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- EMDB-35304: Cryo-EM structure of the yeast SPT-ORM2 (ORM2-S3A) complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-35304
タイトルCryo-EM structure of the yeast SPT-ORM2 (ORM2-S3A) complex
マップデータ
試料
  • 複合体: SPT-ORM2 complex
    • タンパク質・ペプチド: chimera of Long chain base biosynthesis protein 1 and Serine palmitoyltransferase 1
    • タンパク質・ペプチド: Serine palmitoyltransferase 2
    • タンパク質・ペプチド: Protein ORM2
    • タンパク質・ペプチド: Serine palmitoyltransferase-regulating protein TSC3
  • リガンド: PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE
  • リガンド: N-[(2S,3R,4E)-1,3-dihydroxyoctadec-4-en-2-yl]tetracosanamide
キーワードceramide / phosphorylation / TRANSFERASE-INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of sphingolipid biosynthetic process / 3-keto-sphinganine metabolic process / negative regulation of sphingolipid biosynthetic process / multidimensional cell growth / serine palmitoyltransferase complex / intracellular sphingolipid homeostasis / : / serine C-palmitoyltransferase activity / serine C-palmitoyltransferase / ceramide metabolic process ...positive regulation of sphingolipid biosynthetic process / 3-keto-sphinganine metabolic process / negative regulation of sphingolipid biosynthetic process / multidimensional cell growth / serine palmitoyltransferase complex / intracellular sphingolipid homeostasis / : / serine C-palmitoyltransferase activity / serine C-palmitoyltransferase / ceramide metabolic process / regulation of programmed cell death / sphingosine biosynthetic process / embryo development ending in seed dormancy / sphingolipid biosynthetic process / ceramide biosynthetic process / response to unfolded protein / enzyme activator activity / Neutrophil degranulation / pyridoxal phosphate binding / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
ORMDL family / ORMDL family / Aminotransferase, class-II, pyridoxal-phosphate binding site / Aminotransferases class-II pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine palmitoyltransferase 1 / Serine palmitoyltransferase 2 / Protein ORM2 / Serine palmitoyltransferase-regulating protein TSC3 / Long chain base biosynthesis protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / Saccharomyces cerevisiae S288C / Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Xie T / Gong X
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2024
タイトル: Collaborative regulation of yeast SPT-Orm2 complex by phosphorylation and ceramide.
著者: Tian Xie / Feitong Dong / Gongshe Han / Xinyue Wu / Peng Liu / Zike Zhang / Jianlong Zhong / Somashekarappa Niranjanakumari / Kenneth Gable / Sita D Gupta / Wenchen Liu / Peter J Harrison / ...著者: Tian Xie / Feitong Dong / Gongshe Han / Xinyue Wu / Peng Liu / Zike Zhang / Jianlong Zhong / Somashekarappa Niranjanakumari / Kenneth Gable / Sita D Gupta / Wenchen Liu / Peter J Harrison / Dominic J Campopiano / Teresa M Dunn / Xin Gong /
要旨: The homeostatic regulation of serine palmitoyltransferase (SPT) activity in yeast involves N-terminal phosphorylation of Orm proteins, while higher eukaryotes lack these phosphorylation sites. ...The homeostatic regulation of serine palmitoyltransferase (SPT) activity in yeast involves N-terminal phosphorylation of Orm proteins, while higher eukaryotes lack these phosphorylation sites. Although recent studies have indicated a conserved ceramide-mediated feedback inhibition of the SPT-ORM/ORMDL complex in higher eukaryotes, its conservation and relationship with phosphorylation regulation in yeast remain unclear. Here, we determine the structure of the yeast SPT-Orm2 complex in a dephosphomimetic state and identify an evolutionarily conserved ceramide-sensing site. Ceramide stabilizes the dephosphomimetic Orm2 in an inhibitory conformation, facilitated by an intramolecular β-sheet between the N- and C-terminal segments of Orm2. Moreover, we find that a phosphomimetic mutant of Orm2, positioned adjacent to its intramolecular β-sheet, destabilizes the inhibitory conformation of Orm2. Taken together, our findings suggest that both Orm dephosphorylation and ceramide binding are crucial for suppressing SPT activity in yeast. This highlights a distinctive regulatory mechanism in yeast involving the collaborative actions of phosphorylation and ceramide.
履歴
登録2023年2月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年2月14日-
マップ公開2024年2月14日-
更新2024年2月14日-
現状2024年2月14日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_35304.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_35304.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.08 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.024
最小 - 最大-0.090264976 - 0.1651113
平均 (標準偏差)0.00038275713 (±0.00645873)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 276.48 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_35304_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_35304_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : SPT-ORM2 complex

