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万見
- EMDB-33311: Cryo-EM structure of CopC-CaM-caspase-3 with ADPR -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-33311
タイトルCryo-EM structure of CopC-CaM-caspase-3 with ADPR
マップデータ
試料
  • 複合体: Cryo-EM structure of CopC-CaM-caspase-3 with ADPR
    • タンパク質・ペプチド: Caspase-3
    • タンパク質・ペプチド: Arginine ADP-riboxanase CopC
    • タンパク質・ペプチド: Calmodulin-1
  • リガンド: NICOTINAMIDE
  • リガンド: ADENOSINE-5-DIPHOSPHORIBOSE
機能・相同性
機能・相同性情報


Lyases; Carbon-nitrogen lyases; Other carbon-nitrogen lyases / ADP-riboxanase activity / symbiont-mediated perturbation of host programmed cell death / caspase-3 / Stimulation of the cell death response by PAK-2p34 / phospholipase A2 activator activity / anterior neural tube closure / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to osmotic stress / leukocyte apoptotic process / positive regulation of pyroptotic inflammatory response ...Lyases; Carbon-nitrogen lyases; Other carbon-nitrogen lyases / ADP-riboxanase activity / symbiont-mediated perturbation of host programmed cell death / caspase-3 / Stimulation of the cell death response by PAK-2p34 / phospholipase A2 activator activity / anterior neural tube closure / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to osmotic stress / leukocyte apoptotic process / positive regulation of pyroptotic inflammatory response / glial cell apoptotic process / NADE modulates death signalling / luteolysis / response to cobalt ion / cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic signaling pathway / death-inducing signaling complex / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase inhibitor activity / cellular response to staurosporine / Apoptosis induced DNA fragmentation / cysteine-type endopeptidase activity involved in execution phase of apoptosis / Caspase activation via Dependence Receptors in the absence of ligand / Apoptotic cleavage of cell adhesion proteins / death receptor binding / SMAC, XIAP-regulated apoptotic response / Activation of caspases through apoptosome-mediated cleavage / axonal fasciculation / Signaling by Hippo / cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / SMAC (DIABLO) binds to IAPs / SMAC(DIABLO)-mediated dissociation of IAP:caspase complexes / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / fibroblast apoptotic process / execution phase of apoptosis / Reduction of cytosolic Ca++ levels / negative regulation of cytokine production / epithelial cell apoptotic process / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / platelet formation / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / organelle localization by membrane tethering / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Other interleukin signaling / regulation of cardiac muscle cell action potential / autophagosome membrane docking / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / positive regulation of amyloid-beta formation / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / Apoptotic cleavage of cellular proteins / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / negative regulation of B cell proliferation / pyroptotic inflammatory response / Phase 0 - rapid depolarisation / T cell homeostasis / protein phosphatase activator activity / negative regulation of activated T cell proliferation / RHO GTPases activate PAKs / positive regulation of phosphoprotein phosphatase activity / Ion transport by P-type ATPases / B cell homeostasis / Long-term potentiation / neurotrophin TRK receptor signaling pathway / Uptake and function of anthrax toxins / Regulation of MECP2 expression and activity / Calcineurin activates NFAT / protein maturation / negative regulation of cell cycle / catalytic complex / DARPP-32 events / detection of calcium ion / response to X-ray / regulation of cardiac muscle contraction / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Smooth Muscle Contraction / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / calcium channel inhibitor activity / RHO GTPases activate IQGAPs / cellular response to interferon-beta / regulation of macroautophagy / response to amino acid / cell fate commitment / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / response to tumor necrosis factor / Pyroptosis / Protein methylation
