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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-35931 | |||||||||
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タイトル | cryo-EM structures of Ufd4 in complex with Ubc4-Ub | |||||||||
マップデータ | Ufd4 without ARM domain in complex with Ubc4 at a resolution of 3.52 Angstrom | |||||||||
試料 |
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キーワード | Ufd4 / Ubc4 / Ubc4-Ub / HECT-type E3 ligase / LIGASE | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 proteasome regulatory particle binding / Peroxisomal protein import / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / mitochondria-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / cytoplasm protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / free ubiquitin chain polymerization / protein K29-linked ubiquitination / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / HECT-type E3 ubiquitin transferase ...proteasome regulatory particle binding / Peroxisomal protein import / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / mitochondria-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / cytoplasm protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / free ubiquitin chain polymerization / protein K29-linked ubiquitination / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / HECT-type E3 ubiquitin transferase / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / ribosome-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / proteasome binding / ubiquitin conjugating enzyme activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / ubiquitin ligase complex / rescue of stalled ribosome / ubiquitin binding / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / protein-macromolecule adaptor activity / cellular response to heat / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / nuclear speck / ubiquitin protein ligase binding / mitochondrion / ATP binding / nucleus / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.52 Å | |||||||||
データ登録者 | Ai HS / Mao JX / Wu XW / Cai HY / Pan M / Liu L | |||||||||
資金援助 | 中国, 1件
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引用 | ジャーナル: To Be Published タイトル: Structural Visualization of HECT-E3 Ufd4 accepting and transferring Ubiquitin to Form K29/K48-branched Polyubiquitination on N-degron. bioRxiv,doi: ttps://doi.org/10.1101/2023.05.23.542033 著者: Mao JX / Ai HS / Wu XW / Cai HY / Pan M / Liu L | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_35931.map.gz | 3.8 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-35931-v30.xml emd-35931.xml | 20.5 KB 20.5 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_35931.png | 55.2 KB | ||
Filedesc metadata | emd-35931.cif.gz | 6.6 KB | ||
その他 | emd_35931_additional_1.map.gz emd_35931_additional_2.map.gz emd_35931_half_map_1.map.gz emd_35931_half_map_2.map.gz | 2.3 MB 1.4 MB 49.7 MB 49.7 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-35931 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-35931 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_35931_validation.pdf.gz | 646.6 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_35931_full_validation.pdf.gz | 646.1 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_35931_validation.xml.gz | 11.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_35931_validation.cif.gz | 14 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-35931 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-35931 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 8j1rMC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_35931.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Ufd4 without ARM domain in complex with Ubc4 at a resolution of 3.52 Angstrom | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.074 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-追加マップ: Ufd4 with ARM domain in complex with Ubc4...
ファイル | emd_35931_additional_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Ufd4 with ARM domain in complex with Ubc4 at a resolution of 4.30 Angstrom | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-追加マップ: Ufd4 without ARM domain in complex with Ubc4-Ub...
ファイル | emd_35931_additional_2.map | ||||||||||||
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注釈 | Ufd4 without ARM domain in complex with Ubc4-Ub at a resolution of 6.55 Angstrom | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_35931_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_35931_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : Ufd4 in complex with Ubc4-Ub
全体 | 名称: Ufd4 in complex with Ubc4-Ub |
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要素 |
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-超分子 #1: Ufd4 in complex with Ubc4-Ub
超分子 | 名称: Ufd4 in complex with Ubc4-Ub / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) |
-超分子 #2: Ufd4
超分子 | 名称: Ufd4 / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1 |
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-超分子 #3: Ubc4
超分子 | 名称: Ubc4 / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2 |
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-分子 #1: Ubiquitin fusion degradation protein 4
分子 | 名称: Ubiquitin fusion degradation protein 4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO EC番号: 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの |
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由来(天然) | 生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) |
分子量 | 理論値: 168.026031 KDa |
組換発現 | 生物種: Saccharomyces cerevisiae BY4741 (パン酵母) |
配列 | 文字列: MSENNSHNLD EHESHSENSD YMMDTQVEDD YDEDGHVQGE YSYYPDEDED EHMLSSVGSF EADDGEDDDN DYHHEDDSGL LYGYHRTQN GSDEDRNEEE DGLERSHDNN EFGSNPLHLP DILETFAQRL EQRRQTSEGL GQHPVGRTLP EILSMIGGRM E RSAESSAR ...文字列: MSENNSHNLD EHESHSENSD YMMDTQVEDD YDEDGHVQGE YSYYPDEDED EHMLSSVGSF EADDGEDDDN DYHHEDDSGL LYGYHRTQN GSDEDRNEEE DGLERSHDNN EFGSNPLHLP DILETFAQRL EQRRQTSEGL GQHPVGRTLP EILSMIGGRM E RSAESSAR NERISKLIEN TGNASEDPYI AMESLKELSE NILMMNQMVV DRIIPMETLI GNIAAILSDK ILREELELQM QA CRCMYNL FEVCPESISI AVDEHVIPIL QGKLVEISYI DLAEQVLETV EYISRVHGRD ILKTGQLSIY VQFFDFLTIH AQR KAIAIV SNACSSIRTD DFKTIVEVLP TLKPIFSNAT DQPILTRLVN AMYGICGALH GVDKFETLFS LDLIERIVQL VSIQ DTPLE NKLKCLDILT VLAMSSDVLS RELREKTDIV DMATRSFQHY SKSPNAGLHE TLIYVPNSLL ISISRFIVVL FPPED ERIL SADKYTGNSD RGVISNQEKF DSLVQCLIPI LVEIYTNAAD FDVRRYVLIA LLRVVSCINN STAKAINDQL IKLIGS ILA QKETASNANG TYSSEAGTLL VGGLSLLDLI CKKFSELFFP SIKREGIFDL VKDLSVDFNN IDLKEDGNEN ISLSDEE GD LHSSIEECDE GDEEYDYEFT DMEIPDSVKP KKISIHIFRT LSLAYIKNKG VNLVNRVLSQ MNVEQEAITE ELHQIEGV V SILENPSTPD KTEEDWKGIW SVLKKCIFHE DFDVSGFEFT STGLASSITK RITSSTVSHF ILAKSFLEVF EDCIDRFLE ILQSALTRLE NFSIVDCGLH DGGGVSSLAK EIKIKLVYDG DASKDNIGTD LSSTIVSVHC IASFTSLNEF LRHRMVRMRF LNSLIPNLT SSSTEADREE EENCLDHMRK KNFDFFYDNE KVDMESTVFG VIFNTFVRRN RDLKTLWDDT HTIKFCKSLE G NNRESEAA EEANEGKKLR DFYKKREFAQ VDTGSSADIL TLLDFLHSCG VKSDSFINSK LSAKLARQLD EPLVVASGAL PD WSLFLTR RFPFLFPFDT RMLFLQCTSF GYGRLIQLWK NKSKGSKDLR NDEALQQLGR ITRRKLRISR KTIFATGLKI LSK YGSSPD VLEIEYQEEA GTGLGPTLEF YSVVSKYFAR KSLNMWRCNS YSYRSEMDVD TTDDYITTLL FPEPLNPFSN NEKV IELFG YLGTFVARSL LDNRILDFRF SKVFFELLHR MSTPNVTTVP SDVETCLLMI ELVDPLLAKS LKYIVANKDD NMTLE SLSL TFTVPGNDDI ELIPGGCNKS LNSSNVEEYI HGVIDQILGK GIEKQLKAFI EGFSKVFSYE RMLILFPDEL VDIFGR VEE DWSMATLYTN LNAEHGYTMD SSIIHDFISI ISAFGKHERR LFLQFLTGSP KLPIGGFKSL NPKFTVVLKH AEDGLTA DE YLPSVMTCAN YLKLPKYTSK DIMRSRLCQA IEEGAGAFLL S UniProtKB: Ubiquitin fusion degradation protein 4 |
-分子 #2: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 4
分子 | 名称: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: E2 ubiquitin-conjugating enzyme |
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由来(天然) | 生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) |
分子量 | 理論値: 16.442586 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
配列 | 文字列: MSSSKRIAKE LSDLERDPPT SSSAGPVGDD LYHWQASIMG PADSPYAGGV FFLSIHFPTD YPFKPPKISF TTKIYHPNIN ANGNICLDI LKDQWSPALT LSKVLLSISS LLTDANPDDP LVPEIAHIYK TDRPKYEATA REWTKKYAV UniProtKB: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 4 |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 43.347 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.5 µm |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: NONE 詳細: The initial model was generated form Initial Model section on RELION3.1 |
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最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.52 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 124116 |
初期 角度割当 | タイプ: RANDOM ASSIGNMENT |
最終 角度割当 | タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION |