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- EMDB-35999: Cryo-EM structure of APOBEC3G-Vif complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-35999
タイトルCryo-EM structure of APOBEC3G-Vif complex
マップデータ
試料
  • 複合体: A3G-VC-RNA complex
    • 複合体: APOBEC3G,COre binding factor
      • タンパク質・ペプチド: APOBEC3G
      • タンパク質・ペプチド: Core binding factor beta
    • 複合体: Viral infectibity factor
      • タンパク質・ペプチド: Viral infectivity factor
    • 複合体: RNA
      • RNA: RNA (5'-R(*CP*GP*GP*UP*UP*GP*AP*UP*UP*GP*UP*UP*UP*UP*AP*AP*CP*AP*A)-3')
  • リガンド: ZINC ION
キーワードHuman antiviral protein / HIV / ANTIVIRAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


RUNX3 regulates RUNX1-mediated transcription / RUNX1 regulates transcription of genes involved in BCR signaling / RUNX1 regulates transcription of genes involved in interleukin signaling / RUNX2 regulates bone development / core-binding factor complex / RUNX1 regulates expression of components of tight junctions / positive regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell differentiation / RUNX2 regulates chondrocyte maturation / negative regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell differentiation / lymphocyte differentiation ...RUNX3 regulates RUNX1-mediated transcription / RUNX1 regulates transcription of genes involved in BCR signaling / RUNX1 regulates transcription of genes involved in interleukin signaling / RUNX2 regulates bone development / core-binding factor complex / RUNX1 regulates expression of components of tight junctions / positive regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell differentiation / RUNX2 regulates chondrocyte maturation / negative regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell differentiation / lymphocyte differentiation / RUNX1 and FOXP3 control the development of regulatory T lymphocytes (Tregs) / RUNX2 regulates genes involved in cell migration / RUNX2 regulates genes involved in differentiation of myeloid cells / Transcriptional regulation by RUNX2 / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of keratinocytes / myeloid cell differentiation / RUNX3 Regulates Immune Response and Cell Migration / definitive hemopoiesis / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of myeloid cells / Regulation of RUNX1 Expression and Activity / RUNX1 regulates transcription of genes involved in WNT signaling / RUNX1 regulates estrogen receptor mediated transcription / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / RUNX2 regulates osteoblast differentiation / RUNX3 regulates p14-ARF / cell maturation / Regulation of RUNX3 expression and activity / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Transcriptional regulation of granulopoiesis / protein polyubiquitination / osteoblast differentiation / Regulation of RUNX2 expression and activity / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Estrogen-dependent gene expression / sequence-specific DNA binding / transcription by RNA polymerase II / transcription coactivator activity / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / membrane
類似検索 - 分子機能
Core-binding factor, beta subunit / Core-binding factor, beta subunit superfamily / Core binding factor beta subunit
類似検索 - ドメイン・相同性
Core-binding factor subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Kouno T / Shibata S / Hyun J / Kim TG / Wolf M
資金援助 日本, 1件
OrganizationGrant number国
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP18am0101076 日本
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Structural insights into RNA bridging between HIV-1 Vif and antiviral factor APOBEC3G.
著者: Takahide Kouno / Satoshi Shibata / Megumi Shigematsu / Jaekyung Hyun / Tae Gyun Kim / Hiroshi Matsuo / Matthias Wolf /
要旨: Great effort has been devoted to discovering the basis of A3G-Vif interaction, the key event of HIV's counteraction mechanism to evade antiviral innate immune response. Here we show reconstitution of ...Great effort has been devoted to discovering the basis of A3G-Vif interaction, the key event of HIV's counteraction mechanism to evade antiviral innate immune response. Here we show reconstitution of the A3G-Vif complex and subsequent A3G ubiquitination in vitro and report the cryo-EM structure of the A3G-Vif complex at 2.8 Å resolution using solubility-enhanced variants of A3G and Vif. We present an atomic model of the A3G-Vif interface, which assembles via known amino acid determinants. This assembly is not achieved by protein-protein interaction alone, but also involves RNA. The cryo-EM structure and in vitro ubiquitination assays identify an adenine/guanine base preference for the interaction and a unique Vif-ribose contact. This establishes the biological significance of an RNA ligand. Further assessment of interactions between A3G, Vif, and RNA ligands show that the A3G-Vif assembly and subsequent ubiquitination can be controlled by amino acid mutations at the interface or by polynucleotide modification, suggesting that a specific chemical moiety would be a promising pharmacophore to inhibit the A3G-Vif interaction.
履歴
登録2023年4月24日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年7月19日-
マップ公開2023年7月19日-
更新2024年7月3日-
現状2024年7月3日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_35999.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_35999.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.57 Å/pix.
x 384 pix.
= 218.726 Å		0.57 Å/pix.
x 384 pix.
= 218.726 Å		0.57 Å/pix.
x 384 pix.
= 218.726 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.5696 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 6.0
最小 - 最大-12.006838 - 28.422070999999999
平均 (標準偏差)0.000000003546738 (±1.000003)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 218.7264 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_35999_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_35999_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : A3G-VC-RNA complex