類似検索 - 分子機能
Arginine ADP-riboxanase OspC1-3 / Shigella flexneri OspC protein / Ankyrin repeat / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain ...Arginine ADP-riboxanase OspC1-3 / Shigella flexneri OspC protein / Ankyrin repeat / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues / Peptidase C14, p20 domain / Caspase family p20 domain profile. / : / Caspase domain / Caspase-like domain superfamily / EF-hand domain pair / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Caspase-3 / Arginine ADP-riboxanase CopC
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Chromobacterium violaceum (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.18 Å
データ登録者Zhang K / Peng T / Tao XY / Tian M / Li YX / Wang Z / Ma SF / Hu SF / Pan X / Xue J ...Zhang K / Peng T / Tao XY / Tian M / Li YX / Wang Z / Ma SF / Hu SF / Pan X / Xue J / Luo JW / Wu QL / Fu Y / Li S
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2022
タイトル: Structural insights into caspase ADPR deacylization catalyzed by a bacterial effector and host calmodulin.
著者: Kuo Zhang / Ting Peng / Xinyuan Tao / Miao Tian / Yanxin Li / Zhao Wang / Shuaifei Ma / Shufan Hu / Xing Pan / Juan Xue / Jiwei Luo / Qiulan Wu / Yang Fu / Shan Li /
要旨: Programmed cell death and caspase proteins play a pivotal role in host innate immune response combating pathogen infections. Blocking cell death is employed by many bacterial pathogens as a universal ...Programmed cell death and caspase proteins play a pivotal role in host innate immune response combating pathogen infections. Blocking cell death is employed by many bacterial pathogens as a universal virulence strategy. CopC family type III effectors, including CopC from an environmental pathogen Chromobacterium violaceum, utilize calmodulin (CaM) as a co-factor to inactivate caspases by arginine ADPR deacylization. However, the molecular basis of the catalytic and substrate/co-factor binding mechanism is unknown. Here, we determine successive cryo-EM structures of CaM-CopC-caspase-3 ternary complex in pre-reaction, transition, and post-reaction states, which elucidate a multistep enzymatic mechanism of CopC-catalyzed ADPR deacylization. Moreover, we capture a snapshot of the detachment of modified caspase-3 from CopC. These structural insights are validated by mutagenesis analyses of CopC-mediated ADPR deacylization in vitro and animal infection in vivo. Our study offers a structural framework for understanding the molecular basis of arginine ADPR deacylization catalyzed by the CopC family.
履歴
登録2022年4月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年12月14日-
マップ公開2022年12月14日-
更新2022年12月28日-
現状2022年12月28日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_33311.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_33311.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.842 Å
密度
表面レベル登録者による: 9.0
最小 - 最大-34.565094 - 64.525406
平均 (標準偏差)1.4505983e-12 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 303.12 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_33311_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_33311_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Cryo-EM structure of CopC-CaM-caspase-3 with ADPR

