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- EMDB-35437: Cryo-EM structure of Mycobacterium tuberculosis ADP bound FtsEX/R... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-35437
タイトルCryo-EM structure of Mycobacterium tuberculosis ADP bound FtsEX/RipC complex in peptidisc
マップデータ
試料
  • 複合体: complex of FtsEX-RipC-ATP
    • タンパク質・ペプチド: Probable endopeptidase MT2245
    • タンパク質・ペプチド: Cell division ATP-binding protein FtsE
    • タンパク質・ペプチド: Cell division protein FtsX
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
キーワードcomplex / TRANSPORT PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素 / cell division site / transmembrane transporter activity / cysteine-type peptidase activity / transmembrane transport / manganese ion binding / cell cycle / cell division / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity ...加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素 / cell division site / transmembrane transporter activity / cysteine-type peptidase activity / transmembrane transport / manganese ion binding / cell cycle / cell division / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity / proteolysis / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Cell division protein FtsE, ATP-binding / Cell division protein FtsX / FtsX, extracellular domain / FtsX extracellular domain / NlpC/P60 domain profile. / Endopeptidase, NLPC/P60 domain / NlpC/P60 family / ABC transporter, lipoprotein release, LolD / ABC3 transporter permease protein domain ...: / Cell division protein FtsE, ATP-binding / Cell division protein FtsX / FtsX, extracellular domain / FtsX extracellular domain / NlpC/P60 domain profile. / Endopeptidase, NLPC/P60 domain / NlpC/P60 family / ABC transporter, lipoprotein release, LolD / ABC3 transporter permease protein domain / FtsX-like permease family / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / Papain-like cysteine peptidase superfamily / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Cell division protein FtsX / Cell division ATP-binding protein FtsE / Probable endopeptidase MT2245
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.7 Å
データ登録者Li J / Xu X / Luo M
資金援助 シンガポール, 1件
OrganizationGrant number国
Ministry of Education (MoE, Singapore)A-0008412-00-00 シンガポール
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Regulation of the cell division hydrolase RipC by the FtsEX system in Mycobacterium tuberculosis.
著者: Jianwei Li / Xin Xu / Jian Shi / Juan A Hermoso / Lok-To Sham / Min Luo /
要旨: The FtsEX complex regulates, directly or via a protein mediator depending on bacterial genera, peptidoglycan degradation for cell division. In mycobacteria and Gram-positive bacteria, the FtsEX ...The FtsEX complex regulates, directly or via a protein mediator depending on bacterial genera, peptidoglycan degradation for cell division. In mycobacteria and Gram-positive bacteria, the FtsEX system directly activates peptidoglycan-hydrolases by a mechanism that remains unclear. Here we report our investigation of Mycobacterium tuberculosis FtsEX as a non-canonical regulator with high basal ATPase activity. The cryo-EM structures of the FtsEX system alone and in complex with RipC, as well as the ATP-activated state, unveil detailed information on the signal transduction mechanism, leading to the activation of RipC. Our findings indicate that RipC is recognized through a "Match and Fit" mechanism, resulting in an asymmetric rearrangement of the extracellular domains of FtsX and a unique inclined binding mode of RipC. This study provides insights into the molecular mechanisms of FtsEX and RipC regulation in the context of a critical human pathogen, guiding the design of drugs targeting peptidoglycan remodeling.
履歴
登録2023年2月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年10月4日-
マップ公開2023年10月4日-
更新2023年12月20日-
現状2023年12月20日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_35437.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_35437.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.06 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0777
最小 - 最大-0.39789262 - 0.91147923
平均 (標準偏差)0.0002382575 (±0.016253544)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 407.03998 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_35437_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_35437_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : complex of FtsEX-RipC-ATP

全体名称: complex of FtsEX-RipC-ATP
要素
  • 複合体: complex of FtsEX-RipC-ATP
    • タンパク質・ペプチド: Probable endopeptidase MT2245
    • タンパク質・ペプチド: Cell division ATP-binding protein FtsE
    • タンパク質・ペプチド: Cell division protein FtsX
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

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超分子 #1: complex of FtsEX-RipC-ATP

超分子名称: complex of FtsEX-RipC-ATP / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Mycobacterium tuberculosis (結核菌)