全体名称: A3G-VC-RNA complex
要素
  • 複合体: A3G-VC-RNA complex
    • 複合体: APOBEC3G,COre binding factor
      • タンパク質・ペプチド: APOBEC3G
      • タンパク質・ペプチド: Core binding factor beta
    • 複合体: Viral infectibity factor
      • タンパク質・ペプチド: Viral infectivity factor
    • 複合体: RNA
      • RNA: RNA (5'-R(*CP*GP*GP*UP*UP*GP*AP*UP*UP*GP*UP*UP*UP*UP*AP*AP*CP*AP*A)-3')
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: A3G-VC-RNA complex

超分子名称: A3G-VC-RNA complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4

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超分子 #2: APOBEC3G,COre binding factor

超分子名称: APOBEC3G,COre binding factor / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1, #3
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #3: Viral infectibity factor

超分子名称: Viral infectibity factor / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)

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超分子 #4: RNA

超分子名称: RNA / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #4

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分子 #1: APOBEC3G

分子名称: APOBEC3G / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 43.857266 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: GPGHMDPDTF SYNFNNRPIL SRRNTVWLCY EVERLDNGTW VKMDQHRGQV YSELKYHPEM RFLSLVSKWK LHRDQEYEVT WYISWSPCT KCARDMATFL QENTHVTLTI FVARLYYFWD PDYQEALRSL AQAGATIKIM NYDEFQHCWS KFVYSQGAPF Q PWDGLDEY ...文字列:
GPGHMDPDTF SYNFNNRPIL SRRNTVWLCY EVERLDNGTW VKMDQHRGQV YSELKYHPEM RFLSLVSKWK LHRDQEYEVT WYISWSPCT KCARDMATFL QENTHVTLTI FVARLYYFWD PDYQEALRSL AQAGATIKIM NYDEFQHCWS KFVYSQGAPF Q PWDGLDEY SQALSGMLGE ILRHSMDPPT FTFNFNNEPW VRGRHETYLC YEVERMHNDT WVKLNQRRGF LANQAPHKHG FL EGRHAEL CFLDVIPFWK LDLDQDYRVT CFTSWSPCFS CAQEMAKFIS KNKHVSLCIK TARIYDDQGR AQEGLRTLAE AGA KISIMT YSEFKHCWDT FVDHQGAPFQ PWDGLDEHSQ DLSGRLRAIL QNQEN

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分子 #2: Viral infectivity factor

分子名称: Viral infectivity factor / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
分子量理論値: 18.180643 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MGHHHHHHSQ DPMENRWQVM IVWQVDRMRI NTWKRLVKHH MYISRKAKDW FYRHHYESTN PKISSEVHIP LGDAKLVITT YWGLHTGER DWHLGQGVSI EWRKKRYSTQ VDPDLADQLI HLHYFDEASE GSQIKPPLPS VRKLTEDRWN K

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分子 #3: Core binding factor beta

分子名称: Core binding factor beta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 18.528727 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MPRVVPDQRS KFENEEFFRK LSRECEIKYT GFRDRPHEER QARFQNACRD GRSEIAFVAT GTNLSLQFFP ASWQGEQRQT PSREYVDLE REAGKVYLKA PMILNGVCVI WKGWIDLQRL DGMGCLEFDE ERAQQEDALA QQAFEEARRR TREFEDR

UniProtKB: Core-binding factor subunit beta

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分子 #4: RNA (5'-R(*CP*GP*GP*UP*UP*GP*AP*UP*UP*GP*UP*UP*UP*UP*AP*AP*CP*AP*...

分子名称: RNA (5'-R(*CP*GP*GP*UP*UP*GP*AP*UP*UP*GP*UP*UP*UP*UP*AP*AP*CP*AP*A)-3')
タイプ: rna / ID: 4 / コピー数: 2
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 6.370791 KDa
配列文字列:
CGGUUGAUUG UUUUAACAAA

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分子 #5: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8 / 構成要素:
濃度名称
25.0 mMTris
150.0 mMNaCl
0.5 mMTCEP
糖包埋材質: Graphene oxide
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 37.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

8h0i

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.3) / 使用した粒子像数: 186943
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.3)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.3)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

8h0i


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-8j62:
Cryo-EM structure of APOBEC3G-Vif complex

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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