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- EMDB-33270: Human Cx36/GJD2 (BRIL-fused mutant) gap junction channel in deter... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-33270
タイトルHuman Cx36/GJD2 (BRIL-fused mutant) gap junction channel in detergents at 2.2 Angstroms resolution
マップデータsharpened_map
試料
  • 複合体: Cx36-BRIL
    • タンパク質・ペプチド: Gap junction delta-2 protein,Soluble cytochrome b562
  • リガンド: 1,2-DIMYRISTOYL-RAC-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE
  • リガンド: CHOLESTEROL HEMISUCCINATE
  • リガンド: 1,2-DIPALMITOYL-PHOSPHATIDYL-GLYCEROLE
  • リガンド: water
機能・相同性
機能・相同性情報


Electric Transmission Across Gap Junctions / connexin complex / Gap junction assembly / gap junction channel activity / neuronal action potential / visual perception / electron transport chain / cell-cell signaling / chemical synaptic transmission / periplasmic space ...Electric Transmission Across Gap Junctions / connexin complex / Gap junction assembly / gap junction channel activity / neuronal action potential / visual perception / electron transport chain / cell-cell signaling / chemical synaptic transmission / periplasmic space / electron transfer activity / iron ion binding / synapse / heme binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Gap junction delta-2 protein (Cx36) / Connexin / Connexin, N-terminal / Connexin, conserved site / Gap junction protein, cysteine-rich domain / Connexin, N-terminal domain superfamily / Connexin / Connexins signature 1. / Connexins signature 2. / Connexin homologues ...Gap junction delta-2 protein (Cx36) / Connexin / Connexin, N-terminal / Connexin, conserved site / Gap junction protein, cysteine-rich domain / Connexin, N-terminal domain superfamily / Connexin / Connexins signature 1. / Connexins signature 2. / Connexin homologues / Gap junction channel protein cysteine-rich domain / Cytochrome b562 / Cytochrome b562 / Cytochrome c/b562
類似検索 - ドメイン・相同性
Soluble cytochrome b562 / Gap junction delta-2 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Cho HJ / Lee SN / Jeong H / Ryu B / Lee HJ / Woo JS / Lee HH
資金援助 韓国, 2件
OrganizationGrant number国
National Research Foundation (NRF, Korea)2022R1A2B5B02002529 韓国
National Research Foundation (NRF, Korea)2018R1C1B6004447 韓国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Cryo-EM structures of human Cx36/GJD2 neuronal gap junction channel.
著者: Seu-Na Lee / Hwa-Jin Cho / Hyeongseop Jeong / Bumhan Ryu / Hyuk-Joon Lee / Minsoo Kim / Jejoong Yoo / Jae-Sung Woo / Hyung Ho Lee /
要旨: Connexin 36 (Cx36) is responsible for signal transmission in electrical synapses by forming interneuronal gap junctions. Despite the critical role of Cx36 in normal brain function, the molecular ...Connexin 36 (Cx36) is responsible for signal transmission in electrical synapses by forming interneuronal gap junctions. Despite the critical role of Cx36 in normal brain function, the molecular architecture of the Cx36 gap junction channel (GJC) is unknown. Here, we determine cryo-electron microscopy structures of Cx36 GJC at 2.2-3.6 Å resolutions, revealing a dynamic equilibrium between its closed and open states. In the closed state, channel pores are obstructed by lipids, while N-terminal helices (NTHs) are excluded from the pore. In the open state with pore-lining NTHs, the pore is more acidic than those in Cx26 and Cx46/50 GJCs, explaining its strong cation selectivity. The conformational change during channel opening also includes the α-to-π-helix transition of the first transmembrane helix, which weakens the protomer-protomer interaction. Our structural analyses provide high resolution information on the conformational flexibility of Cx36 GJC and suggest a potential role of lipids in the channel gating.
履歴
登録2022年4月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年3月22日-
マップ公開2023年3月22日-
更新2023年3月22日-
現状2023年3月22日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_33270.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_33270.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 600.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈sharpened_map
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.675 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.45
最小 - 最大-3.7389934 - 6.3313518
平均 (標準偏差)7.52069e-05 (±0.15548573)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ540540540
Spacing540540540
セルA=B=C: 364.5 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: half map A

ファイルemd_33270_half_map_1.map
注釈half_map_A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map B

ファイルemd_33270_half_map_2.map
注釈half_map_B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Cx36-BRIL

全体名称: Cx36-BRIL
要素
  • 複合体: Cx36-BRIL
    • タンパク質・ペプチド: Gap junction delta-2 protein,Soluble cytochrome b562
  • リガンド: 1,2-DIMYRISTOYL-RAC-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE
  • リガンド: CHOLESTEROL HEMISUCCINATE
  • リガンド: 1,2-DIPALMITOYL-PHOSPHATIDYL-GLYCEROLE
  • リガンド: water

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超分子 #1: Cx36-BRIL

超分子名称: Cx36-BRIL / タイプ: complex / ID: 1 / キメラ: Yes / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Gap junction delta-2 protein,Soluble cytochrome b562

分子名称: Gap junction delta-2 protein,Soluble cytochrome b562
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: The chimeric protein of Cx36 (UNP residues 1-108), BRIL (UNP residues 23-123 with mutation M29W, H124I, R128L), Cx36 (UNP residues 188-321), linker and tags
コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 40.999199 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MGEWTILERL LEAAVQQHST MIGRILLTVV VIFRILIVAI VGETVYDDEQ TMFVCNTLQP GCNQACYDRA FPISHIRYWV FQIIMVCTP SLCFITYSVH QSAKQRERRA DLEDNWETLN DNLKVIEKAD NAAQVKDALT KMRAAALDAQ KATPPKLEDK S PDSPEMKD ...文字列:
MGEWTILERL LEAAVQQHST MIGRILLTVV VIFRILIVAI VGETVYDDEQ TMFVCNTLQP GCNQACYDRA FPISHIRYWV FQIIMVCTP SLCFITYSVH QSAKQRERRA DLEDNWETLN DNLKVIEKAD NAAQVKDALT KMRAAALDAQ KATPPKLEDK S PDSPEMKD FRHGFDILVG QIDDALKLAN EGKVKEAQAA AEQLKTTRNA YIQKYLKLRR QEGISRFYII QVVFRNALEI GF LVGQYFL YGFSVPGLYE CNRYPCIKEV ECYVSRPTEK TVFLVFMFAV SGICVVLNLA ELNHLGWRKI KLAVRGAQAK RKS IYEIRN KDLPRVSVPN FGRTQSSDSA YVSRDYKDDD DK

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分子 #2: 1,2-DIMYRISTOYL-RAC-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE

分子名称: 1,2-DIMYRISTOYL-RAC-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 72 / 式: MC3
分子量理論値: 677.933 Da
Chemical component information

ChemComp-MC3:
1,2-DIMYRISTOYL-RAC-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE / リン脂質*YM

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分子 #3: CHOLESTEROL HEMISUCCINATE

分子名称: CHOLESTEROL HEMISUCCINATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 24 / 式: Y01
分子量理論値: 486.726 Da
Chemical component information

ChemComp-Y01:
CHOLESTEROL HEMISUCCINATE / コレステリルヘミスクシナ-ト

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分子 #4: 1,2-DIPALMITOYL-PHOSPHATIDYL-GLYCEROLE

分子名称: 1,2-DIPALMITOYL-PHOSPHATIDYL-GLYCEROLE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 12 / 式: LHG
分子量理論値: 722.97 Da
Chemical component information

ChemComp-LHG:
1,2-DIPALMITOYL-PHOSPHATIDYL-GLYCEROLE / ジパルミトイルホスファチジルグリセロ-ル / リン脂質*YM

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分子 #5: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 444 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 70095
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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