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- EMDB-33719: CryoEM tetra protofilament structure of the hamster prion 108-144... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-33719
タイトルCryoEM tetra protofilament structure of the hamster prion 108-144 fibril
マップデータCryo-EM map of hamster prion 108-144 fibril, sharpened map.
試料
  • 組織: 2.2 Angstrom cryo-EM tetra-protofilament structure of the hamster prion 108-144 fibril reveals an ordered water channel in the center
    • タンパク質・ペプチド: Major prion protein
  • リガンド: water
キーワードPrion / fibril / hamster / PROTEIN FIBRIL
機能・相同性
機能・相同性情報


aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / regulation of calcium ion import across plasma membrane / glycosaminoglycan binding / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / cupric ion binding / negative regulation of interleukin-17 production / type 5 metabotropic glutamate receptor binding / negative regulation of dendritic spine maintenance / negative regulation of activated T cell proliferation / negative regulation of interleukin-2 production ...aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / regulation of calcium ion import across plasma membrane / glycosaminoglycan binding / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / cupric ion binding / negative regulation of interleukin-17 production / type 5 metabotropic glutamate receptor binding / negative regulation of dendritic spine maintenance / negative regulation of activated T cell proliferation / negative regulation of interleukin-2 production / positive regulation of glutamate receptor signaling pathway / negative regulation of type II interferon production / negative regulation of amyloid-beta formation / cuprous ion binding / positive regulation of protein targeting to membrane / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / side of membrane / positive regulation of calcium-mediated signaling / neuron projection maintenance / inclusion body / molecular function activator activity / positive regulation of protein localization to plasma membrane / molecular condensate scaffold activity / protein destabilization / protein homooligomerization / cellular response to amyloid-beta / positive regulation of neuron apoptotic process / terminal bouton / amyloid-beta binding / presynapse / signaling receptor activity / protease binding / microtubule binding / amyloid fibril formation / learning or memory / regulation of cell cycle / intracellular signal transduction / membrane raft / copper ion binding / dendrite / protein-containing complex binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / Golgi apparatus / cell surface / endoplasmic reticulum / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Prion, copper binding octapeptide repeat / Copper binding octapeptide repeat region / Major prion protein N-terminal domain / Major prion protein bPrPp - N terminal / Prion protein signature 1. / Prion protein signature 2. / Prion protein / Major prion protein / Prion/Doppel protein, beta-ribbon domain / Prion/Doppel beta-ribbon domain superfamily / Prion/Doppel alpha-helical domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Major prion protein
類似検索 - 構成要素
生物種Mesocricetus auratus (ネズミ)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Chen EH-L / Kao S-W / Lee C-H / Huang JYC / Chen RP-Y / Wu K-P
資金援助 台湾, 5件
OrganizationGrant number国
Academia Sinica (Taiwan)AS-CDA-110-L03 台湾
Ministry of Science and Technology (MoST, Taiwan)MOST 105-2119-M-001-028 台湾
Ministry of Science and Technology (MoST, Taiwan)106-2923-M-001-003-MY3 台湾
Ministry of Science and Technology (MoST, Taiwan)109-2113-M-001-001 台湾
Ministry of Science and Technology (MoST, Taiwan)MOST 109-2311-B-001-022 台湾
引用ジャーナル: J Am Chem Soc / 年: 2022
タイトル: 2.2 Å Cryo-EM Tetra-Protofilament Structure of the Hamster Prion 108-144 Fibril Reveals an Ordered Water Channel in the Center.
著者: Eric H-L Chen / Hsi-Wen Kao / Chih-Hsuan Lee / Jessica Y C Huang / Kuen-Phon Wu / Rita P-Y Chen /
要旨: Fibrils of the hamster prion peptide (sHaPrP, sequence 108-144) were prepared in an acidic solution, and their structure was solved by cryogenic electron microscopy with a resolution of 2.23 Å based ...Fibrils of the hamster prion peptide (sHaPrP, sequence 108-144) were prepared in an acidic solution, and their structure was solved by cryogenic electron microscopy with a resolution of 2.23 Å based on the gold-standard Fourier shell correlation (FSC) curve. The fibril has a novel architecture that has never been found in other amyloid fibrils. Each fibril is assembled by four protofilaments (PFs) and has an ordered water channel in the center. Each protofilament contains three β-strands (125-130, 133-135, and 138-141) arranged in an "R"-shaped construct. The structural data indicate that these three β-strand segments are the most amyloidogenic region of the prion peptide/protein and might be the site of nucleation during fibrillization under conditions without denaturants.
履歴
登録2022年6月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年7月27日-
マップ公開2022年7月27日-
更新2024年7月3日-
現状2024年7月3日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_33719.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_33719.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 83.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM map of hamster prion 108-144 fibril, sharpened map.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 280 pix.
= 232.4 Å		0.83 Å/pix.
x 280 pix.
= 232.4 Å		0.83 Å/pix.
x 280 pix.
= 232.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.83 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0137
最小 - 最大-0.07479385 - 0.12725517
平均 (標準偏差)0.0000094048455 (±0.0024759083)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ280280280
Spacing280280280
セルA=B=C: 232.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: Cryo-EM map of hamster prion 108-144 fibril, half map.

ファイルemd_33719_half_map_1.map
注釈Cryo-EM map of hamster prion 108-144 fibril, half map.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Cryo-EM map of hamster prion 108-144 fibril, half map.

ファイルemd_33719_half_map_2.map
注釈Cryo-EM map of hamster prion 108-144 fibril, half map.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : 2.2 Angstrom cryo-EM tetra-protofilament structure of the hamster...

全体名称: 2.2 Angstrom cryo-EM tetra-protofilament structure of the hamster prion 108-144 fibril reveals an ordered water channel in the center
要素
  • 組織: 2.2 Angstrom cryo-EM tetra-protofilament structure of the hamster prion 108-144 fibril reveals an ordered water channel in the center
    • タンパク質・ペプチド: Major prion protein
  • リガンド: water

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超分子 #1: 2.2 Angstrom cryo-EM tetra-protofilament structure of the hamster...

超分子名称: 2.2 Angstrom cryo-EM tetra-protofilament structure of the hamster prion 108-144 fibril reveals an ordered water channel in the center
タイプ: tissue / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Mesocricetus auratus (ネズミ) / Synthetically produced: Yes

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分子 #1: Major prion protein

分子名称: Major prion protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 24 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mesocricetus auratus (ネズミ)
分子量理論値: 2.499955 KDa
配列文字列:
GAVVGGLGGY MLGSAMSRPM MHFGN

UniProtKB: Major prion protein

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分子 #2: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 25 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 3.7
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 1.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 4.77 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -1.76 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / 使用した粒子像数: 336759
Segment selection選択した数: 2368403 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: sinogram model
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL / 温度因子: 21.9
得られたモデル

PDB-7yat:
CryoEM tetra protofilament structure of the hamster prion 108-144 fibril

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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