全体名称: Cryo-EM structure of CopC-CaM-caspase-3 with ADPR
要素
  • 複合体: Cryo-EM structure of CopC-CaM-caspase-3 with ADPR
    • タンパク質・ペプチド: Caspase-3
    • タンパク質・ペプチド: Arginine ADP-riboxanase CopC
    • タンパク質・ペプチド: Calmodulin-1
  • リガンド: NICOTINAMIDE
  • リガンド: ADENOSINE-5-DIPHOSPHORIBOSE

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超分子 #1: Cryo-EM structure of CopC-CaM-caspase-3 with ADPR

超分子名称: Cryo-EM structure of CopC-CaM-caspase-3 with ADPR / タイプ: complex / ID: 1 / キメラ: Yes / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Caspase-3

分子名称: Caspase-3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: caspase-3
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 31.651938 KDa
組換発現生物種: Bacteria Latreille et al. 1825 (昆虫)
配列文字列: MENTENSVDS KSIKNLEPKI IHGSESMDSG ISLDNSYKMD YPEMGLCIII NNKNFHKSTG MTSRSGTDVD AANLRETFRN LKYEVRNKN DLTREEIVEL MRDVSKEDHS KRSSFVCVLL SHGEEGIIFG TNGPVDLKKI TNFFRGDRCR SLTGKPKLFI I QACRGTEL ...文字列:
MENTENSVDS KSIKNLEPKI IHGSESMDSG ISLDNSYKMD YPEMGLCIII NNKNFHKSTG MTSRSGTDVD AANLRETFRN LKYEVRNKN DLTREEIVEL MRDVSKEDHS KRSSFVCVLL SHGEEGIIFG TNGPVDLKKI TNFFRGDRCR SLTGKPKLFI I QACRGTEL DCGIETDSGV DDDMACHKIP VEADFLYAYS TAPGYYSWRN SKDGSWFIQS LCAMLKQYAD KLEFMHILTR VN RKVATEF ESFSFDATFH AKKQIPCIVS MLTKELYFYH

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分子 #2: Arginine ADP-riboxanase CopC

分子名称: Arginine ADP-riboxanase CopC / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: Lyases; Carbon-nitrogen lyases; Other carbon-nitrogen lyases
由来(天然)生物種: Chromobacterium violaceum (バクテリア)
分子量理論値: 52.985516 KDa
組換発現生物種: Bacteria Latreille et al. 1825 (昆虫)
配列文字列: MRVENHSPSL SKLNPPEAGS GDPTAIGRRL SGIRRAPLPH VSAGSDGEAA AAGKIGAFLR KAVAAQSYGL MFANGKLFEA TGDALEKRG QYGFSALQRL DGLSRRNLAA VEARLGALDS AERGLKERIM TGAWHFRHQS NAALDDGKTA AIASNHLLAR E SRSSGGNT ...文字列:
MRVENHSPSL SKLNPPEAGS GDPTAIGRRL SGIRRAPLPH VSAGSDGEAA AAGKIGAFLR KAVAAQSYGL MFANGKLFEA TGDALEKRG QYGFSALQRL DGLSRRNLAA VEARLGALDS AERGLKERIM TGAWHFRHQS NAALDDGKTA AIASNHLLAR E SRSSGGNT FAGDKALLSN HDFVFFGVEF SGRGKQDKPL NHKHSTMDFG ANAYVVPDTL PACRHGYLTL TDHFFNRVPG GR EAEHQDF VGSFPQMGAE TGRWIHEGKY RQNAPIFNYR DMKAAVALHL IEFLRDSKDA AFKAYVFDQA MQSGQALDRV LNS VFQAEF HIPRLMATTD YAKHPLRPML LKEAVDSVNL PALSGLVSSK GDAVTAMWHA IDKGKDAVAA HLLGNWRFEA GDFA SAPPG FYHELNYALS EHGASVYILD QFLSRGWAAV NAPFEHVNSG ETMLDNAVKY GNREMAAALI KHGADRNLLS EWNGG KLDA LLA

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分子 #3: Calmodulin-1

分子名称: Calmodulin-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 16.852545 KDa
組換発現生物種: Bacteria Latreille et al. 1825 (昆虫)
配列文字列:
MADQLTEEQI AEFKEAFSLF DKDGDGTITT KELGTVMRSL GQNPTEAELQ DMINEVDADG NGTIDFPEFL TMMARKMKDT DSEEEIREA FRVFDKDGNG YISAAELRHV MTNLGEKLTD EEVDEMIREA DIDGDGQVNY EEFVQMMTAK

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分子 #4: NICOTINAMIDE

分子名称: NICOTINAMIDE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 1 / 式: NCA
分子量理論値: 122.125 Da
Chemical component information

ChemComp-NCA:
NICOTINAMIDE / ニコチンアミド / 薬剤*YM

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分子 #5: ADENOSINE-5-DIPHOSPHORIBOSE

分子名称: ADENOSINE-5-DIPHOSPHORIBOSE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 1 / 式: APR
分子量理論値: 559.316 Da
Chemical component information

ChemComp-APR:
ADENOSINE-5-DIPHOSPHORIBOSE

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.18 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 232460
初期 角度割当タイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: OTHER

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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