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- EMDB-32703: apo-ferritin embedded in crystalline ice frozen at -183 degree -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-32703
タイトルapo-ferritin embedded in crystalline ice frozen at -183 degree
マップデータApo-ferritin map from crystal-embedded datasets frozen at -183 degree collected via FEI Arctica by K2 camera
試料
  • 複合体: Human apo-ferritin
機能・相同性
機能・相同性情報


iron ion sequestering activity / ferritin complex / Scavenging by Class A Receptors / negative regulation of ferroptosis / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / ferroxidase / autolysosome / ferroxidase activity / negative regulation of fibroblast proliferation / ferric iron binding ...iron ion sequestering activity / ferritin complex / Scavenging by Class A Receptors / negative regulation of ferroptosis / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / ferroxidase / autolysosome / ferroxidase activity / negative regulation of fibroblast proliferation / ferric iron binding / autophagosome / Iron uptake and transport / ferrous iron binding / iron ion transport / tertiary granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / intracellular iron ion homeostasis / immune response / iron ion binding / negative regulation of cell population proliferation / Neutrophil degranulation / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ferritin iron-binding regions signature 1. / Ferritin iron-binding regions signature 2. / Ferritin, conserved site / Ferritin / Ferritin-like diiron domain / Ferritin-like diiron domain profile. / Ferritin/DPS protein domain / Ferritin-like domain / Ferritin-like / Ferritin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Ferritin heavy chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Zhang X / Shi H / Wu C
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31930069 中国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2023
タイトル: Addressing compressive deformation of proteins embedded in crystalline ice.
著者: Huigang Shi / Chunling Wu / Xinzheng Zhang /
要旨: For cryoelectron microscopy (cryo-EM), high cooling rates have been required for preparation of protein samples to vitrify the surrounding water and avoid formation of damaging crystalline ice. ...For cryoelectron microscopy (cryo-EM), high cooling rates have been required for preparation of protein samples to vitrify the surrounding water and avoid formation of damaging crystalline ice. Whether and how crystalline ice affects single-particle cryo-EM is still unclear. Here, single-particle cryo-EM was used to analyze three-dimensional structures of various proteins and viruses embedded in crystalline ice formed at various cooling rates. Low cooling rates led to shrinkage deformation and density distortions on samples having loose structures. Higher cooling rates reduced deformations. Deformation-free proteins in crystalline ice were obtained by modifying the freezing conditions, and reconstructions from these samples revealed a marked improvement over vitreous ice. This procedure also increased the efficiency of cryo-EM structure determinations and was essential for high-resolution reconstructions.
履歴
登録2022年1月25日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年2月15日-
マップ公開2023年2月15日-
更新2023年2月15日-
現状2023年2月15日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_32703.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_32703.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Apo-ferritin map from crystal-embedded datasets frozen at -183 degree collected via FEI Arctica by K2 camera
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.5 Å/pix.
x 300 pix.
= 150. Å		0.5 Å/pix.
x 300 pix.
= 150. Å		0.5 Å/pix.
x 300 pix.
= 150. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.5 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0189
最小 - 最大-0.02204997 - 0.04494718
平均 (標準偏差)0.00021066182 (±0.005102958)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-150-150-150
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 150.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_32703_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Apo-ferritin map from standard freezing datasets collected via...

ファイルemd_32703_additional_1.map
注釈Apo-ferritin map from standard freezing datasets collected via FEI Arctica by K2 camera
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Apo-ferritin map from crystal-embedded datasets frozen at -140...

ファイルemd_32703_additional_2.map
注釈Apo-ferritin map from crystal-embedded datasets frozen at -140 degree collected via Titan Krios by K2 camera
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Apo-ferritin map from standard freezing datasets collected via...

ファイルemd_32703_additional_3.map
注釈Apo-ferritin map from standard freezing datasets collected via Titan Krios by K2 camera
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Apo-ferritin map from crystal-embedded datasets frozen at -60...

ファイルemd_32703_additional_4.map
注釈Apo-ferritin map from crystal-embedded datasets frozen at -60 degree collected via Titan Krios by K2 camera
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Apo-ferritin map from crystal-embedded datasets frozen at -100...

ファイルemd_32703_additional_5.map
注釈Apo-ferritin map from crystal-embedded datasets frozen at -100 degree collected via Titan Krios by K2 camera
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Apo-ferritin map from crystal-embedded datasets frozen at -183...

ファイルemd_32703_half_map_1.map
注釈Apo-ferritin map from crystal-embedded datasets frozen at -183 degree collected via FEI Arctica by K2 camera. The half map of apo-ferritin was flipped and centered.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Apo-ferritin map from crystal-embedded datasets frozen at -183...

ファイルemd_32703_half_map_2.map
注釈Apo-ferritin map from crystal-embedded datasets frozen at -183 degree collected via FEI Arctica by K2 camera. The half map of apo-ferritin was flipped and centered.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Human apo-ferritin

全体名称: Human apo-ferritin
要素
  • 複合体: Human apo-ferritin

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超分子 #1: Human apo-ferritin

超分子名称: Human apo-ferritin / タイプ: complex / ID: 1 / キメラ: Yes / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 440 KDa

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実験情報

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構造解析

解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
糖包埋材質: crystalline ice

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 9200
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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