全体名称: SPT-ORM2 complex
要素
  • 複合体: SPT-ORM2 complex
    • タンパク質・ペプチド: chimera of Long chain base biosynthesis protein 1 and Serine palmitoyltransferase 1
    • タンパク質・ペプチド: Serine palmitoyltransferase 2
    • タンパク質・ペプチド: Protein ORM2
    • タンパク質・ペプチド: Serine palmitoyltransferase-regulating protein TSC3
  • リガンド: PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE
  • リガンド: N-[(2S,3R,4E)-1,3-dihydroxyoctadec-4-en-2-yl]tetracosanamide

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超分子 #1: SPT-ORM2 complex

超分子名称: SPT-ORM2 complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

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分子 #1: chimera of Long chain base biosynthesis protein 1 and Serine palm...

分子名称: chimera of Long chain base biosynthesis protein 1 and Serine palmitoyltransferase 1
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: serine C-palmitoyltransferase
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae S288C / 株: S288C
分子量理論値: 59.354672 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MASNLVEMFN AALNWVTMIL ESPSARVVLF GVPIRGHFFV EGLLGVVIII LLTRKSYKPP KRPLTEQEID ELCDEWVPEP LVDPSATDE QSWRVAKTPV TMEMPIQNHI TITRNNLQEK YTNVFNLASN NFLQLSATEP VKEVVKTTIK NYGVGACGPA G FYGNQDVH ...文字列:
MASNLVEMFN AALNWVTMIL ESPSARVVLF GVPIRGHFFV EGLLGVVIII LLTRKSYKPP KRPLTEQEID ELCDEWVPEP LVDPSATDE QSWRVAKTPV TMEMPIQNHI TITRNNLQEK YTNVFNLASN NFLQLSATEP VKEVVKTTIK NYGVGACGPA G FYGNQDVH YTLEYDLAQF FGTQGSVLYG QDFCAAPSVL PAFTKRGDVI VADDQVSLPV QNALQLSRST VYYFNHNDMN SL ECLLNEL TEQEKLEKLP AIPRKFIVTE GIFHNSGDLA PLPELTKLKN KYKFRLFVDE TFSIGVLGAT GRGLSEHFNM DRA TAIDIT VGSMATALGS TGGFVLGDSV MCLHQRIGSN AYCFSACLPA YTVTSVSKVL KLMDSNNDAV QTLQKLSKSL HDSF ASDDS LRSYVIVTSS PVSAVLHLQL TPAYRSRKFG YTCEQLFETM SALQKKSQTN KFIEPYEEEE KFLQSIVDHA LINYN VLIT RNTIVLKQET LPIVPSLKIC CNAAMSPEEL KNACESVKQS ILACCQESNK

UniProtKB: Long chain base biosynthesis protein 1, Serine palmitoyltransferase 1

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分子 #2: Serine palmitoyltransferase 2

