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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-35929 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of Ufd4 in complex with K29/48 triUb | |||||||||
マップデータ | Ufd4 in complex with K29/K48 TriUb (3.31 angstrom) | |||||||||
試料 |
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キーワード | Ufd4 / HECT / E3 / K29/48 / LYASE | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 proteasome regulatory particle binding / free ubiquitin chain polymerization / protein K29-linked ubiquitination / HECT-type E3 ubiquitin transferase / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / mitochondrion transport along microtubule / fat pad development ...proteasome regulatory particle binding / free ubiquitin chain polymerization / protein K29-linked ubiquitination / HECT-type E3 ubiquitin transferase / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / mitochondrion transport along microtubule / fat pad development / female gonad development / seminiferous tubule development / male meiosis I / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / regulation of neuron apoptotic process / regulation of proteasomal protein catabolic process / energy homeostasis / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / FLT3 signaling by CBL mutants / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / Glycogen synthesis / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Negative regulation of FLT3 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of FZD by ubiquitination / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / p75NTR recruits signalling complexes / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Downregulation of ERBB4 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NF-kB is activated and signals survival / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / Regulation of pyruvate metabolism / VLDLR internalisation and degradation / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NRIF signals cell death from the nucleus / Pexophagy / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Regulation of PTEN localization / Regulation of BACH1 activity / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Translesion synthesis by REV1 / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Translesion synthesis by POLK / neuron projection morphogenesis / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLI / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Josephin domain DUBs / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / regulation of mitochondrial membrane potential / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / positive regulation of protein ubiquitination / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Regulation of NF-kappa B signaling / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / Asymmetric localization of PCP proteins / TCF dependent signaling in response to WNT / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Vpu mediated degradation of CD4 / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Assembly of the pre-replicative complex / Degradation of DVL / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Regulation of signaling by CBL / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.31 Å | |||||||||
データ登録者 | Ai HS / Mao JX / Wu XW / Pan M / Liu L | |||||||||
資金援助 | 中国, 1件
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引用 | ジャーナル: To Be Published タイトル: Structural Insights into the Molecular Mechanism of Ufd4-catalyzed Elongation of K48-linked Ubiquitin Chain through Lys29 Linkage 著者: Mao JX / Ai HS / Wu XW / Pan M / Liu L | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_35929.map.gz | 4.5 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-35929-v30.xml emd-35929.xml | 19.2 KB 19.2 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_35929.png | 69.5 KB | ||
Filedesc metadata | emd-35929.cif.gz | 6.2 KB | ||
その他 | emd_35929_additional_1.map.gz emd_35929_half_map_1.map.gz emd_35929_half_map_2.map.gz | 1.7 MB 49.7 MB 49.7 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-35929 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-35929 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_35929_validation.pdf.gz | 732.3 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_35929_full_validation.pdf.gz | 731.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_35929_validation.xml.gz | 11.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_35929_validation.cif.gz | 14.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-35929 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-35929 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 8j1pMC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_35929.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Ufd4 in complex with K29/K48 TriUb (3.31 angstrom) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.074 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-追加マップ: Ufd4 in complex with K29/K48 TriUb (3.60 angstrom)...
