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- EMDB-36427: Flagellar fibrils from Bacillus amyloliquefaciens -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-36427
タイトルFlagellar fibrils from Bacillus amyloliquefaciens
マップデータ
試料
  • 細胞: Bacillus amyloliquefaciens
    • タンパク質・ペプチド: Flagella
キーワードFlagella / motor / fibril / PROTEIN FIBRIL
生物種Bacillus amyloliquefaciens (バクテリア)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Cao Q / Cheng Y
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32271276 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Serine peptidase Vpr forms enzymatically active fibrils outside Bacillus bacteria revealed by cryo-EM.
著者: Yijia Cheng / Jianting Han / Meinai Song / Shuqin Zhang / Qin Cao /
要旨: Bacteria develop a variety of extracellular fibrous structures crucial for their survival, such as flagella and pili. In this study, we use cryo-EM to identify protein fibrils surrounding lab- ...Bacteria develop a variety of extracellular fibrous structures crucial for their survival, such as flagella and pili. In this study, we use cryo-EM to identify protein fibrils surrounding lab-cultured Bacillus amyloiquefaciens and discover an unreported fibril species in addition to the flagellar fibrils. These previously unknown fibrils are composed of Vpr, an extracellular serine peptidase. We find that Vpr assembles into fibrils in an enzymatically active form, potentially representing a strategy of enriching Vpr activities around bacterial cells. Vpr fibrils are also observed under other culture conditions and around other Bacillus bacteria, such as Bacillus subtilis, which may suggest a general mechanism across all Bacillus bacterial groups. Taken together, our study reveals fibrils outside the bacterial cell and sheds light on the physiological role of these extracellular fibrils.
履歴
登録2023年6月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年12月6日-
マップ公開2023年12月6日-
更新2023年12月6日-
現状2023年12月6日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_36427.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_36427.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.05 Å
密度
表面レベル登録者による: 3.5
最小 - 最大-4.6935873 - 15.481427
平均 (標準偏差)-0.000000000001874 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 336.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_36427_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_36427_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Bacillus amyloliquefaciens

全体名称: Bacillus amyloliquefaciens (バクテリア)
要素
  • 細胞: Bacillus amyloliquefaciens
    • タンパク質・ペプチド: Flagella

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超分子 #1: Bacillus amyloliquefaciens

超分子名称: Bacillus amyloliquefaciens / タイプ: cell / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Bacillus amyloliquefaciens (バクテリア)

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分子 #1: Flagella

分子名称: Flagella / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 33 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bacillus amyloliquefaciens (バクテリア)
分子量理論値: 35.12884 KDa
配列文字列: MRINHNIAAL NTSRQLNAGS NAASKNMEKL SSGLRINRAG DDAAGLAISE KMRSQIRGLD MASKNAQDGI SLIQTSEGAL NETHSILQR MSELATQAAN DTNTDSDRSE LQKEMDQLAS EVTRISTDTE FNTKKLLDGT AQNLTFQIGA NEGQTMSLSI N KMDSESLK ...文字列:
MRINHNIAAL NTSRQLNAGS NAASKNMEKL SSGLRINRAG DDAAGLAISE KMRSQIRGLD MASKNAQDGI SLIQTSEGAL NETHSILQR MSELATQAAN DTNTDSDRSE LQKEMDQLAS EVTRISTDTE FNTKKLLDGT AQNLTFQIGA NEGQTMSLSI N KMDSESLK VGTTYTANDD GSKLVTADGK EATLVTDGSK GPNGYYDDAD KLVYQADSAL AKDTKVTKGI DISSSAKAAS SA LTTIKTA IDTVSSERAK LGAVQNRLEH TINNLGTSSE NLTSAESRIR DVDMASEMME YTKNNILTQA SQAMLAQANQ QPQ QVLQLL KG

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態cell

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
最大 デフォーカス（公称値）: 4.6000000000000005 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 4.77 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 65.4 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 153285
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

5wjt

最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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