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万見
- EMDB-34220: Cryo-EM structure of human Neuroligin 2 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-34220
タイトルCryo-EM structure of human Neuroligin 2
マップデータ
試料
  • 複合体: homodimer of Neuroligin 2
    • タンパク質・ペプチド: Neuroligin-2ニューロリギン
キーワードsynapse protein (シナプス) / plasma membrane (細胞膜) / MEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


neurotransmitter-gated ion channel clustering / jump response / positive regulation of t-SNARE clustering / symmetric, GABA-ergic, inhibitory synapse / gephyrin clustering involved in postsynaptic density assembly / terminal button organization / postsynaptic density protein 95 clustering / cell-cell junction maintenance / postsynaptic membrane assembly / positive regulation of synaptic vesicle clustering ...neurotransmitter-gated ion channel clustering / jump response / positive regulation of t-SNARE clustering / symmetric, GABA-ergic, inhibitory synapse / gephyrin clustering involved in postsynaptic density assembly / terminal button organization / postsynaptic density protein 95 clustering / cell-cell junction maintenance / postsynaptic membrane assembly / positive regulation of synaptic vesicle clustering / presynaptic membrane assembly / 走性 / ribbon synapse / inhibitory synapse / regulation of respiratory gaseous exchange by nervous system process / insulin metabolic process / neuron cell-cell adhesion / presynapse assembly / neurexin family protein binding / dopaminergic synapse / protein localization to synapse / inhibitory synapse assembly / regulation of AMPA receptor activity / positive regulation of inhibitory postsynaptic potential / glycinergic synapse / synaptic transmission, GABAergic / postsynaptic specialization membrane / protein localization to cell surface / Neurexins and neuroligins / positive regulation of synapse assembly / positive regulation of protein localization to synapse / positive regulation of dendritic spine development / locomotory exploration behavior / social behavior / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / neuromuscular process controlling balance / synaptic vesicle endocytosis / regulation of presynapse assembly / excitatory synapse / sensory perception of pain / cell adhesion molecule binding / synapse assembly / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / dendritic shaft / positive regulation of synaptic transmission, GABAergic / synapse organization / modulation of chemical synaptic transmission / positive regulation of insulin secretion / 細胞接着 / presynaptic membrane / signaling receptor activity / chemical synaptic transmission / postsynaptic membrane / シナプス / positive regulation of cell population proliferation / 細胞膜 / 生体膜 / identical protein binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
ニューロリギン / Carboxylesterase type B, conserved site / Carboxylesterases type-B signature 2. / Carboxylesterase, type B / Carboxylesterase family / Alpha/Beta hydrolase fold
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Zhang H / Zhang Z / Hou M
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: Front Endocrinol (Lausanne) / 年: 2022
タイトル: Expression and structural analysis of human neuroligin 2 and neuroligin 3 implicated in autism spectrum disorders.
著者: Zhenzhen Zhang / Mengzhuo Hou / Huaxing Ou / Daping Wang / Zhifang Li / Huawei Zhang / Jianping Lu /
要旨: The development of autism spectrum disorders (ASDs) involves both environmental factors such as maternal diabetes and genetic factors such as neuroligins (NLGNs). NLGN2 and NLGN3 are two members of ...The development of autism spectrum disorders (ASDs) involves both environmental factors such as maternal diabetes and genetic factors such as neuroligins (NLGNs). NLGN2 and NLGN3 are two members of NLGNs with distinct distributions and functions in synapse development and plasticity. The relationship between maternal diabetes and NLGNs, and the distinct working mechanisms of different NLGNs currently remain unclear. Here, we first analyzed the expression levels of NLGN2 and NLGN3 in a streptozotocin-induced ASD mouse model and different brain regions to reveal their differences and similarities. Then, cryogenic electron microscopy (cryo-EM) structures of human NLGN2 and NLGN3 were determined. The overall structures are similar to their homologs in previous reports. However, structural comparisons revealed the relative rotations of two protomers in the homodimers of NLGN2 and NLGN3. Taken together with the previously reported NLGN2-MDGA1 complex, we speculate that the distinct assembly adopted by NLGN2 and NLGN3 may affect their interactions with MDGAs. Our results provide structural insights into the potential distinct mechanisms of NLGN2 and NLGN3 implicated in the development of ASD.
履歴
登録2022年9月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年3月1日-
マップ公開2023年3月1日-
更新2024年4月3日-
現状2024年4月3日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_34220.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_34220.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.92 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.38
最小 - 最大-2.581008 - 4.059253
平均 (標準偏差)0.0005898646 (±0.08533712)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 235.52 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_34220_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_34220_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : homodimer of Neuroligin 2

全体名称: homodimer of Neuroligin 2
要素
  • 複合体: homodimer of Neuroligin 2
    • タンパク質・ペプチド: Neuroligin-2ニューロリギン

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超分子 #1: homodimer of Neuroligin 2

超分子名称: homodimer of Neuroligin 2 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Neuroligin-2

分子名称: Neuroligin-2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 90.913781 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MWLLALCLVG LAGAQRGGGG PGGGAPGGPG LGLGSLGEER FPVVNTAYGR VRGVRRELNN EILGPVVQFL GVPYATPPLG ARRFQPPEA PASWPGVRNA TTLPPACPQN LHGALPAIML PVWFTDNLEA AATYVQNQSE DCLYLNLYVP TEDGPLTKKR D EATLNPPD ...文字列:
MWLLALCLVG LAGAQRGGGG PGGGAPGGPG LGLGSLGEER FPVVNTAYGR VRGVRRELNN EILGPVVQFL GVPYATPPLG ARRFQPPEA PASWPGVRNA TTLPPACPQN LHGALPAIML PVWFTDNLEA AATYVQNQSE DCLYLNLYVP TEDGPLTKKR D EATLNPPD TDIRDPGKKP VMLFLHGGSY MEGTGNMFDG SVLAAYGNVI VATLNYRLGV LGFLSTGDQA AKGNYGLLDQ IQ ALRWLSE NIAHFGGDPE RITIFGSGAG ASCVNLLILS HHSEGLFQKA IAQSGTAISS WSVNYQPLKY TRLLAAKVGC DRE DSAEAV ECLRRKPSRE LVDQDVQPAR YHIAFGPVVD GDVVPDDPEI LMQQGEFLNY DMLIGVNQGE GLKFVEDSAE SEDG VSASA FDFTVSNFVD NLYGYPEGKD VLRETIKFMY TDWADRDNGE MRRKTLLALF TDHQWVAPAV ATAKLHADYQ SPVYF YTFY HHCQAEGRPE WADAAHGDEL PYVFGVPMVG ATDLFPCNFS KNDVMLSAVV MTYWTNFAKT GDPNQPVPQD TKFIHT KPN RFEEVVWSKF NSKEKQYLHI GLKPRVRDNY RANKVAFWLE LVPHLHNLHT ELFTTTTRLP PYATRWPPRP PAGAPGT RR PPPPATLPPE PEPEPGPRAY DRFPGDSRDY STELSVTVAV GASLLFLNIL AFAALYYKRD RRQELRCRRL SPPGGSGS G VPGGGPLLPA AGRELPPEEE LVSLQLKRGG GVGADPAEAL RPACPPDYTL ALRRAPDDVP LLAPGALTLL PSGLGPPPP PPPPSLHPFG PFPPPPPTAT SHNNTLPHPH STTRV

UniProtKB: Neuroligin-2

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系最小 デフォーカス（補正後）: 1.5 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 192341

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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