DT)(DC)(DT)(DG)(DG)(DC)(DT) (DT)(DC)(DT)(DG)(DA)(DT)(DA)(DA)(DA)(DG) (DC)

GENBANK: GENBANK: CP029239.1

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分子 #5: PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER

分子名称: PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 4 / 式: AGS
分子量理論値: 523.247 Da
Chemical component information

ChemComp-AGS:
PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP-γ-S / ATP-gamma-S, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

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分子 #6: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 6 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #7: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 2 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL CRYO ARM 300
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.81 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 175703
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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