分子名称: Serine palmitoyltransferase 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: serine C-palmitoyltransferase
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 63.189707 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MSTPANYTRV PLCEPEELPD DIQKENEYGT LDSPGHLYQV KSRHGKPLPE PVVDTPPYYI SLLTYLNYLI LIILGHVHDF LGMTFQKNK HLDLLEHDGL APWFSNFESF YVRRIKMRID DCFSRPTTGV PGRFIRCIDR ISHNINEYFT YSGAVYPCMN L SSYNYLGF ...文字列:
MSTPANYTRV PLCEPEELPD DIQKENEYGT LDSPGHLYQV KSRHGKPLPE PVVDTPPYYI SLLTYLNYLI LIILGHVHDF LGMTFQKNK HLDLLEHDGL APWFSNFESF YVRRIKMRID DCFSRPTTGV PGRFIRCIDR ISHNINEYFT YSGAVYPCMN L SSYNYLGF AQSKGQCTDA ALESVDKYSI QSGGPRAQIG TTDLHIKAEK LVARFIGKED ALVFSMGYGT NANLFNAFLD KK CLVISDE LNHTSIRTGV RLSGAAVRTF KHGDMVGLEK LIREQIVLGQ PKTNRPWKKI LICAEGLFSM EGTLCNLPKL VEL KKKYKC YLFIDEAHSI GAMGPTGRGV CEIFGVDPKD VDILMGTFTK SFGAAGGYIA ADQWIIDRLR LDLTTVSYSE SMPA PVLAQ TISSLQTISG EICPGQGTER LQRIAFNSRY LRLALQRLGF IVYGVADSPV IPLLLYCPSK MPAFSRMMLQ RRIAV VVVA YPATPLIESR VRFCMSASLT KEDIDYLLRH VSEVGDKLNL KSNSGKSSYD GKRQRWDIEE VIRRTPEDCK DDKYFV N

UniProtKB: Serine palmitoyltransferase 2

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分子 #3: Protein ORM2

分子名称: Protein ORM2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母) / 株: S288C
分子量理論値: 24.830602 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MIDRTKNESP AFEESPLTPN VSNLKPFPSQ SNKISTPVTD HRRRRAAAVI SHVEQETFED ENDQQMLPNM NATWVDQRGA WLIHIVVIV LLRLFYSLFG STPKWTWTLT NMTYIIGFYI MFHLVKGTPF DFNGGAYDNL TMWEQINDET LYTPTRKFLL I VPIVLFLI ...文字列:
MIDRTKNESP AFEESPLTPN VSNLKPFPSQ SNKISTPVTD HRRRRAAAVI SHVEQETFED ENDQQMLPNM NATWVDQRGA WLIHIVVIV LLRLFYSLFG STPKWTWTLT NMTYIIGFYI MFHLVKGTPF DFNGGAYDNL TMWEQINDET LYTPTRKFLL I VPIVLFLI SNQYYRNDMT LFLSNLAVTV LIGVVPKLGI THRLRISIPG ITGRAQIS

UniProtKB: Protein ORM2

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分子 #4: Serine palmitoyltransferase-regulating protein TSC3

分子名称: Serine palmitoyltransferase-regulating protein TSC3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 9.590233 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
MTQHKSSMVY IPTTKEAKRR NGKSEGILNT IEEVVEKLYW TYYIHLPFYL MASFDSFFLH VFFLTIFSLS FFGILKYCFL

UniProtKB: Serine palmitoyltransferase-regulating protein TSC3

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分子 #5: PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE

分子名称: PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2 / 式: PLP
分子量理論値: 247.142 Da
Chemical component information

ChemComp-PLP:
PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / ピリドキサ-ル5′-りん酸

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分子 #6: N-[(2S,3R,4E)-1,3-dihydroxyoctadec-4-en-2-yl]tetracosanamide

分子名称: N-[(2S,3R,4E)-1,3-dihydroxyoctadec-4-en-2-yl]tetracosanamide
タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 2 / 式: Z1T
分子量理論値: 650.113 Da
Chemical component information

ChemComp-Z1T:
N-[(2S,3R,4E)-1,3-dihydroxyoctadec-4-en-2-yl]tetracosanamide / C24:0セラミド

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 121303
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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