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万見
- EMDB-35274: The PKR and E3L complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-35274
タイトルThe PKR and E3L complex
マップデータ
試料
  • 複合体: The PKR and E3L complex
    • タンパク質・ペプチド: RNA-binding protein E3
    • タンパク質・ペプチド: Interferon-induced, double-stranded RNA-activated protein kinase
    • タンパク質・ペプチド: RNA-binding protein E3
キーワードE3L / PKR / Vaccinia Virus / VIRAL PROTEIN-TRANSFERASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / Inhibition of PKR / double-stranded RNA adenosine deaminase activity / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / response to interferon-alpha / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF7 activity / suppression by virus of host type I interferon production / symbiont-mediated suppression of host apoptosis / negative regulation of osteoblast proliferation / symbiont-mediated suppression of host PKR/eIFalpha signaling ...regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / Inhibition of PKR / double-stranded RNA adenosine deaminase activity / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / response to interferon-alpha / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF7 activity / suppression by virus of host type I interferon production / symbiont-mediated suppression of host apoptosis / negative regulation of osteoblast proliferation / symbiont-mediated suppression of host PKR/eIFalpha signaling / regulation of hematopoietic progenitor cell differentiation / positive regulation of stress-activated MAPK cascade / protein phosphatase regulator activity / evasion of host immune response / SUMOylation of immune response proteins / protein serine/threonine kinase inhibitor activity / regulation of hematopoietic stem cell proliferation / regulation of hematopoietic stem cell differentiation / negative regulation of viral genome replication / antiviral innate immune response / positive regulation of chemokine production / endoplasmic reticulum unfolded protein response / protein sequestering activity / cellular response to amino acid starvation / positive regulation of cytokine production / non-specific protein-tyrosine kinase / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / response to virus / PKR-mediated signaling / Evasion by RSV of host interferon responses / ISG15 antiviral mechanism / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / Interferon alpha/beta signaling / double-stranded RNA binding / kinase activity / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / symbiont-mediated suppression of host ISG15-protein conjugation / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF3 activity / defense response to virus / positive regulation of MAPK cascade / protein autophosphorylation / negative regulation of translation / non-specific serine/threonine protein kinase / ribosome / protein kinase activity / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / translation / negative regulation of cell population proliferation / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / RNA binding / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / membrane / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Protein E3 / EIF2AK2, first double-stranded RNA binding domain / EIF2AK2, second double-stranded RNA binding domain / Z-DNA-binding domain in adenosine deaminases. / Z-binding domain profile. / Z-binding domain / Adenosine deaminase z-alpha domain / Double-stranded RNA binding motif / Double-stranded RNA binding motif / Double stranded RNA-binding domain (dsRBD) profile. ...Protein E3 / EIF2AK2, first double-stranded RNA binding domain / EIF2AK2, second double-stranded RNA binding domain / Z-DNA-binding domain in adenosine deaminases. / Z-binding domain profile. / Z-binding domain / Adenosine deaminase z-alpha domain / Double-stranded RNA binding motif / Double-stranded RNA binding motif / Double stranded RNA-binding domain (dsRBD) profile. / Double-stranded RNA-binding domain / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Interferon-induced, double-stranded RNA-activated protein kinase / RNA-binding protein OPG065
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Vaccinia virus WR (ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.39 Å
データ登録者Han CW / Kim HJ
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: Biochem Biophys Res Commun / 年: 2023
タイトル: Structural study of novel vaccinia virus E3L and dsRNA-dependent protein kinase complex.
著者: Hyeon Jin Kim / Chang Woo Han / Mi Suk Jeong / Se Bok Jang /
要旨: E3L (RNA-binding protein E3) is one of the key IFN resistance genes encoded by VV and consists of 190 amino acids with a highly conserved carboxy-terminal double-stranded RNA-binding domain (dsRBD). ...E3L (RNA-binding protein E3) is one of the key IFN resistance genes encoded by VV and consists of 190 amino acids with a highly conserved carboxy-terminal double-stranded RNA-binding domain (dsRBD). PKR (dsRNA-dependent protein kinase) is an IFN-induced protein involved in anti-cell and antiviral activity. PKR inhibits the initiation of translation through alpha subunit of the initiation factor eIF2 (eIF2α) and mediates several transcription factors such as NF-κB, p53 or STATs. Activated PKR also induces apoptosis in vaccinia virus infection. E3L is required for viral IFN resistance and directly binds to PKR to block activation of PKR. In this work, we determined the three-dimensional complex structure of E3L and PKR using cryo-EM and determined the important residues involved in the interaction. In addition, PKR peptide binds to E3L and can increase protein levels of phosphorus-PKR and phosphorus-eIF2α-induced cell apoptosis through upregulation of phosphorus-PKR in HEK293 cells. Taken together, structural insights into E3L and PKR will provide a new optimization and development of vaccinia virus drugs.
履歴
登録2023年2月7日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年6月28日-
マップ公開2023年6月28日-
更新2024年7月3日-
現状2024年7月3日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_35274.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_35274.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.144 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.111
最小 - 最大-0.4231099 - 0.70256084
平均 (標準偏差)0.00031016962 (±0.028001364)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 292.864 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: #1

ファイルemd_35274_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_35274_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_35274_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : The PKR and E3L complex

全体名称: The PKR and E3L complex
要素
  • 複合体: The PKR and E3L complex
    • タンパク質・ペプチド: RNA-binding protein E3
    • タンパク質・ペプチド: Interferon-induced, double-stranded RNA-activated protein kinase
    • タンパク質・ペプチド: RNA-binding protein E3

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超分子 #1: The PKR and E3L complex

超分子名称: The PKR and E3L complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 400 KDa

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分子 #1: RNA-binding protein E3

分子名称: RNA-binding protein E3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Vaccinia virus WR (ウイルス) / 株: Western Reserve
分子量理論値: 7.041031 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
RSNAEIVCEA IKTIGIEGAT AAQLTRQLNM EKREVNKALY DLQRSAMVYS SDDIPPRWFM TT

UniProtKB: RNA-binding protein OPG065

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分子 #2: Interferon-induced, double-stranded RNA-activated protein kinase

分子名称: Interferon-induced, double-stranded RNA-activated protein kinase
タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: non-specific serine/threonine protein kinase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 19.705418 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
GSHMEMAGDL SAGFFMEELN TYRQKQGVVL KYQELPNSGP PHDRRFTFQV IIDGREFPEG EGRSKKEAKN AAAKLAVEIL NKEKKAVSP LLLTTTNSSE GLSMGNYIGL INRIAQKKRL TVNYEQCASG VHGPEGFHYK CKMGQKEYSI GTGSTKQEAK Q LAAKLAYL QILSEETGSG C

UniProtKB: Interferon-induced, double-stranded RNA-activated protein kinase

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分子 #3: RNA-binding protein E3

分子名称: RNA-binding protein E3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Vaccinia virus WR (ウイルス) / 株: Western Reserve
分子量理論値: 9.916187 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
EDHKSFDDVI PAKKIIDWKG ANPVTVINEY CQITRRDWSF RIESVGPSNS PTFYACVDID GRVFDKADGK SKRDAKNNAA KLAVDKLL

UniProtKB: RNA-binding protein OPG065

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.1
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: GOLD / メッシュ: 200
凍結凍結剤: NITROGEN

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS GLACIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
平均電子線量: 39.99 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: DARK FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

1oyi

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.39 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 307424
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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