[日本語] English
万見
- EMDB-35076: Cryo-EM structure of MPXV M2 heptamer in complex with human B7.2 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-35076
タイトルCryo-EM structure of MPXV M2 heptamer in complex with human B7.2
マップデータ
試料
  • 複合体: M2-hB7.2
    • タンパク質・ペプチド: NFkB inhibitor
    • タンパク質・ペプチド: T-lymphocyte activation antigen CD86
キーワードM2 / complex / immune evasion / VIRAL PROTEIN / VIRAL PROTEIN-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of lymphotoxin A production / positive regulation of T-helper 2 cell differentiation / CD40 signaling pathway / activation of protein kinase C activity / CD28 co-stimulation / CD28 dependent Vav1 pathway / positive regulation of immunoglobulin production / CTLA4 inhibitory signaling / positive regulation of interleukin-4 production / Interleukin-10 signaling ...positive regulation of lymphotoxin A production / positive regulation of T-helper 2 cell differentiation / CD40 signaling pathway / activation of protein kinase C activity / CD28 co-stimulation / CD28 dependent Vav1 pathway / positive regulation of immunoglobulin production / CTLA4 inhibitory signaling / positive regulation of interleukin-4 production / Interleukin-10 signaling / B cell activation / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / centriolar satellite / coreceptor activity / positive regulation of T cell proliferation / T cell costimulation / positive regulation of interleukin-2 production / T cell activation / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / PIP3 activates AKT signaling / signaling receptor activity / virus receptor activity / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / cellular response to lipopolysaccharide / adaptive immune response / cell surface receptor signaling pathway / receptor ligand activity / immune response / external side of plasma membrane / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of DNA-templated transcription / cell surface / extracellular exosome / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Poxvirus M2 / Poxvirus M2 protein / CD86, IgV domain / : / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. ...Poxvirus M2 / Poxvirus M2 protein / CD86, IgV domain / : / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
T-lymphocyte activation antigen CD86 / Early protein OPG038
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Monkeypox virus (サル痘ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.12 Å
データ登録者Wang Y / Yang S / Zhao H / Deng Z
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Structural and functional insights into the modulation of T cell costimulation by monkeypox virus protein M2.
著者: Shangyu Yang / Yong Wang / Feiyang Yu / Rao Cheng / Yiwei Zhang / Dan Zhou / Xuanxiu Ren / Zengqin Deng / Haiyan Zhao /
要旨: The rapid spread of monkeypox in multiple countries has resulted in a global public health threat and has caused international concerns since May 2022. Poxvirus encoded M2 protein is a member of the ...The rapid spread of monkeypox in multiple countries has resulted in a global public health threat and has caused international concerns since May 2022. Poxvirus encoded M2 protein is a member of the poxvirus immune evasion family and plays roles in host immunomodulation via the regulation of innate immune response mediated by the NF-κB pathway and adaptive immune response mediated by B7 ligands. However, the interaction of monkeypox virus (MPXV) M2 with B7 ligands and structural insight into poxviral M2 function have remained elusive. Here we reveal that MPXV M2, co-existing as a hexamer and a heptamer, recognizes human B7.1 and B7.2 (hB7.1/2) with high avidities. The binding of oligomeric MPXV M2 interrupts the interactions of hB7.1/2 with CD28 and CTLA4 and subverts T cell activation mediated by B7.1/2 costimulatory signals. Cryo-EM structures of M2 in complex with hB7.1/2 show that M2 binds to the shallow concave face of hB7.1/2 and displays sterically competition with CD28 and CTLA4 for the binding to hB7.1/2. Our findings provide structural mechanisms of poxviral M2 function and immune evasion deployed by poxviruses.
履歴
登録2023年1月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年8月30日-
マップ公開2023年8月30日-
更新2023年12月13日-
現状2023年12月13日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_35076.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_35076.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.95 Å/pix.
x 320 pix.
= 304. Å		0.95 Å/pix.
x 320 pix.
= 304. Å		0.95 Å/pix.
x 320 pix.
= 304. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.95 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.1
最小 - 最大-0.9952626 - 1.6704717
平均 (標準偏差)0.0014673305 (±0.036700994)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 304.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_35076_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_35076_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : M2-hB7.2

全体名称: M2-hB7.2
要素
  • 複合体: M2-hB7.2
    • タンパク質・ペプチド: NFkB inhibitor
    • タンパク質・ペプチド: T-lymphocyte activation antigen CD86

-
超分子 #1: M2-hB7.2

超分子名称: M2-hB7.2 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

-
分子 #1: NFkB inhibitor

分子名称: NFkB inhibitor / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 7 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Monkeypox virus (サル痘ウイルス)
分子量理論値: 23.285348 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: VEYKNTICPP RQDYRYWYFV AELTIGVNYD INSTIIGECH MSESYIDRNA NIVLTGYGLK INMTIMDTDQ RFVAAAEGVG KDNKLSVLL FTTQRLDKVH HNISVTITCM EMNCGTTKYN SDLPESIHKS SSCDITINGS CVTCVNLETD PTKINPHYLH P KNKYLYHN ...文字列:
VEYKNTICPP RQDYRYWYFV AELTIGVNYD INSTIIGECH MSESYIDRNA NIVLTGYGLK INMTIMDTDQ RFVAAAEGVG KDNKLSVLL FTTQRLDKVH HNISVTITCM EMNCGTTKYN SDLPESIHKS SSCDITINGS CVTCVNLETD PTKINPHYLH P KNKYLYHN SEYSMRGSYG VTFIDELNQC LLDIKELSYD ICYRE

UniProtKB: Early protein OPG038

-
分子 #2: T-lymphocyte activation antigen CD86

分子名称: T-lymphocyte activation antigen CD86 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 7 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 24.420646 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: LKIQAYFNET ADLPCQFANS QNQSLSELVV FWQDQENLVL NEVYLGKEKF DSVHSKYMGR TSFDSDSWTL RLHNLQIKDK GLYQCIIHH KKPTGMIRIH QMNSELSVLA NFSQPEIVPI SNITENVYIN LTCSSIHGYP EPKKMSVLLR TKNSTIEYDG V MQKSQDNV ...文字列:
LKIQAYFNET ADLPCQFANS QNQSLSELVV FWQDQENLVL NEVYLGKEKF DSVHSKYMGR TSFDSDSWTL RLHNLQIKDK GLYQCIIHH KKPTGMIRIH QMNSELSVLA NFSQPEIVPI SNITENVYIN LTCSSIHGYP EPKKMSVLLR TKNSTIEYDG V MQKSQDNV TELYDVSISL SVSFPDVTSN MTIFCILETD KTRLLSSPFS IELED

UniProtKB: T-lymphocyte activation antigen CD86

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL CRYO ARM 300
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm

-
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.12 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 45302
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る