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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-36984 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of the photosynthetic alternative complex III from Chloroflexus aurantiacus at 3.3 angstrom | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | Photosynthetic alternative complex III / MEMBRANE PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 electron transfer activity / heme binding / membrane / metal ion binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Chloroflexus aurantiacus (strain ATCC 29366 / DSM 635 / J-10-fl) (バクテリア) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.33 Å | |||||||||
データ登録者 | Xu X | |||||||||
資金援助 | 中国, 1件
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引用 | ジャーナル: Plant Cell / 年: 2024 タイトル: Cryo-EM structure of HQNO-bound alternative complex III from the anoxygenic phototrophic bacterium Chloroflexus aurantiacus. 著者: Jiyu Xin / Zhenzhen Min / Lu Yu / Xinyi Yuan / Aokun Liu / Wenping Wu / Xin Zhang / Huimin He / Jingyi Wu / Yueyong Xin / Robert E Blankenship / Changlin Tian / Xiaoling Xu / 要旨: Alternative complex III (ACIII) couples quinol oxidation and electron acceptor reduction with potential transmembrane proton translocation. It is compositionally and structurally different from the ...Alternative complex III (ACIII) couples quinol oxidation and electron acceptor reduction with potential transmembrane proton translocation. It is compositionally and structurally different from the cytochrome bc1/b6f complexes but functionally replaces these enzymes in the photosynthetic and/or respiratory electron transport chains (ETCs) of many bacteria. However, the true compositions and architectures of ACIIIs remain unclear, as do their structural and functional relevance in mediating the ETCs. We here determined cryogenic electron microscopy structures of photosynthetic ACIII isolated from Chloroflexus aurantiacus (CaACIIIp), in apo-form and in complexed form bound to a menadiol analog 2-heptyl-4-hydroxyquinoline-N-oxide. Besides 6 canonical subunits (ActABCDEF), the structures revealed conformations of 2 previously unresolved subunits, ActG and I, which contributed to the complex stability. We also elucidated the structural basis of menaquinol oxidation and subsequent electron transfer along the [3Fe-4S]-6 hemes wire to its periplasmic electron acceptors, using electron paramagnetic resonance, spectroelectrochemistry, enzymatic analyses, and molecular dynamics simulations. A unique insertion loop in ActE was shown to function in determining the binding specificity of CaACIIIp for downstream electron acceptors. This study broadens our understanding of the structural diversity and molecular evolution of ACIIIs, enabling further investigation of the (mena)quinol oxidoreductases-evolved coupling mechanism in bacterial energy conservation. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_36984.map.gz | 28.5 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-36984-v30.xml emd-36984.xml | 25.2 KB 25.2 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_36984.png | 59.7 KB | ||
マスクデータ | emd_36984_msk_1.map | 30.5 MB | マスクマップ | |
Filedesc metadata | emd-36984.cif.gz | 7.8 KB | ||
その他 | emd_36984_half_map_1.map.gz emd_36984_half_map_2.map.gz | 23.3 MB 23.3 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-36984 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-36984 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_36984_validation.pdf.gz | 861.9 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_36984_full_validation.pdf.gz | 861.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_36984_validation.xml.gz | 10.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_36984_validation.cif.gz | 11.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-36984 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-36984 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_36984.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.05 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | emd_36984_msk_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_36984_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_36984_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
+全体 : Alternative complex III
+超分子 #1: Alternative complex III
+分子 #1: Cytochrome c7-like domain-containing protein
+分子 #2: Fe-S-cluster-containing hydrogenase components 1-like protein
+分子 #3: Polysulphide reductase NrfD
+分子 #4: Quinol:cytochrome c oxidoreductase membrane protein
+分子 #5: Cytochrome c domain-containing protein
+分子 #6: Quinol:cytochrome c oxidoreductase quinone-binding subunit 2
+分子 #7: Uncharacterized protein
+分子 #8: unknown
+分子 #9: HEME C
+分子 #10: IRON/SULFUR CLUSTER
+分子 #11: FE3-S4 CLUSTER
+分子 #12: [(2S)-2-octadecanoyloxypropyl] octadecanoate
+分子 #13: [(2~{R})-3-[2-azanylethoxy(oxidanyl)phosphoryl]oxy-2-tetradecanoy...
+分子 #14: [(2~{R})-3-[2-azanylethoxy(oxidanyl)phosphoryl]oxy-2-pentadecanoy...
+分子 #15: 1,3-bis(13-methyltetradecanoyloxy)propan-2-yl pentadecanoate
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 8 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 平均電子線量: 60.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD 最大 デフォーカス(公称値): 2.3000000000000003 µm 最小 デフォーカス(公称値): 1.8 µm |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: PDB ENTRY PDBモデル - PDB ID: |
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最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.33 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 425867 |
初期 角度割当 | タイプ: PROJECTION MATCHING |
最終 角度割当 | タイプ: PROJECTION MATCHING |