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分子 #1: Probable endopeptidase MT2245

分子名称: Probable endopeptidase MT2245 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素
由来(天然)生物種: Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
分子量理論値: 39.792918 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
配列文字列: MRLDQRWLIA RVIMRSAIGF FASFTVSSGV LAANVLADPA DDALAKLNEL SRQAEQTTEA LHSAQLDLNE KLAAQRAADQ KLADNRTAL DAARARLATF QTAVNKVAAA TYMGGRTHGM DAILTAESPQ LLIDRLSVQR VMAHQMSTQM ARFKAAGEQA V KAEQAAAK ...文字列:
MRLDQRWLIA RVIMRSAIGF FASFTVSSGV LAANVLADPA DDALAKLNEL SRQAEQTTEA LHSAQLDLNE KLAAQRAADQ KLADNRTAL DAARARLATF QTAVNKVAAA TYMGGRTHGM DAILTAESPQ LLIDRLSVQR VMAHQMSTQM ARFKAAGEQA V KAEQAAAK SAADARSAAE QAAAVRANLQ HKQSQLQVQI AVVKSQYVAL TPEERTALAD PGPVPAVAAI APGAPPAALP PG APPGDGP APGVAPPPGG MPGLPFVQPD GAGGDRTAVV QAALTQVGAP YAWGGAAPGG FDCSGLVMWA FQQAGIALPH SSQ ALAHGG QPVALSDLQP GDVLTFYSDA SHAGIYIGDG LMVHSSTYGV PVRVVPMDSS GPIYDARRY

UniProtKB: Probable endopeptidase MT2245

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分子 #2: Cell division ATP-binding protein FtsE

分子名称: Cell division ATP-binding protein FtsE / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
分子量理論値: 25.766697 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
配列文字列: MMITLDHVTK QYKSSARPAL DDINVKIDKG EFVFLIGPSG SGKSTFMRLL LAAETPTSGD VRVSKFHVNK LRGRHVPKLR QVIGCVFQD FRLLQQKTVY DNVAFALEVI GKRTDAINRV VPEVLETVGL SGKANRLPDE LSGGEQQRVA IARAFVNRPL V LLADEPTG ...文字列:
MMITLDHVTK QYKSSARPAL DDINVKIDKG EFVFLIGPSG SGKSTFMRLL LAAETPTSGD VRVSKFHVNK LRGRHVPKLR QVIGCVFQD FRLLQQKTVY DNVAFALEVI GKRTDAINRV VPEVLETVGL SGKANRLPDE LSGGEQQRVA IARAFVNRPL V LLADEPTG NLDPETSRDI MDLLERINRT GTTVLMATHD HHIVDSMRQR VVELSLGRLV RDEQRGVYGM DR

UniProtKB: Cell division ATP-binding protein FtsE

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分子 #3: Cell division protein FtsX

分子名称: Cell division protein FtsX / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
分子量理論値: 32.851355 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
配列文字列: MRFGFLLNEV LTGFRRNVTM TIAMILTTAI SVGLFGGGML VVRLADSSRA IYLDRVESQV FLTEDVSAND SSCDTTACKA LREKIETRS DVKAVRFLNR QQAYDDAIRK FPQFKDVAGK DSFPASFIVK LENPEQHKDF DTAMKGQPGV LDVLNQKELI D RLFAVLDG ...文字列:
MRFGFLLNEV LTGFRRNVTM TIAMILTTAI SVGLFGGGML VVRLADSSRA IYLDRVESQV FLTEDVSAND SSCDTTACKA LREKIETRS DVKAVRFLNR QQAYDDAIRK FPQFKDVAGK DSFPASFIVK LENPEQHKDF DTAMKGQPGV LDVLNQKELI D RLFAVLDG LSNAAFAVAL VQAIGAILLI ANMVQVAAYT RRTEIGIMRL VGASRWYTQL PFLVEAMLAA TMGVGIAVAG LM VVRALFL ENALNQFYQA NLIAKVDYAD ILFITPWLLL LGVAMSGLTA YLTLRLYVRR

UniProtKB: Cell division protein FtsX

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分子 #4: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 平均露光時間: 6.02 sec. / 平均電子線量: 38.837 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 最大 デフォーカス（補正後）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 1.0 µm / 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 5.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 62136
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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