ファイル | emd_35929_additional_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Ufd4 in complex with K29/K48 TriUb (3.60 angstrom) with a better resolution at donor Ub | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_35929_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_35929_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : Complex of Ufd4 in complex with K29/48 TriUb
全体 | 名称: Complex of Ufd4 in complex with K29/48 TriUb |
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要素 |
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-超分子 #1: Complex of Ufd4 in complex with K29/48 TriUb
超分子 | 名称: Complex of Ufd4 in complex with K29/48 TriUb / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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-超分子 #2: Ufd4
超分子 | 名称: Ufd4 / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1 |
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由来(天然) | 生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) |
-超分子 #3: Ub
超分子 | 名称: Ub / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2-#3 |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
-分子 #1: Ubiquitin fusion degradation protein 4
分子 | 名称: Ubiquitin fusion degradation protein 4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO EC番号: 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの |
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由来(天然) | 生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) |
分子量 | 理論値: 168.026031 KDa |
組換発現 | 生物種: Saccharomyces cerevisiae BY4741 (パン酵母) |
配列 | 文字列: MSENNSHNLD EHESHSENSD YMMDTQVEDD YDEDGHVQGE YSYYPDEDED EHMLSSVGSF EADDGEDDDN DYHHEDDSGL LYGYHRTQN GSDEDRNEEE DGLERSHDNN EFGSNPLHLP DILETFAQRL EQRRQTSEGL GQHPVGRTLP EILSMIGGRM E RSAESSAR ...文字列: MSENNSHNLD EHESHSENSD YMMDTQVEDD YDEDGHVQGE YSYYPDEDED EHMLSSVGSF EADDGEDDDN DYHHEDDSGL LYGYHRTQN GSDEDRNEEE DGLERSHDNN EFGSNPLHLP DILETFAQRL EQRRQTSEGL GQHPVGRTLP EILSMIGGRM E RSAESSAR NERISKLIEN TGNASEDPYI AMESLKELSE NILMMNQMVV DRIIPMETLI GNIAAILSDK ILREELELQM QA CRCMYNL FEVCPESISI AVDEHVIPIL QGKLVEISYI DLAEQVLETV EYISRVHGRD ILKTGQLSIY VQFFDFLTIH AQR KAIAIV SNACSSIRTD DFKTIVEVLP TLKPIFSNAT DQPILTRLVN AMYGICGALH GVDKFETLFS LDLIERIVQL VSIQ DTPLE NKLKCLDILT VLAMSSDVLS RELREKTDIV DMATRSFQHY SKSPNAGLHE TLIYVPNSLL ISISRFIVVL FPPED ERIL SADKYTGNSD RGVISNQEKF DSLVQCLIPI LVEIYTNAAD FDVRRYVLIA LLRVVSCINN STAKAINDQL IKLIGS ILA QKETASNANG TYSSEAGTLL VGGLSLLDLI CKKFSELFFP SIKREGIFDL VKDLSVDFNN IDLKEDGNEN ISLSDEE GD LHSSIEECDE GDEEYDYEFT DMEIPDSVKP KKISIHIFRT LSLAYIKNKG VNLVNRVLSQ MNVEQEAITE ELHQIEGV V SILENPSTPD KTEEDWKGIW SVLKKCIFHE DFDVSGFEFT STGLASSITK RITSSTVSHF ILAKSFLEVF EDCIDRFLE ILQSALTRLE NFSIVDCGLH DGGGVSSLAK EIKIKLVYDG DASKDNIGTD LSSTIVSVHC IASFTSLNEF LRHRMVRMRF LNSLIPNLT SSSTEADREE EENCLDHMRK KNFDFFYDNE KVDMESTVFG VIFNTFVRRN RDLKTLWDDT HTIKFCKSLE G NNRESEAA EEANEGKKLR DFYKKREFAQ VDTGSSADIL TLLDFLHSCG VKSDSFINSK LSAKLARQLD EPLVVASGAL PD WSLFLTR RFPFLFPFDT RMLFLQCTSF GYGRLIQLWK NKSKGSKDLR NDEALQQLGR ITRRKLRISR KTIFATGLKI LSK YGSSPD VLEIEYQEEA GTGLGPTLEF YSVVSKYFAR KSLNMWRCNS YSYRSEMDVD TTDDYITTLL FPEPLNPFSN NEKV IELFG YLGTFVARSL LDNRILDFRF SKVFFELLHR MSTPNVTTVP SDVETCLLMI ELVDPLLAKS LKYIVANKDD NMTLE SLSL TFTVPGNDDI ELIPGGCNKS LNSSNVEEYI HGVIDQILGK GIEKQLKAFI EGFSKVFSYE RMLILFPDEL VDIFGR VEE DWSMATLYTN LNAEHGYTMD SSIIHDFISI ISAFGKHERR LFLQFLTGSP KLPIGGFKSL NPKFTVVLKH AEDGLTA DE YLPSVMTCAN YLKLPKYTSK DIMRSRLCQA IEEGAGAFLL S UniProtKB: Ubiquitin fusion degradation protein 4 |
-分子 #2: Ubiquitin
分子 | 名称: Ubiquitin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 8.576831 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
配列 | 文字列: MQIFVKTLTG KTITLEVEPS DTIENVKAKI QDKEGIPPDQ QRLIFAGKQL EDGRTLSDYN IQKESTLHLV LRLRGG UniProtKB: Polyubiquitin-B |
-分子 #3: Ubiquitin
分子 | 名称: Ubiquitin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 8.550794 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
配列 | 文字列: MQIFVKTLTG KTITLEVEPS DTIENVKACI QDKEGIPPDQ QRLIFAGKQL EDGRTLSDYN IQKESTLHLV LRLRGG UniProtKB: Polyubiquitin-B |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 43.3 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.5 µm |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: OTHER |
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最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.31 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 172037 |
初期 角度割当 | タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION |
最終 角度割当 | タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION |