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- EMDB-35208: Cryo-EM structure of the polyphosphate polymerase VTC complex(Vtc... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-35208
タイトルCryo-EM structure of the polyphosphate polymerase VTC complex(Vtc4/Vtc3/Vtc1)
マップデータ
試料
  • 複合体: Cryo-EM structure of the polyphosphate polymerase VTC complex(Vtc4/Vtc3/Vtc1)
    • タンパク質・ペプチド: Vacuolar transporter chaperone complex subunit 1
    • タンパク質・ペプチド: Vacuolar transporter chaperone 3 complex subunit 3
    • タンパク質・ペプチド: Vacuolar transporter chaperone complex subunit 4
  • リガンド: (2S)-3-(hexadecanoyloxy)-2-[(9Z)-octadec-9-enoyloxy]propyl 2-(trimethylammonio)ethyl phosphate
  • リガンド: PHOSPHATE ION
  • リガンド: TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MANGANESE (II) ION
  • リガンド: water
キーワードpolyphosphate polymerase / VTC complex / coupled synthesis and translocation / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


vacuolar transporter chaperone complex / ATP-polyphosphate phosphotransferase / polyphosphate biosynthetic process / engulfment of target by autophagosome / polyphosphate kinase activity / microautophagy / vacuole fusion, non-autophagic / polyphosphate metabolic process / intracellular phosphate ion homeostasis / inositol hexakisphosphate binding ...vacuolar transporter chaperone complex / ATP-polyphosphate phosphotransferase / polyphosphate biosynthetic process / engulfment of target by autophagosome / polyphosphate kinase activity / microautophagy / vacuole fusion, non-autophagic / polyphosphate metabolic process / intracellular phosphate ion homeostasis / inositol hexakisphosphate binding / vacuolar transport / fungal-type vacuole membrane / vacuolar membrane / autophagosome membrane / cell periphery / cell cortex / cytoplasmic vesicle / nuclear membrane / calmodulin binding / mRNA binding / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / membrane
類似検索 - 分子機能
VTC domain superfamily / Domain of unknown function DUF202 / VTC domain / Domain of unknown function (DUF202) / VTC domain / SPX domain / SPX domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
Vacuolar transporter chaperone complex subunit 1 / Vacuolar transporter chaperone complex subunit 4 / Vacuolar transporter chaperone 3 complex subunit 3
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.06 Å
データ登録者Mayer A / Wu S / Ye S
資金援助 中国, 4件
OrganizationGrant number国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2020YFA0908500 中国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2020YFA0908400 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31971127 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31900930 中国
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 2023
タイトル: Cryo-EM structure of the polyphosphate polymerase VTC reveals coupling of polymer synthesis to membrane transit.
著者: Wei Liu / Jiening Wang / Véronique Comte-Miserez / Mengyu Zhang / Xuejing Yu / Qingfeng Chen / Henning Jacob Jessen / Andreas Mayer / Shan Wu / Sheng Ye /
要旨: The eukaryotic vacuolar transporter chaperone (VTC) complex acts as a polyphosphate (polyP) polymerase that synthesizes polyP from adenosine triphosphate (ATP) and translocates polyP across the ...The eukaryotic vacuolar transporter chaperone (VTC) complex acts as a polyphosphate (polyP) polymerase that synthesizes polyP from adenosine triphosphate (ATP) and translocates polyP across the vacuolar membrane to maintain an intracellular phosphate (P ) homeostasis. To discover how the VTC complex performs its function, we determined a cryo-electron microscopy structure of an endogenous VTC complex (Vtc4/Vtc3/Vtc1) purified from Saccharomyces cerevisiae at 3.1 Å resolution. The structure reveals a heteropentameric architecture of one Vtc4, one Vtc3, and three Vtc1 subunits. The transmembrane region forms a polyP-selective channel, likely adopting a resting state conformation, in which a latch-like, horizontal helix of Vtc4 limits the entrance. The catalytic Vtc4 central domain is located on top of the pseudo-symmetric polyP channel, creating a strongly electropositive pathway for nascent polyP that can couple synthesis to translocation. The SPX domain of the catalytic Vtc4 subunit positively regulates polyP synthesis by the VTC complex. The noncatalytic Vtc3 regulates VTC through a phosphorylatable loop. Our findings, along with the functional data, allow us to propose a mechanism of polyP channel gating and VTC complex activation.
履歴
登録2023年1月29日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年3月1日-
マップ公開2023年3月1日-
更新2024年5月29日-
現状2024年5月29日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_35208.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_35208.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.851 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.009
最小 - 最大-0.09325098 - 0.15957512
平均 (標準偏差)0.000060211412 (±0.0035143248)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 306.36002 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: #1

ファイルemd_35208_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_35208_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_35208_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Cryo-EM structure of the polyphosphate polymerase VTC complex(Vtc...

全体名称: Cryo-EM structure of the polyphosphate polymerase VTC complex(Vtc4/Vtc3/Vtc1)
要素
  • 複合体: Cryo-EM structure of the polyphosphate polymerase VTC complex(Vtc4/Vtc3/Vtc1)
    • タンパク質・ペプチド: Vacuolar transporter chaperone complex subunit 1
    • タンパク質・ペプチド: Vacuolar transporter chaperone 3 complex subunit 3
    • タンパク質・ペプチド: Vacuolar transporter chaperone complex subunit 4
  • リガンド: (2S)-3-(hexadecanoyloxy)-2-[(9Z)-octadec-9-enoyloxy]propyl 2-(trimethylammonio)ethyl phosphate
  • リガンド: PHOSPHATE ION
  • リガンド: TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MANGANESE (II) ION
  • リガンド: water

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超分子 #1: Cryo-EM structure of the polyphosphate polymerase VTC complex(Vtc...

超分子名称: Cryo-EM structure of the polyphosphate polymerase VTC complex(Vtc4/Vtc3/Vtc1)
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)

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分子 #1: Vacuolar transporter chaperone complex subunit 1

分子名称: Vacuolar transporter chaperone complex subunit 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
分子量理論値: 14.388053 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
配列文字列:
MSSAPLLQRT PGKKIALPTR VEPKVFFANE RTFLSWLNFT VMLGGLGVGL LNFGDKIGRV SAGLFTFVAM GTMIYALVTY HWRAAAIRR RGSGPYDDRL GPTLLCFFLL VAVIINFILR LKYNDANTKL

UniProtKB: Vacuolar transporter chaperone complex subunit 1

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分子 #2: Vacuolar transporter chaperone 3 complex subunit 3

分子名称: Vacuolar transporter chaperone 3 complex subunit 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
分子量理論値: 96.684312 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
配列文字列: MLFGIKLAND VYPPWKDSYI DYERLKKLLK ESVIHDGRSS VDSWSERNES DFVEALDKEL EKVYTFQISK YNAVLRKLDD LEENTKSAE KIQKINSEQF KNTLEECLDE AQRLDNFDRL NFTGFIKIVK KHDKLHPNYP SVKSLLQVRL KELPFNNSEE Y SPLLYRIS ...文字列:
MLFGIKLAND VYPPWKDSYI DYERLKKLLK ESVIHDGRSS VDSWSERNES DFVEALDKEL EKVYTFQISK YNAVLRKLDD LEENTKSAE KIQKINSEQF KNTLEECLDE AQRLDNFDRL NFTGFIKIVK KHDKLHPNYP SVKSLLQVRL KELPFNNSEE Y SPLLYRIS YLYEFLRSNY DHPNTVSKSL ASTSKLSHFS NLEDASFKSY KFWVHDDNIM EVKARILRHL PALVYASVPN EN DDFVDNL ESDVRVQPEA RLNIGSKSNS LSSDGNSNQD VEIGKSKSVI FPQSYDPTIT TLYFDNDFFD LYNNRLLKIS GAP TLRLRW IGKLLDKPDI FLEKRTFTEN TETGNSSFEE IRLQMKAKFI NNFIFKNDPS YKNYLINQLR ERGTQKEELE KLSR DFDNI QNFIVEEKLQ PVLRATYNRT AFQIPGDQSI RVTIDSNIMY IREDSLDKNR PIRNPENWHR DDIDSNIPNP LRFLR AGEY SKFPYSVMEI KVINQDNSQM PNYEWIKDLT NSHLVNEVPK FSLYLQGVAS LFGEDDKYVN ILPFWLPDLE TDIRKN PQE AYEEEKKTLQ KQKSIHDKLD NMRRLSKISV PDGKTTERQG QKDQNTRHVI ADLEDHESSD EEGTALPKKS AVKKGKK FK TNAAFLKILA GKNISENGND PYSDDTDSAS SFQLPPGVKK PVHLLKNAGP VKVEAKVWLA NERTFNRWLS VTTLLSVL T FSIYNSVQKA EFPQLADLLA YVYFFLTLFC GVWAYRTYLK RLTLIKGRSG KHLDAPVGPI LVAVVLIVTL VVNFSVAFK EAARRERGLV NVSSQPSLPR TLKPIQDFIF NLVGE

UniProtKB: Vacuolar transporter chaperone 3 complex subunit 3

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分子 #3: Vacuolar transporter chaperone complex subunit 4

分子名称: Vacuolar transporter chaperone complex subunit 4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ATP-polyphosphate phosphotransferase
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
分子量理論値: 83.268664 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
配列文字列: MKFGEHLSKS LIRQYSYYYI SYDDLKTELE DNLSKNNGQW TQELETDFLE SLEIELDKVY TFCKVKHSEV FRRVKEVQEQ VQHTVRLLD SNNPPTQLDF EILEEELSDI IADVHDLAKF SRLNYTGFQK IIKKHDKKTG FILKPVFQVR LDSKPFFKEN Y DELVVKIS ...文字列:
MKFGEHLSKS LIRQYSYYYI SYDDLKTELE DNLSKNNGQW TQELETDFLE SLEIELDKVY TFCKVKHSEV FRRVKEVQEQ VQHTVRLLD SNNPPTQLDF EILEEELSDI IADVHDLAKF SRLNYTGFQK IIKKHDKKTG FILKPVFQVR LDSKPFFKEN Y DELVVKIS QLYDIARTSG RPIKGDSSAG GKQQNFVRQT TKYWVHPDNI TELKLIILKH LPVLVFNTNK EFEREDSAIT SI YFDNENL DLYYGRLRKD EGAEAHRLRW YGGMSTDTIF VERKTHREDW TGEKSVKARF ALKERHVNDF LKGKYTVDQV FAK MRKEGK KPMNEIENLE ALASEIQYVM LKKKLRPVVR SFYNRTAFQL PGDARVRISL DTELTMVRED NFDGVDRTHK NWRR TDIGV DWPFKQLDDK DICRFPYAVL EVKLQTQLGQ EPPEWVRELV GSHLVEPVPK FSKFIHGVAT LLNDKVDSIP FWLPQ MDVD IRKPPLPTNI EITRPGRSDN EDNDFDEDDE DDAALVAAMT NAPGNSLDIE ESVGYGATSA PTSNTNHVVE SANAAY YQR KIRNAENPIS KKYYEIVAFF DHYFNGDQIS KIPKGTTFDT QIRAPPGKTI CVPVRVEPKV YFATERTYLS WLSISIL LG GVSTTLLTYG SPTAMIGSIG FFITSLAVLI RTVMVYAKRV VNIRLKRAVD YEDKIGPGMV SVFLILSILF SFFCNLVA K

UniProtKB: Vacuolar transporter chaperone complex subunit 4

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分子 #4: (2S)-3-(hexadecanoyloxy)-2-[(9Z)-octadec-9-enoyloxy]propyl 2-(tri...

分子名称: (2S)-3-(hexadecanoyloxy)-2-[(9Z)-octadec-9-enoyloxy]propyl 2-(trimethylammonio)ethyl phosphate
タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 1 / 式: POV
分子量理論値: 760.076 Da
Chemical component information

ChemComp-POV:
(2S)-3-(hexadecanoyloxy)-2-[(9Z)-octadec-9-enoyloxy]propyl 2-(trimethylammonio)ethyl phosphate / リン脂質*YM

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分子 #5: PHOSPHATE ION

分子名称: PHOSPHATE ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 3 / 式: PO4
分子量理論値: 94.971 Da
Chemical component information

ChemComp-PO4:
PHOSPHATE ION / ホスファ-ト

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分子 #6: TRIPHOSPHATE

分子名称: TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 1 / 式: 3PO
分子量理論値: 257.955 Da
Chemical component information

ChemComp-3PO:
TRIPHOSPHATE / 三りん酸

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分子 #7: MANGANESE (II) ION

分子名称: MANGANESE (II) ION / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 1 / 式: MN
分子量理論値: 54.938 Da

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分子 #8: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 4 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 54.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.06 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 1042873
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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