[日本語] English
万見
- EMDB-32971: Structure of a human NHE3-CHP1 complex in the autoinhibited state -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-32971
タイトルStructure of a human NHE3-CHP1 complex in the autoinhibited state
マップデータ
試料
  • 複合体: Human NHE3-CHP1 complex
    • タンパク質・ペプチド: Sodium/hydrogen exchanger 3
    • タンパク質・ペプチド: Calcineurin B homologous protein 1
  • リガンド: [(2~{R})-2-hexadecanoyloxy-3-[oxidanyl-[(2~{S},3~{S},5~{R},6~{S})-2,3,4,5,6-pentakis(oxidanyl)cyclohexyl]oxy-phosphoryl]oxy-propyl] hexadecanoate
  • リガンド: (1S)-2-{[{[(2R)-2,3-DIHYDROXYPROPYL]OXY}(HYDROXY)PHOSPHORYL]OXY}-1-[(PALMITOYLOXY)METHYL]ETHYL STEARATE
キーワードSodium/proton antiporter / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of phosphatase activity / positive regulation of sodium:proton antiporter activity / Sodium/Proton exchangers / membrane docking / negative regulation of protein autophosphorylation / Hyaluronan degradation / positive regulation of protein transport / transporter complex / positive regulation of phospholipid biosynthetic process / potassium:proton antiporter activity ...negative regulation of phosphatase activity / positive regulation of sodium:proton antiporter activity / Sodium/Proton exchangers / membrane docking / negative regulation of protein autophosphorylation / Hyaluronan degradation / positive regulation of protein transport / transporter complex / positive regulation of phospholipid biosynthetic process / potassium:proton antiporter activity / positive regulation of glycoprotein biosynthetic process / sodium:proton antiporter activity / membrane organization / microtubule bundle formation / sodium ion import across plasma membrane / : / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / negative regulation of protein import into nucleus / small GTPase-mediated signal transduction / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / negative regulation of protein phosphorylation / protein kinase inhibitor activity / brush border / potassium channel regulator activity / positive regulation of protein targeting to membrane / negative regulation of protein kinase activity / transport vesicle / cellular response to acidic pH / cytoplasmic microtubule organization / monoatomic ion transport / protein export from nucleus / potassium ion transmembrane transport / negative regulation of protein ubiquitination / phosphatidylinositol binding / regulation of intracellular pH / PDZ domain binding / potassium ion transport / brush border membrane / recycling endosome membrane / kinase binding / calcium-dependent protein binding / microtubule cytoskeleton / early endosome membrane / microtubule binding / membrane fusion / early endosome / apical plasma membrane / protein stabilization / membrane raft / Golgi membrane / focal adhesion / calcium ion binding / cell surface / endoplasmic reticulum / extracellular exosome / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Na+/H+ exchanger, isoforms 3/5 / : / Na+/H+ exchanger / Cation/H+ exchanger, CPA1 family / Cation/H+ exchanger / Sodium/hydrogen exchanger, transmembrane / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Sodium/hydrogen exchanger 3 / Calcineurin B homologous protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Dong Y / Li H / Gao Y / Zhang XC / Zhao Y
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
Chinese Academy of SciencesXDB37030304 中国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2022
タイトル: Structure of a human NHE3-CHP1 complex in the autoinhibited state
著者: Dong Y / Li H / Ilie A / Gao Y / Boucher A / Zhang XC / Orlowski J / Zhao Y
履歴
登録2022年2月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年4月20日-
マップ公開2022年4月20日-
更新2025年7月2日-
現状2025年7月2日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_32971.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_32971.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1 Å/pix.
x 256 pix.
= 256. Å		1 Å/pix.
x 256 pix.
= 256. Å		1 Å/pix.
x 256 pix.
= 256. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0197
最小 - 最大-0.1242538 - 0.2032642
平均 (標準偏差)0.00015900818 (±0.004936958)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 256.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : Human NHE3-CHP1 complex

全体名称: Human NHE3-CHP1 complex
要素
  • 複合体: Human NHE3-CHP1 complex
    • タンパク質・ペプチド: Sodium/hydrogen exchanger 3
    • タンパク質・ペプチド: Calcineurin B homologous protein 1
  • リガンド: [(2~{R})-2-hexadecanoyloxy-3-[oxidanyl-[(2~{S},3~{S},5~{R},6~{S})-2,3,4,5,6-pentakis(oxidanyl)cyclohexyl]oxy-phosphoryl]oxy-propyl] hexadecanoate
  • リガンド: (1S)-2-{[{[(2R)-2,3-DIHYDROXYPROPYL]OXY}(HYDROXY)PHOSPHORYL]OXY}-1-[(PALMITOYLOXY)METHYL]ETHYL STEARATE

