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- EMDB-32991: Cryo-EM structure of RAC in the State C2 RNC-RAC complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-32991
タイトルCryo-EM structure of RAC in the State C2 RNC-RAC complex
マップデータ
試料
  • 複合体: RAC in the State C2 RNC-RAC complex
    • タンパク質・ペプチド: Zuotin
    • タンパク質・ペプチド: Ribosome-associated complex subunit SSZ1
キーワードRAC / co-translational folding / TRANSLATION
機能・相同性
機能・相同性情報


: / translational frameshifting / 'de novo' cotranslational protein folding / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / misfolded protein binding / protein folding chaperone complex / regulation of translational fidelity / ribosomal subunit export from nucleus / chaperone-mediated protein folding / protein folding chaperone ...: / translational frameshifting / 'de novo' cotranslational protein folding / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / misfolded protein binding / protein folding chaperone complex / regulation of translational fidelity / ribosomal subunit export from nucleus / chaperone-mediated protein folding / protein folding chaperone / heat shock protein binding / Hsp70 protein binding / rRNA processing / unfolded protein binding / protein folding / ribosome binding / protein refolding / cytoplasmic translation / transcription coactivator activity / ribosome / intracellular signal transduction / nucleolus / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / DNA binding / ATP binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ribosome-associated complex head domain / Ribosome-associated complex head domain superfamily / J-protein Zuotin/DnaJC2 / Ribosome-associated complex head domain / Nt-dnaJ domain signature. / DnaJ domain, conserved site / DnaJ domain / DnaJ molecular chaperone homology domain / dnaJ domain profile. / Chaperone J-domain superfamily ...Ribosome-associated complex head domain / Ribosome-associated complex head domain superfamily / J-protein Zuotin/DnaJC2 / Ribosome-associated complex head domain / Nt-dnaJ domain signature. / DnaJ domain, conserved site / DnaJ domain / DnaJ molecular chaperone homology domain / dnaJ domain profile. / Chaperone J-domain superfamily / DnaJ domain / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Zuotin / Ribosome-associated complex subunit SSZ1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 6.0 Å
データ登録者Chen Y / Gao N
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Science Foundation (NSF, China) 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Structural remodeling of ribosome associated Hsp40-Hsp70 chaperones during co-translational folding.
著者: Yan Chen / Bin Tsai / Ningning Li / Ning Gao /
要旨: Ribosome associated complex (RAC), an obligate heterodimer of HSP40 and HSP70 (Zuo1 and Ssz1 in yeast), is conserved in eukaryotes and functions as co-chaperone for another HSP70 (Ssb1/2 in yeast) to ...Ribosome associated complex (RAC), an obligate heterodimer of HSP40 and HSP70 (Zuo1 and Ssz1 in yeast), is conserved in eukaryotes and functions as co-chaperone for another HSP70 (Ssb1/2 in yeast) to facilitate co-translational folding of nascent polypeptides. Many mechanistic details, such as the coordination of one HSP40 with two HSP70s and the dynamic interplay between RAC-Ssb and growing nascent chains, remain unclear. Here, we report three sets of structures of RAC-containing ribosomal complexes isolated from Saccharomyces cerevisiae. Structural analyses indicate that RAC on the nascent-chain-free ribosome is in an autoinhibited conformation, and in the presence of a nascent chain at the peptide tunnel exit (PTE), RAC undergoes large-scale structural remodeling to make Zuo1 J-Domain more accessible to Ssb. Our data also suggest a role of Zuo1 in orienting Ssb-SBD proximal to the PTE for easy capture of the substrate. Altogether, in accordance with previous data, our work suggests a sequence of structural remodeling events for RAC-Ssb during co-translational folding, triggered by the binding and passage of growing nascent chain from one to another.
履歴
登録2022年3月1日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年6月29日-
マップ公開2022年6月29日-
更新2024年6月26日-
現状2024年6月26日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_32991.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_32991.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 325 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.07 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.015
最小 - 最大-0.032420993 - 0.08148137
平均 (標準偏差)0.000012700848 (±0.00060607225)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ440440440
Spacing440440440
セルA=B=C: 470.80002 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_32991_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_32991_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : RAC in the State C2 RNC-RAC complex

全体名称: RAC in the State C2 RNC-RAC complex
要素
  • 複合体: RAC in the State C2 RNC-RAC complex
    • タンパク質・ペプチド: Zuotin
    • タンパク質・ペプチド: Ribosome-associated complex subunit SSZ1

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超分子 #1: RAC in the State C2 RNC-RAC complex

超分子名称: RAC in the State C2 RNC-RAC complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

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分子 #1: Zuotin

分子名称: Zuotin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 49.109066 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
配列文字列: MFSLPTLTSD ITVEVNSSAT KTPFVRRPVE PVGKFFLQHA QRTLRNHTWS EFERIEAEKN VKTVDESNVD PDELLFDTEL ADEDLLTHD ARDWKTADLY AAMGLSKLRF RATESQIIKA HRKQVVKYHP DKQSAAGGSL DQDGFFKIIQ KAFETLTDSN K RAQYDSCD ...文字列:
MFSLPTLTSD ITVEVNSSAT KTPFVRRPVE PVGKFFLQHA QRTLRNHTWS EFERIEAEKN VKTVDESNVD PDELLFDTEL ADEDLLTHD ARDWKTADLY AAMGLSKLRF RATESQIIKA HRKQVVKYHP DKQSAAGGSL DQDGFFKIIQ KAFETLTDSN K RAQYDSCD FVADVPPPKK GTDYDFYEAW GPVFEAEARF SKKTPIPSLG NKDSSKKEVE QFYAFWHRFD SWRTFEFLDE DV PDDSSNR DHKRYIERKN KAARDKKKTA DNARLVKLVE RAVSEDPRIK MFKEEEKKEK ERRKWEREAG ARAEAEAKAK AEA EAKAKA ESEAKANASA KADKKKAKEA AKAAKKKNKR AIRNSAKEAD YFGDADKATT IDEQVGLIVD SLNDEELVST ADKI KANAA GAKEVLKESA KTIVDSGKLP SSLLSYFV

UniProtKB: Zuotin

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分子 #2: Ribosome-associated complex subunit SSZ1

分子名称: Ribosome-associated complex subunit SSZ1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 58.301453 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
配列文字列: MSSPVIGITF GNTSSSIAYI NPKNDVDVIA NPDGERAIPS ALSYVGEDEY HGGQALQQLI RNPKNTIINF RDFIGLPFDK CDVSKCANG APAVEVDGKV GFVISRGEGK EEKLTVDEVV SRHLNRLKLA AEDYIGSAVK EAVLTVPTNF SEEQKTALKA S AAKIGLQI ...文字列:
MSSPVIGITF GNTSSSIAYI NPKNDVDVIA NPDGERAIPS ALSYVGEDEY HGGQALQQLI RNPKNTIINF RDFIGLPFDK CDVSKCANG APAVEVDGKV GFVISRGEGK EEKLTVDEVV SRHLNRLKLA AEDYIGSAVK EAVLTVPTNF SEEQKTALKA S AAKIGLQI VQFINEPSAA LLAHAEQFPF EKDVNVVVAD FGGIRSDAAV IAVRNGIFTI LATAHDLSLG GDNLDTELVE YF ASEFQKK YQANPRKNAR SLAKLKANSS ITKKTLSNAT SATISIDSLA DGFDYHASIN RMRYELVANK VFAQFSSFVD SVI AKAELD PLDIDAVLLT GGVSFTPKLT TNLEYTLPES VEILGPQNKN ASNNPNELAA SGAALQARLI SDYDADELAE ALQP VIVNT PHLKKPIGLI GAKGEFHPVL LAETSFPVQK KLTLKQAKGD FLIGVYEGDH HIEEKTLEPI PKEENAEEDD ESEWS DDEP EVVREKLYTL GTKLMELGIK NANGVEIIFN INKDGALRVT ARDLKTGNAV KGEL

UniProtKB: Ribosome-associated complex subunit SSZ1

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法, クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
染色タイプ: NEGATIVE / 材質: Uranyl Acetate
凍結凍結剤: NITROGEN

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 47.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: DARK FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 29800
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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