-
超分子 #1: Human NHE3-CHP1 complex

超分子名称: Human NHE3-CHP1 complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

-
分子 #1: Sodium/hydrogen exchanger 3

分子名称: Sodium/hydrogen exchanger 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 70.537031 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: GGFQVVTFEW AHVQDPYVIA LWILVASLAK IGFHLSHKVT SVVPESALLI VLGLVLGGIV WAADHIASFT LTPTVFFFYL LPPIVLDAG YFMPNRLFFG NLGTILLYAV VGTVWNAATT GLSLYGVFLS GLMGDLQIGL LDFLLFGSLM AAVDPVAVLA V FEEVHVNE ...文字列:
GGFQVVTFEW AHVQDPYVIA LWILVASLAK IGFHLSHKVT SVVPESALLI VLGLVLGGIV WAADHIASFT LTPTVFFFYL LPPIVLDAG YFMPNRLFFG NLGTILLYAV VGTVWNAATT GLSLYGVFLS GLMGDLQIGL LDFLLFGSLM AAVDPVAVLA V FEEVHVNE VLFIIVFGES LLNDAVTVVL YNVFESFVAL GGDNVTGVDC VKGIVSFFVV SLGGTLVGVV FAFLLSLVTR FT KHVRIIE PGFVFIISYL SYLTSEMLSL SAILAITFCG ICCQKYVKAN ISEQSATTVR YTMKMLASSA ETIIFMFLGI SAV NPFIWT WNTAFVLLTL VFISVYRAIG VVLQTWLLNR YRMVQLEPID QVVLSYGGLR GAVAFALVVL LDGDKVKEKN LFVS TTIIV VFFTVIFQGL TIKPLVQWLK VKRSEHREPR LNEKLHGRAF DHILSAIEDI SGQIGHNYLR DKWSHFDRKF LSRVL MRRS AQKSRDRILN VFHELNLKDA ISYVAEGERR GSLAFIRSPS TDNVVNVDFT PRSSTVEASV SYLLRENVSA VCLDMQ SLE QRRRSIRDAE DMVTHHTLQQ YLYKPRQEYK HLYSRHELTP TEDEKQDREI FHRTMRKRLE SFK

UniProtKB: Sodium/hydrogen exchanger 3

-
分子 #2: Calcineurin B homologous protein 1

分子名称: Calcineurin B homologous protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 21.41191 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
DEELEEIKKE TGFSHSQITR LYSRFTSLDK GENGTLSRED FQRIPELAIN PLGDRIINAF FPEGEDQVNF RGFMRTLAHF RPIEDNEKS KDVNGPEPLN SRSNKLHFAF RLYDLDKDEK ISRDELLQVL RMMVGVNISD EQLGSIADRT IQEADQDGDS I ASFTEFVK VLEKVDVEQK MSIRFLH

UniProtKB: Calcineurin B homologous protein 1

-
分子 #3: [(2~{R})-2-hexadecanoyloxy-3-[oxidanyl-[(2~{S},3~{S},5~{R},6~{S})...

分子名称: [(2~{R})-2-hexadecanoyloxy-3-[oxidanyl-[(2~{S},3~{S},5~{R},6~{S})-2,3,4,5,6-pentakis(oxidanyl)cyclohexyl]oxy-phosphoryl]oxy-propyl] hexadecanoate
タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: 85R
分子量理論値: 811.032 Da
Chemical component information

ChemComp-85R:
[(2~{R})-2-hexadecanoyloxy-3-[oxidanyl-[(2~{S},3~{S},5~{R},6~{S})-2,3,4,5,6-pentakis(oxidanyl)cyclohexyl]oxy-phosphoryl]oxy-propyl] hexadecanoate

-
分子 #4: (1S)-2-{[{[(2R)-2,3-DIHYDROXYPROPYL]OXY}(HYDROXY)PHOSPHORYL]OXY}-...

分子名称: (1S)-2-{[{[(2R)-2,3-DIHYDROXYPROPYL]OXY}(HYDROXY)PHOSPHORYL]OXY}-1-[(PALMITOYLOXY)METHYL]ETHYL STEARATE
タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 10 / 式: PGT
分子量理論値: 751.023 Da
Chemical component information

ChemComp-PGT:
(1S)-2-{[{[(2R)-2,3-DIHYDROXYPROPYL]OXY}(HYDROXY)PHOSPHORYL]OXY}-1-[(PALMITOYLOXY)METHYL]ETHYL STEARATE / リン脂質*YM

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 22.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 12.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

30849

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 37572
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る